12738

endogenne - takie które mogą być syntetyzowane w organizmie Ala,Agr.Asu,Cyo,Glu,Gly,Pro.Ser,Tyr Egzogenne - niezbędne, msuza występować w pożywieniu His,lle,leu,Lys,Met,Phe,Thr,Trp,

Formy aminokwasów i białek • kationu - (♦> ph roztworu nizsze niż wartość pK dla grupy karboksylowej -anionu - (-) pH roztworu wyzsze nlz wartość pK dla gr. Karbok.

-> jon obojnaczy - pH Powidzy wartością pK dla grupy karboksylowej a aminowej punkt izoelektryczny to takie pH w którym wypadkowy ładunek cząsteczki aminokwasu jest

, pK karb inK amin

równy zeru pl =---

AMFOTERYCZNOSC równoczesna obecność w cząstkach aminokwasów gr karboksylowej i aminowej sprawie za aminokwasy SA zw amfoterycznymi których charakter uzależniony ejst od stężenia jonow wodorowych w środowisku. W Sr kwaśnym aminokwas przyłączą proton i staje się kationem w zasadowym oddaje proton i zachowuje Się jak anion PODZIAŁ ZE WZGLĘDU NA POLARNOSC gr R I ił gr COOH i NH3 Polarne aminokwasy obdarzone ładunkiem: arginina, lizyna, histydyna,aspargion Polarne aminokwasy pozbawione ładunków -seryna,treonina,asparagina, glutamina Aminokwasy z dodatkowymi grupami COOH kwas aspargi nowy, kwas glutaminowy Aminokwas z dodatkowymi gr NH3- lizyna, arginina, histydyna, asparagina, glutamina Wiązanie peptydowe - jest ono zasadniczo płaskie. Powiązane 4 atomy wegel, wodor,tlen i azot. Prawie zawsze tlen i wodor SA w pozycji trans względem siebie.struktura ta jest sztywna ponieważ miedzy weglem a azotem wiązanie to ma charakter pomeidzy pojedynczym i podwójnym. W tworzeniu się wiazania peptydowego biorą udział: grupa karboksylowa 1 aminokwasu ♦ gr aminowa 2 aminokw -> wizanie ♦ woda ...-COOH*H2N-...->C-N-H20 GIUTATION wzór sumaryczny C10H17N306S jest to GSH inaczej glutanylocysteinyloglicyna. Trój peptyd budujący żywe komorki. Umożliwia usuwanie z ustroju zw azotowych i chloro pochodnych toksyn. Występuję w wątrobie, gdy się zuzyje ejst przyczyna uszkodzenia(martwica). Ejst wszechobecnym przeciwutleniaczem zaangażowanym w wiełe funkcji kom tj transport aminokwasów, produkcja koenzymów, recykling witamin E i C. OlIGOPEPTYDY angiotensyna, bradykinina, oksytocyna, wazopresyna, wazotocyna ANGIOTENSYNA 10 aminokwasów, synteza wątrobą. Hormon pepłydowy, kontrola jonow sodowych i potasowych w organizmie. Reguluje cisnienei krwi i skurcze mięsni gładkich BRADYKININA 9 amnokwasow, peptydowy hormon tkankowy. Rozszerza naczynia krwionośne skory, mięsni prążkowanych, nerek, mózgu, trzewi. Uczestniczy w procesach regulacji ciśnienia krwi, obniża je przez rozszerzanie naczyn krwionośnych. OKSYTOCYNA 9 aminokwasów, hormon peptydowy wytwarzany w jądrze przykomorowym i nadwzrokowym podgórza, powoduj en skurcz zmiesni macicy. WAZEPRESYNA hormon wytwarzany przez podwzgórze, wydzielony przez tylkny piat przysadki mózgowej. Powoduje zagęszczenie moczu w kanalikach nerkowych WAZOTOCYNA produkcja-podwzgórze, wydzielana w tylnym Placie przysadki morgowej POLIPEPTYDY ACTH, glukagon, insulina ACTH hormon adrenotykotropowy, 39 amnokwasow.hormon przysadki mózgowej pobudza korę nadnerczy do wydzielania kortyzolu podnosząc ciśnienie krwi GLUKAGON 29aminokwasow, wytwarzany przez kom alfa wysp trzustkowych. Hormon ma znaczneie w gospodarce węglowodanowej. Antagonistyczny w stosunku do insuliny, która objawia się zwiększeniem stężenia glukozy we krwi. INSULINA 2 tanuchy - AI B, A 21 amnokw, B-30amnokw. Produkowana : kom B wysp trzustki. Zwiększa stezenie cukru we krwi.

BIAŁKA PROSTE I ZLOZONE proste-zbudowane wyłącznie z aminokwasów np. miozyna, albumina, kolagen, keratyna ZLOZONE - oprocz Banucha białkowego posiadaja trkze inny grupy wyróżniamy fosfoproteidy, glikoprotemy, chloro proteiny, lipoproteiny, nukleoproteiny, metaloproteiny PODZIAŁ BIAŁEK ZE WZGLĘDU NA KONFRORMACIE RPZESTRZENNA liniowa - cysteina, alfa helisa - mioglobina, nic beta-harmonijka, fragmenty łańcucha polipeptydowego alfa helisy i beta harmonijki np. hemoglobina - 4 landuchy polipeptydowe i 4 cząsteczki

REAKCJE białka w obecności kwasów -białko uwalnia kationy OH i tworzy się woda, pH nie podwyższa się. Działanie buforowe. Denaturacja cieplna - ciepło pwoodujac zrywanie wiazan wodorowych w cząsteczce prowadzi do nieodwracalnej denaturacji białek. Denaturacja pod wpływ etanolu rozpuszczalniki organiczne dezorganizując warstwę wodna otaczajaca cząsteczki białek i osłabiając oddziaływania hydrofobowe powodują wytracenie się białek. Denaturacja pod wpływem stężonego kwasu siarkowego mimo denaturacji kwas nie wytraca białka z roztworu. Strącanie białka za pomocą kationów (sole metali ciężkich