DSCN6186 (Kopiowanie)

i jfcuMćw

Jsięimcaj^ai licznej. Oh ę% cząsteczki

a*

Działanie enzymu polega na obniżeniu energii aktywacji

17

Otóż u warunkach standardowych (temperatura pokojowa, ciśnienie 1013 hPa) energia kinetyczna cząsteczek tlenu jest niższa od energii aktywacji niezbędnej dla zapoczątkowania reakcji. Można nadać cząsteczkom dodatkową energię, np. podnosząc temperaturę układu do 2000-3000 K -wówczas większość zderzeń bardzo rozpędzonych molekuł będzie skuteczna i glukoza zostanie rozłożona (spali się do CO, i I-l₂0), zaś w reakcji wydzieli się dodatkowo znaczna część energii (DG na ryc. 5-4 odpowiada G w naszych poprzednich rozważaniach o tzw. przyroście energii wewnętrznej). A przecież ten sam proces - aczkolwiek w wielu etapach - zachodzi w komórce w temperaturze niskiej, bo nic przekraczającej 310 K; jest to możliwe właśnie dzięki enzymom.

(por. ryc. 5-7).

Żeby proces ten lepiej sobie uzmysłowić, posłużymy się przykładem. Wyobraźmy sobie zamknięty plac zabaw, przedzielony przez pół kilometrowej wysokości murcm; na jednej z połówek bawią się dzieci. Ich „energia” nie pozwala jednak na to, by pokonać mur - warunki takie odpowiadają przebiegowi reakcji bez katalizatora. Natomiast w przypadku, gdy na szczyt muru z obu stron prowadzić będą wygodne schody (obecność katalizatora), wówczas dzieci będą w stanie pokonać ową przeszkodę. Jak widać z ryciny, obniżenie energii aktywacji wiąże się z przyspieszeniem reakcji (ryc. 5-7).

Spójrzmy jeszcze raz na ryc. 5-6. Wynika z niej, że zderzenie dwóch cząstek może być efektywne nawet wówczas, gdy nie mają one dużej energii kinetycznej, pod warunkiem jednak, że obie molekuły w momencie zderzenia będą odpowiednio ustawione. Katalizator wpływa na ustawienie cząsteczek. Schemat przebiegu reakcji w obecności enzymu ilustruje rycina 5-8. Jak widać substrat łączy się z enzymem tworząc kompleks enzvm-substrat (ES), po czym rozpada się na produkty (P, i P,)» które odłączają się od enzymu. To właśnie podczas łączenia substratu z enzymem zachodzi obniżenie energii aktywacji. Substrat przyłączony zostaje do tzw. centrum aktywnego enzymu. Powstałe w ten sposób wiązania chemiczne powodują przegrupowanie (lub przynajmniej naprężenie) wiązań cząsteczki substratu. Wystarczy teraz znacznie „mniej energiczne” zderzenie, aby z substratu powstał produkt.

Ryc. 5 - 8. Przebieg reakcji katalizowanej przez enzym (E). Substrat (S) łączy się z centrum aktywnym enzymu, tworząc przejściowo kompleks enzym-substral (ES). Nastanie kompleks ów rozpada się, przy czym produkty (Pi i P₂) odłączają się od enzymu (JD).

5.1-4. Inhibitory enzymów

Swoistość (specyficzność) reakcji enzymatycznych dobrze oddał niemiecki chemik Emil Fischer (IH52-1919, Nagroda Nobla 1902 r.) w swym stwierdzeniu, że substrat pasuje do centrum aktywnego enzymu jak klucz do zamka. Zamek można jednak zablokować niewłaściwym kluczem o podobnej choć nieco innej strukturze. Analogicznie rzecz ma się z enzymami. Znamy substancje określamy je mianem inhibitorów które budową swą przypominają substrat, łączą się z enzymem, lecz reakcja nic zachodzi; kompleks enzym-inhibilor pozostaje nieczynny (ryc. 5-9).

Dehydrogenaza bursztynianowa utlenia kwas bursztynowy do kwasu fumarowego (ryc 5- 29). Inhibitorem tego enzymu jest np. kwas makmowy (ryc. 5-10), który wiąże się z cząsteczką enzymu, lecz mc ulega utlenieniu i odłączeniu, a zatem blokuje enzym.