wymaganiaI bmp

- 252 -

- 252 -

Związek pośredni acyl-enisym reaguje barda© szybko a wodą* _vy

-v wyniku powstaje produkt pg 1 uwalniany jest enzym. Równanie

kinetyczne /II.143/ jest spełnione dla reakcji złożonej

/II.149/. Współczynniki równania /H.143/ opisywane są teraz należnościami:

,;tała kj_ca^. w tym przypadku jest funkcją dwóch stałych szybkoś-

ci reakcji I-rzędu kg i k^, a funkcją stałych szybkości re-

akcji wszystkich etapów. Przy znacznie różniących się wartościach stałych szybkości poszczególnych etapów reakcji równania

/XI.150/ mogą ulee uproszczeniu.

Speoyfiozno. 6 6 enzymów

Specyficznym nazywamy taki substrat, dla którego stała ;na małą wartość, a ky_tjł. wai^tosć dużą. Enzymy wobeo różnych substratów wykazują dwa rodzaje specyficznością Jedną określa stała równowagi chemicznej K_g /apeoyfiozność substratowa/, a drugą k_kat . /specyficzność kinetyczna/. Enzymy wykazują zmienne stopnie specyficzności. Przykładem prawie całkowicie specyficznego enzymu jest uraza, która dobrze reaguje tylko z jednym fiubatratem, a mianowicie ro©oznikłem. Wiele enzymów jest specy-fiosrtyoh w tym znaczeniu, że katalizują określone typy reakoji. Na przykład cbymotrypsyna katalizuje reakcję hydrolizy białek, amidów i estrów aminokwasów. Jednak nie wszystkie estry amino-kwasów są w tym samym stopniu podatne na katalityczne dsiałanie ohymotrypsyny. Enzym ten wykazuje wysoki stopień specyfloznoś-el wobec poohodnych aminokwasów aromatycznych tyrozyny, fieny-loalsminy 1 tryptofanu, a dla aminokwasów alifatycznych niższa. Cząsteczka ohymotrypsyny ma taką budowę, żs miejsca aktywne silnie oddziałuje na grupy aromatyczne, utrzymując eząsteozkę subatratu we właśoiwym położeniu wobec grup katalitycznie ak-tywnyoh, zapewniając w ten sposób zajście reakcji. Cbymotryp-syna wykazuje także typową dla wielu enzymów speoyfiozność stereochemiczną; z wyjątkiem glicyny, mają centrum asymetrii, w związku z ozym są izomerami optycznymi I, lub D, Aminokwasy występujące w przyrodzie prawie zawsze mają konfigurację L. Jeżeli wobec ohymotrypsyny hydrolizuje się mieszaninę estrów D i L tyrozyny, hydrolizuje tylko ester 1. Chymotrypsyna wykazuje więc specyficzność stereochemiczną. Dodać należy, że Izomery LID: chymotrypsyną tworzą jednakowe trwałe związki pośrednie substrat - enzym, Cząsteozka izomeru D jest jednak związana z nieodpowiedniej orientacji w stosunku do grup funkcyjnych, działająoych katalitycznie i dlatego hydroliza tego izomeru nie zachodzi.

Inhibitorem /trucizną/ nazywany substancję, która zmniejsza lub zupełnie znosi aktywność katalizatora. Wyróżnia się dwa ro -dzaje inhibitorów enzymówt

-    Inhibitory odwracalne /kompetyoyjne i nlekompetycyjne/, które z enzymem tworzą wiązania niekonwencjonalne; po usunięciu ioh z układu enzym odzyskuje pierwotną aktywność katalityczną;

-    inhibitory nieodwracalne /trucizny/, które z enzymem tworzą wiązania kowalencyjne; znacznie zmniejszają one lub