2906542825
158 M. WILK, A. B. WOJTCZAK [19]
58. Kaziro Y., Och o a S. (1962), J. Biol. Chem., 237, 1460—1468.
59. Kos o w D. P., Lane M. D. (1962), Biochem. Biophys. Res. Commun., 7, 439— 443.
60. Lane M. D„ Lynen F. (1963), Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 49, 379—385.
61. Mc Ciurę W. R., Lardy H. A., Ciel and W. W. (1971), J. Biol. Chem., 246, 3584—3590.
62. Giorgio A. J., Plaut G. W. (1967), Biochim. Biophys. Acta 139, 487—501.
63. Davis E. J., Quastel J. H. (1964), Can. J. Biochem., 42, 1605—1621.
64. Davis E. J., Lin R. C., Li-Shan Cha o D. (1972) w Energy metabolism and the regulation of metabolic processes in mitochondria, red. M. A. Mehlman, R. W. Hanson, str. 211—238, Academic Press, London, New York.
65. Felig P., Pozefsky T., Marliss S., Cahill G. F. (1970), Science 167, 1003—1004.
66. Felig P. (1975) Ann. Rev. Biochem., 44, 933—955.
67. Malette L. E., Exton J. H., Park C. R. (1969), J. Biol. Chem., 244, 5713— 5723.
68. Ross B. D., Hems R., Krebs H. A. (1967), Biochem. J., 102, 942—951.
69. Manchester K. L. (1965), Biochim. Biophys. Acta 100, 295—298.
70. Crabtree B., Higgins S. J., Newsholme E. A. (1972), Biochem. J., 130, 391—396.
71. Sol ber g H. E., Bremer J. (1970), Biochim. Biophys. Acta 222, 372—380.
72. Bremer J., Da vis E. J. (1978), Biochim. Biophys. Acta 528, 269—275.
73. Da n ner D. J., Bowden J. A. (1966), Fed. Proc., 25, 747.
74. Weidemann M. J., Krebs H. A. (1969), Biochem. J., 111, 69—81.
75. Chan T. M., Freedland R. A. (1972), Biochem. J., 127, 539—543.
76. Blair J. B., Cook D. E„ Lardy H. A. (1973), J. Biol. Chem., 248, 3608—3614.
77. Scrutton M. C., Utter M. F. (1967), J. Biol. Chem., 242, 1723—1735.
78. Utter M. F., Bar den R. E., Taylor B. L. (1975), Adv. Enzymol., 42, 2—65.
79. Pennington R. J., Su th er land T. M. (1956), Biochem. J., 63, 618—628.
80. Leng R. A., Steel J. W., Luick J. R. (1967), Biochem. J., 103, 785—790.
81. Bergman E. N., Katz M. L., Kaufman C. F. (1970), Am. J. Physiol., 219, 785—792.
82. Smith R. M., Osborne-White W. S. (1971), Biochem. J., 124, 867—876.
83. Wolff J. E., Bergman E. N. (1972), Am. J. Physiol. 223, 455—459.
84. Weckes T. E. C. (1974), Comp. Biochem. Physiol., 49/3B, 393—406.
85. Malette L. E., Exton J. H., Park C. R. (1969), J. Biol. Chem., 244, 5724— 5728.
86. Buse M. G., Biggers J. F., Drier C., Buse J. F. (1973), J. Biol. Chem., 248, 697—706.
87. Wilk M. (1974), XII Zjazd PTBioch., Warszawa, Streszczenia D-27, str. 104.
88. Bohmer T., Bremer J. (1968), Biochim. Biophys. Acta 152, 559—567.
89. Chang T. W. (1978), J. Biol. Chem., 253, 3677—3684.
Tabelę 1 i Ryc. 3 reprodukowano za zgodą autorów i wydawców: Elsevier/North-Hol-land, Amsterdam i Annual Reviews Inc., Pało Alto.
Wyszukiwarka
Podobne podstrony:
2011 12 19 ;58;442 En(s) = lim sE{s) = lims- «-+ o 1 10?2+S — lim 10^2+S o 5 10s2+
2011 12 19 ;58;443 Zadanie 5 Dla układu z zadania 4 zaprojektować korektor opóźniający, taki aby uch
2011 12 19 ;58;445 Teraz szukamy maksymalnej i minimalnej wartości na osi Re: • dla uj = 0 mamy: Re[
2011 12 19 ;58;446 T? k (f{u) = arctguT k — arctgui— Tk TT du>1+^ a2 Punkt
142 M. WILK, A. B. WOJTCZAK (2) nokwasami stanowią materiał budulcowy białek, mogą powstawać z
144 M. WILK, A. B. WOJTCZAK [41 natach niektórych tkanek szczura (27, 30, 31) i innych zwierząt
146 M. WILK, A. B. WOJTCZAK 16] jeden kompleks enzymatyczny. Wartości Km dla poszczególnych
150 M. WILK, A. B. WOJTCZAK [10] utlenianie propionianu w sercu daje znaczny wzrost pirogronian
152 M. WILK, A. B. WOJTCZAK [12] nięcie etapu transaminacji i podanie na przykład 2-ketomaślanu
154 M. WILK, A. B. WOJTCZAK [15] dekarboksylację 2-ketokwasów rozgałęzionych w perfudowanych
156 M. WILK, A. B. WOJTCZAK [I7J aminokwasów rozgałęzionych związany jest między innymi z bardz
Pracovnik/-ice montaże Nova nabidka prace 27.2.19 1:58 Pracoviśte Hronov Mzda
więcej podobnych podstron