3582318528

endogenne-takie które mogą być syntetyzowane w organizmie Ala,Agr,Asu,Cyo,Glu,Gly,Pro,Ser,Tyr Egzogenne - niezbędne, msuza występować w pożywieniu His, lle,Leu,Lys,Met, Phe,Thr,T rp,

Formy aminokwasów I białek - kationu - (+) ph roztworu nizsze niż wartość pK dla grupy karboksylowej -anionu - (-) pH roztworu wyższe niż wartość pK dla gr. Karbok.

->jonobojnaczy-pH Powidzy wartością pK dla grupy karboksylowej a aminowej punkt Izoelektngzny to takie pH w którym wypadkowy ładunek cząsteczki aminokwasu jest

równy zeru pl =--f-

AMFOTERYCZNOSC równoczesna obecność w cząstkach aminokwasów gr karboksylowej i aminowej sprawie za aminokwasy SA zwamfoterycznymi których charakter uzależniony ejst od stężenia jonow wodorowych w środowisku. WSr kwaśnym aminokwas przyłączą proton i staje się kationem w zasadowym oddaje proton i zachowuje się jak anion PODZIAŁ ZE WZGLĘDU NA POIARNOSC gr R III gr COOHI NH3 Polarne aminokwasy obdarzone ładunkiem: arginina, lizyna, histydyna,aspargion Polarne aminokwasy pozbawione ładunków -seryna,treonina,asparagina, glutamina Aminokwasy z dodatkowymi grupami COOH kwas asparginowy, kwas glutaminowy Aminokwas z dodatkowymi gr NH3 - lizyna, arginina, histydyna, asparagina, glutamina Wiązanie peptydowe-jest ono zasadniczo płaskie. Powiązane 4 atomy wegiel, wodor,tlen i azot. Prawie zawsze tlen i wodor SA w pozycji trans względem siebie,struktura ta jest sztywna ponieważ miedzy weglem a azotem wiązanie to ma charakter pomeidzy pojedynczym i podwójnym. W tworzeniu się wiazania peptydowego biorą udział: grupa karboksylowa 1 aminokwasu + gr aminowa 2 aminokw -> wizanie + woda ...-C00H+H2N-...->C-N-H20 GLUTATION wzór sumaryczny O.0H17N3O6S jest to GSH inaczej glutanylocysteinyloglicyna. Trój peptyd budujący żywe komorki. Umożliwia usuwanie z ustroju zw azotowych i chloro pochodnych toksyn. Występuję w wątrobie, gdy się zuzyje ejst przyczyna uszkodzenia(martwica). Ejst wszechobecnym przeciwutleniaczem zaangażowanym w wiele funkcji kom ti transport aminokwasów, produkcja koenzymów, recykling witamin E i C. OUGOPEPTYDY angiotensyna, bradykinina, oksytocyna, wazopresyna, wazotccyna ANGIOTENSYNA 10 aminokwasów, synteza wątrobą. Hormon peptydowy, kontrola jonow sodowych i potasowych w organizmie. Reguluje cisnienei krwi i skurcze mięsni gładkich BRADYKININA 9 aminokwasów, peptydowy hormon tkankowy. Rozszerza naczynia krwionośne skory, mięsni prążkowanych, nerek, mózgu, trzewi. Uczestniczy w procesach regulacji ciśnienia krwi, obniża je przez rozszerzanie naczyn krwionośnych, OKSYTOCYNA 9 aminokwasów, hormon peptydowy wytwarzany w jądrze przykomorowym i nadwzrokowym podgórza, powoduj en skurcz zmiesni macicy. WAZEPRESYNA hormon wytwarzany przez podwzgórze, wydzielony przez tylkny piat przysadki mózgowej. Powoduje zagęszczenie moczu w kanalikach nerkowych. WAZOTOCYNA produkcja-podwzgorze, wydzielana wtylnym Placie przysadki mózgowej POUPEPTYDY ACTH, glukagon, insulina ACTH hormon adrenotykotropowy, 39 aminokwasów,hormon przysadki mózgowej pobudza korę nadnerczy do wydzielania kortyzolu podnosząc ciśnienie krwi GLUKAGON 29aminokwasow, wytwarzany przez kom alfa wysp trzustkowych. Hormon ma znaczneie w gospodarce węglowodanowej. Antagonistyczny w stosunku do insuliny, która objawia się zwiększeniem stężenia glukozy we krwi. INSULINA 2 łanuchy - AI B, A 21 aminokw, B-30aminokw. Produkowana : kom B wysp trzustki. Zwiększa stezenie cukru we krwi.

BIAŁKA PROSTE IZLOZONE proste-zbudowane wyłącznie z aminokwasów np. miozyna, albumina, kolagen, keratyna ZLOZONE - oprocz Banucha białkowego posiadaja trkze inny grupy wyróżniamy fosfoproteidy, glikoproteiny, chloro proteiny, lipoproteiny, nukleoproteirry, metaloproteiny PODZIAŁ BIAŁEK ZE WZGLĘDU NA KONFRORMAOE RPZESTRZENNA liniowa - cysteina, alfa helisa-mioglobina, nic beta-harmonjjka, fragmenty łańcucha polipeptydowego alfa helisy i beta harmonijki np. hemoglobina -4 landuchy polipeptydowe i 4 cząsteczki

REAKCJE białka w obecności kwasów -białko uwalnia kationy OH i tworzy się woda, pH nie podwyższa się. Działanie buforowe. Denaturacja cieplna-ciepło pwoodpjac zrywanie wiazan wodorowych w cząsteczce prowadzi do nieodwracalnej denaturacji białek. Denaturacja pod wpływ etanolu rozpuszczalniki organiczne dezorganizując warstwę wodna otacząjaca cząsteczki białek i osłabiając oddziaływania hydrofobowe powodują wytracenie się białek. Denaturacja pod wpływem stężonego kwasu siarkowego mimo denaturacji kwas nie wytraca białka z roztworu. Strącanie białka za pomocą kationów (sole metali ciężkich