1. Co oznacza cząsteczkowość reakcji chemicznej?

Cząsteczkowość rekcji chemicznej - ilość cząsteczek uczestniczących w reakcji.

Cząsteczkowość reakcji chemicznej jest definiowana przez liczbę cząsteczek biorących udział w najwolniejszym stadium reakcji. Jest wartością wyznaczaną tylko eksperymentalnie, nie można obliczyć jej teoretycznie. Cząsteczkowość jest na ogół liczbą małą, nie przekraczającą wartości 3.

2. Co oznacza praktycznie rzędowość reakcji chemicznej?

Rzędowość r.ch. - ile cząsteczek uczestniczących w reakcji wpływa na jej szybkość.

Równanie szybkości reakcji: v=k[A]^a*[B]^b*[C]^c, gdzie k - stała szybkości reakcji, (a, b, c) wykładniki potęgi do której należy podnieś odpowiednio stężenia

Współczynniki potęgowe (a, b, c) przy stężeniach poszczególnych substratów określają rząd reakcji, który może być cząsteczkowy lub sumaryczny. Cząsteczkowy: dla a=1 - reakcja pierwszego rzędu wzg A, a=2 reakcja 2 rzędu wzg A itd. Sumaryczny: suma wykładników potęgowych w równaniu szybkości reakcji chemicznej.

Zagadnienie sprowadza się do tego, że równoczesne zderzenia większej liczby cząsteczek jest mało prawdopodobne, a na sumaryczną szybkość reakcji wpływa przede wszystkim najpowolniejszy etap pośredni będący przemianą elementarną i dlatego rząd reakcji jest małą liczbą

3. Równanie Michaelisa-Menten i jego interpretacja.

V₀ = V_max * [S] / (K_M + [S]).

równanie Michaelisa-Menten, równanie dotyczące katalizy enzymatycznej, opisujące szybkość tego procesu; przy małych stężeniach substratu początkowa szybkość reakcji (V₀) jest wprost proporcjonalna do stężenia substratu [S], natomiast przy dużych stężeniach substratu szybkość zmierza do wartości maksymalnej (V_max), to znaczy, że szybkość staje się niezależna od [S]; krzywa dla wartości V₀ jako funkcji [S] ma kształt hiperboliczny, (K_M - stała Michaelita)

4. Jakie korzyści wynikają z transformacji Lineweavera-Burka równania Michaelisa-Menten?

Linearyzacja konwencjonalnego wykresu zależności szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu metodą Lineweavera-Burka pozwala na łatwe wyznaczenie parametrów K_M, V_max.

Punktem wyjścia dla eksperymentalnego wyznaczania wartości K_m i V_max jest przetworzenie równania:

V = Vmax[ S] / ([S] + KM) do postaci:

1 / V = 1 / V_max + K_M / V_max * 1 / [S] co pozwala na wykreślenie danych eksperymentalnych: zależności szybkości reakcji enzymatycznej dla kilku różnych stężeń substratu przy ustalonym stężeniu enzymu i niezmiennych parametrach fizykochemicznych reakcji w postaci linii prostej - tzw. Lineweaver-Burk double-reciprocal plot. Ekstrapolacja do 1/[S] = 0 ([S]→∞) i 1/V = 0 pozwala na odczytanie wartości `1/V<sub>max</sub>` i `-1/K_M' odpowiednio z osi rzędnych i odciętych. Nachylenie linii prostej jest równe K_M /V_max.

5. Na czym polega inhibicja kompetycyjna?

Inhibicja kompetycyjna, kiedy inhibitor jest podobny do substratu i wiąże się w miejscu aktywnym enzymu, blokując wiązanie substratu. Wówczas inhibitor współzawodniczy z enzymem o centrum aktywne. Często taki typ inhibicji występuję, gdy produkt reakcji jest podobny do substratu. Wówczas reakcja enzymatyczna hamowana jest przez produkt (zjawisko sprzężenia zwrotnego).

6. Na czym polega inhibicja niekompetycyjna?

Inhibicja niekompetycyjna, kiedy inhibitor wiąże sie z czasteczka enzymu w innym miejscu niż centrum aktywne enzymu. Wtedy nastepuje zmiana konformacji enzymu, która pociaga za soba zmiane konformacji centrum aktywnego

---