2906542601

2906542601



[17] INHIBITORY PROTEAZ 245

48.    Hass G. M., Nau H., Biemann K., Grahn D. T., Ericsson L. H., Neurath H., (1975), Diochemistry, 14, 1334—1342.

49.    Werle E., Appel W., Happ E., (1959), Z. Vit. Hormon. Fermentforsch., 10, 127—138.

50.    Worowski K., (1977), XV Zjazd Pol. Tow. Biochem., Gdańsk, Streszczenia, 245.

51.    Worowski K., Farbiszewski R., Bartoszyński P., (1975), Bromat. Chem. Toksykol., 8, 429—437.

52.    Worowski K., (1975), Bromat. Chem. Toksykol., 8, 199—200.

53.    Keilova H., Tomaśek V., (1976), Collection Czechoslov. Chem. Commun., 41, 2440—2447.

54.    Ryan C. A., (1971), Biochim. Biophys. Res. Commun., 44, 1265—1270.

55.    Valueva T. A., Z im a c ze v a A. V., Mo solo v V. V., (1977), Doki. Ak. Nauk. SSSR, 237, 1513—1515.

56.    Schechter J., Berger A., (1967), Biochem. Biophys. Res., Commun., 27, 157—162

57.    Valueva T. A., Mosolov V. V., (1976), Biogran. Chimija, 2, 1389—1393.

58.    Valueva T. A., Zimatcheva A. V., Mosolov V. V., (1977), Bioorgan. Chimija, 3, 1273—1279.

59.    Muszyńska G., (1978), Post. Biochem., 24, 347—371.

60.    Iwasaki T., Kiyohara T., Yoshikawa M., (1974), J. Biochem., 75, 843—851.

61.    Rzeszotarska B., Wiejak S., (1976), Post. Biochem., 22, 123—142.

62.    S a w a    r y n A., (1969), Post. Hig. Med.    Dośw., 23, 787—804.

63.    W i 1 m    o w s k    a - P e 1 c A., (1972), Post.    Biochem., 18,    85—93.

64.    Ryan C. A., Shumway L. K., (1971), Proc. Int. Res. Conf. on Proteinase Inhibitors, str. 175—188; Walter de Grayter, Berlin, New York.

65.    Ryan C. A., (1973), Ann. Rev. Plant. Physiol., 24, 173—196.

66.    Nowak A., Skwiercz A., (1975), Buli. Acad. Polon. Sci., Ser. Sci. Biol., 23, 129—133.

67.    Nowak J., Szaciłło T., (1976), Zesz. Nauk. Ak. Rol.-Tech. Olszt., Nr 18, 69—80.

68.    Ryan    C. A.,    (1968), Plant. Physiol., 43,    1880—1881.

69.    Ryan    C. A.,    (1968), Plant. Physiol., 43,    1859—1865.

70.    Ryan C. A., Huisman W., (1970), Plant Physiol., 45, 484—489.

71.    W o n g P. P., Kuo T., Ryan C. A., Kado C. J., (1976), Plant. Physiol., 57, 214—217.

72.    Green T. R., Ryan C. A., (1972), Science, 175, 776—777.

73.    Fu kamo to J., Tsuru D., Y a mamo to T., (1967), Agr. Biol. Chem., 31, 710—717.

74.    Janicki J., Warchalewski J., Skupin J., Kowalczyk J., (1970), Post. Biochem., 16, 101—118.

75. Green G. M., Lyman R. L., (1972), Proc. Soc. Exp. Biol. Med., 140, 6—12.

76. Me 1 med R. N., El-A a ser A. A. A., Holt S. J., (1976), Biochim. Biophys. Acta, 421, 280—288.

77.    Yen J. T., Jensen A. H., Simon J., (1977), J. Nutr., 107, 156—164.

78. Worowski K., Gabryelewicz A., Roszkowska W., Bajko K., (1978), Acta Hepato-gastroenterologica, (w druku).

79.    Szkiłłądziowa W., (1964), Rocz. Państw. Zakl. Hig., 15, 201—211.

80.    Starzyński W., (1969), Przem. Ferm. Roi., 12, 28—34.

81.    Zalewski W., (1977), Żywienie człowieka, 4, 39—45.

82. Worowski K., Farbiszewski R., (1973), Acta Physiol. Polon., 24, 361—370.



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
Aprotynina Aprotynina - inhibitor proteaz serynowych: trypsyny, plazminy, kalikreiny - Działa
230 K. WOROWSKI, W. ROSZKOWSKA 12] Zainteresowania ziemniaczanymi inhibitorami proteaz wynikają
[3] INHIBITORY PROTEAZ231 obecność 13 inhibitorów trypsyny i chymotrypsyny w bulwach tej odmiany zie
[5] INHIBITORY PROTEAZ 233 twór chlorku sodu. Skład aminokwasowy obu inhibitorów jest podobny a
[9] INHIBITORY PROTEAZ 237 Tabela 2 Specyficzność działania antyproteolitycznego inhibitórow
nu INHIBITORY PROTEAZ 239 nu INHIBITORY PROTEAZ 239 Centrum wiążące chymotrypsynę Centrum
[13] INHIBITORY PROTEAZ 241 ksypeptydazę. Karboksypeptydaza A odszczepia jednak od substratów t
P5081496 2. Inhibitory proteazy (blokują spakowanie i uwolnienie HIV 9 zakażonych limf. T
Inhibitor Cl Esterazy ■    Inhibitor proteaz serynowych, 478 aa, 105 kD (SDS-PAGE) ■
Scan0012 (17) Inhibitory konwertazy angiotensyny - dawkowanie (p.o.) Lizynopryl 10-40 mg 1 raz
[3] INHIBITORY PROTEAZ231 obecność 13 inhibitorów trypsyny i chymotrypsyny w bulwach tej odmiany zie
[5] INHIBITORY PROTEAZ 233 twór chlorku sodu. Skład aminokwasowy obu inhibitorów jest podobny a
5E191B1E75A80350C7036CC9B1D5486D86717 m Inaktywacja inhibitorów protea/ W celu ograniczenia aktywno

więcej podobnych podstron