0000002

ud cząsteczki proenzymu blokującego peptydu, co dokonuje się l udziałem innego enzymu proteolitycznego. Na przykład przy przekształcaniu trypsynogenu w trypsynę (str. 201) bierze udział enzym — enteropeptydaza lub sama trypsyna (samoaktywacja), która odłącza od białka zymogenu peptyd zbudowany z waliny, lizyny i kwasu asparaginowego zgodnie z reakcją

trypsynogen _^t7.P^V^na_» trypsyna+wal-asp-asp-asp-asp-liz    [5-23]

Do drugiej grupy aktywatorów należą czynniki regulujące potencjał oksydoredukcyjny środowiska, co ma znaczenie zwłaszcza dla aktywacji enzymów, wymagających dla swego działania wolnych grup tioiowych —SH. Przy obecności czynników utleniających, grupy tio-lowe zawarte w centrum aktywnym enzymu, mogą się utleniać do dwusiarczkowych —S—S— i enzym traci swą aktywność. Dla tej grupy enzymów aktywatorami są więc substancje o niskim potencjale oksydoredukcyjnym (reduktory), zwykle zawierające grupy tiolowe, np. cysteina, glutation, merkaptoetanol. Przykładami enzymów, których aktywność zależy od obecności wolnych grup tiolowych są: proteolityczny enzym pochodzenia roślinnego •— papaina (str. 202), dehydrogenaza triozofosforanowa, czy alkoholowa, względnie karboksy-lazy pirogronianowe (str. 261).

Do trzeciej grupy aktywatorów należą niskocząsteczkowe związki, współdziałające z białkiem enzymu, zwane ogólnie kofaktorami. Kofaktorami mogą być koenzymy, grupy prostetyczne oraz jony metali i niektóre aniony nieorganiczne. Zasadniczą różnicą między tymi grupami kofaktorów powinien być mechanizm ich współdziałania z białkiem enzymu, który nie zawsze daje się ściśle sprecyzować. W skład kofaktorów wchodzą liczne witaminy lub ich pochodne i niektóre inne związki. Z aktywatorów nieorganicznych należy wymienić aniony: chlorkowy —Cl^- aktywujący amylazę i siarczanowy —SO]~ aktywujący enzymy proteolityczne oraz kationy metali jak: Mg²⁺ aktywujący fosfohydrolazy i fosforylazy, Mn²⁺ aktywujący arginazę, Fe²⁺ i Cu²⁺ zawarte w cytochromach i oksydazie cytochromowej i Co²⁺ aktywujący karboksylazy, a także szereg innych.

Specyficzność działania enzymów

Pod pojęciem specyficzności działania enzymów należy rozumieć swoistość kierunku działania i specyficzność substratową (w stosunku do substratu).

Swoistość kierunku działania

Właściwość ta polega na fakcie, że dany enzym jest zdolny do katalizowania tylko jednej z termodynamicznie możliwych reakcji,

103