Białka opiekuńcze - białka odpowiedzialne za prawidłowe zwijanie się innych białek. Zalicza się do nich m.in. białka szoku cieplnego. Białka opiekuńcze pełnią funkcję katalizatorów i wspomagają proces samodzielnego fałdowania się łańcuchów polipeptydowych. Nie wchodzą one w skład ostatecznego produktu, nie przekazują również żadnych dodatkowych informacji na temat konformacji cząsteczki, której kształt determinowany jest jedynie przez sekwencję aminokwasową. Chaperony utrzymują białko w jednej całości, aż do zakończenia procesu jego syntezy.

Ubikwityna - małe białko obecne we wszystkich komórkach eukariotycznych, odgrywa ważną rolę w procesie kontrolowanej degradacji białek. Znaczenie jej w procesie degradacji polega na naznaczaniu białek przeznaczonych do zniszczenia - poprzez kowalencyjne łączenie się z nimi. Białko mające ulec zniszczeniu ma zwykle kilka przyczepionych cząsteczek ubikwityny. Następnie zostaje rozpoznane przez odpowiednie proteazy – proteasom (enzymy, które biorą udział w hydrolizie z grupy hydrolaz- rozkład wiązania peptydowego) , które dagradują białko, a ubywkitynę przywracają do wtórnego obiegu.

Białko naznaczone ubikwityną nie ma szans na "przeżycie", musi zostać zdegradowane. Po przyłączeniu z ubikwityną jest kierowane do proteasomu, gdzie odbywa się proteoliza.

Proteasom to wielkocząsteczkowy kompleks białek (10 i więcej) tworzących cylinder, przez który z jednej strony jest wprowadzane białko, z drugiej - po proteolizie - uwalniane są krótkie polipeptydy oraz ubikwityna.

Ubikwityna nie jest wrażliwa na działanie proteaz budujących proteasom. Jest ona wolna, i może przyłączać się do kolejnych białek, które mają ulec degradacji.