0000001 6

nego centrum enzymu. Zmiana stopnia dysocjacji tych grup pod wpływem zmiany pH roztworu powoduje wytworzenie się innego układu ładunków, a tym samym innej struktury trzeciorzędowej białka Ponieważ aktywność enzymu jest ściśle związana z Konformacją, czyli układem przestrzennym łańcucha, a zwłaszcza centrum aktywne-go, nawet niewielkie zmiany pH mogą poważnie zmniejszyć aktywność enzymu. Zależność szybkości reakcji od pH dla niektórych enzymów jest przedstawiona na rysunku 25.

bliskich odczynu obojętnego; znane są jednak przykłady optymalnego działania w odczynie kwaśnym lub zasadowym. Na przykład pepsyna wykazuje optimum pH — 1,8, proteaza kwaśna — 3,5, arginaza — 10 i trypsyna — 8—11. Stwierdzono ponadto, że jeden enzym może wykazywać różne optima pH działania na różne substraty, np. pepsyna dla białka wykazuje optimum pH 1,8, a dla syntetycznego peptydu — 2,8. Wreszcie w przypadku poszczególnych enzymów różna jest rozpiętość zakresu pH, przy którym działają najbardziej aktywnie. Na przykład oksydaza D-aminokwasowa wykazuje wąski zakres maksymalnej aktywności przy pH, ok. 9,0, natomiast oksydaza glukozowa w zakresie około dwóch jednostek (4,0—5,8) zachowuje prawie równie wysoką aktywność.

Aktywacja enzymów

Są znane enzymy, które do katalitycznego działania nie wymagają dodatkowych czynników aktywujących; są one zbudowane z reguły z białek prostych. Jednakże większość enzymów wymaga dla pełnej aktywności różnego rodzaju czynników chemicznych przyspieszających lub w ogóle umożliwiających ich działanie. Czynniki te są zwane aktywatorami, _a omawiane zjawisko — aktywacją. Aktywatory dadzą się zasadniczo sklasyfikować w trzy grupy.

Do pierwszej grupy są zaliczane czynniki powodujące przekształcenie nieaktywnej formy enzymu (proenzymu lub zymogenu) w formę aktywną. Zymogenami są np. trypsynogen, pepsynogen i chymotrypsy-nogen, czyli formy nieaktywne trawiennych enzymów proteolitycznych, katalizujących rozkład wiązań peptydowych białek. W celu przekształcenia tych form w aktywne enzymy musi nastąpić odłączenie

102