Prowadzi to do utworzenia kwasu węglowego, rozkładanego w płucach do CO* i HoO przez anhydrazę węglanową (patrz rozdział „Oddychanie”). W ten sposób jhemoglobina w istotnym stopniu przyczynia się również do odprowadzenia z tkanek nadmiaru jonów wodorowych. Hemoglobina może także przyłączyć
Rys. 3.8. Krzywa przedstawiająca stopień wysycenia hemoglobiny w zależności od ciśnienia parcjalnego tlenu we krwi
tlenek węgla (CO) - podobnie jak tlen - poprzez atom żelaza, tworząc karboksy-hemoglobinę. Wiązanie CO przez hemoglobinę jest silnie konkurencyjne w stosunku do wiązania O2, gdyż wykazuje ona ok. 300-krotnie większe powinowactwo do CO niż do 02. Z tego powodu nawet niewielka zawartość CO w powietrzu oddechowym prowadzi do zablokowania transportu tlenu w organizmie, a także dezaktywacji mioglobiny i enzymów zawierających żelazo, takich jak cytochromy, oksydaza cytochromowa lub katalazy, co może doprowadzić do śmierci.
Tabela 3.4. Charakterystyczne cechy różnych form hemoglobiny
Forma hemoglobiny |
Zmiany w cząsteczce hemoglobiny |
Oksyhemoglobina |
przyłączenie 02 do atomu żelaza bez zmiany jego wartościowości (utlenowanie) |
Karboksyhemoglobina |
przyłączenie CO przez hemoglobinę w miejscu wiązania przez nią 02 |
Methemoglobina |
zmiana wartościowości żelaza (Fe2+-*Fe8+) pod wpływem związków utleniąjąęych (np. azotynów) |
1 Karbaminohemoglobina |
przyłączenie C02 przez grupy aminowe łańcuchów peptydowych hemoglobiny |