chemoglobina wysyca się później bez BPG jak mioglobina działa
BPG może wiązać się tylko z deoksy Hb
W obecności BPG więcej wiązania tlenu w temp pokojowej musi być zajęty by zainicjować przejście formy T w R
krew płodu musi mieć wyższe powinowactwo do tlenu iż krew matki łańcuch beta zastąpiony łańuchem \ (72% idnetyczności z beta)
w miejscu His 143 ma seryne co powoduje że zostają wyelimionowana 2 łądunki dodatnie więc BPG łączy się mniej skutecznie
Hemoglobina ewolucyjnie zyskała zdolność łatwiejszego uwalnianai telnu w odpowiedzi nazwiększeni stężenie protównów i C02 - efekt Bora
w płuchac pH 7,4 i ciśnienie 100 torów w mięśnich 7,2 i 20 torow
grupy aminowe od N końca odpowiadają i his 146
Kiedy pH obniża się łańcuch boczny his p 146 zostaje uprotonowany powsteje wiąznie jonowej z Asp beta 94 i następuje ustablilizowanie stnuT skutkuje to mniejszym powinowactwem chemoglobiny do tlenu
C02 prznika biernie przez błony komórkowe a także jest transportowany przez prznośniki błonowe do wnętrza komóki protony obiżją pH (kwas węglowy) i odziąływnie C02 z Hb objętość co2 zmniejsza powinowactwo hb do tlenu w stopniiu wykraczającym poza wpływ pH hemoglobina oddaj do 90% tlenu
odziałują powyższe z białkiem w rózńych odległych od siebie miejscach to ich fekty są addytywne
wykres Hilla 1913 x białko s ligant x+nS — x(s)n
n jest miarą kooperatywności
równania można wyprowadzić dla każdego allosterycznegego
log (y/1 - y od log (p02) powinien być liniowy o nachyleniu N
mioglobina n =1 chemoglobina = 2,8
w rezultacjei można oszacować stopień kopertywności wiązania
Model jednoprzejściowy można opisać w kategoriach ilościowych i zastosować równania do modelowania wiązania denu Ilościowe przedstawię modelu sekwencyjnego wymaga znacznie większej liczby parametrów