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1945

CHIMIE BIOLOGIQUE

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nuclćotides. Par ailleurs, la dessibopolynu-clćotiuaBe, dćbarrassće de traces dc protćl-dave, transforme quantitativement les ac. nuclćiques du thymus en tćtranuclćotides. Dif^cription d’une technique de prćparation de Penzyme 5 partir dc poudrc de pancrćas (extr. aq., pptation par SO«(NH«)_t 40 0/0, adsorption sur kaolin).

Sur los groupements guanidiąues libres et cornbinćs des molćcules pro-tóifpieB; Rocije J. et Blanc-Jkan G. {Buli. Scc. Chim biol. [Trav.], 1941, 23,

]OGG). — I-a totalitć des groupements guanidiąues appartenant a l’arginine n’est librę (monosubstituće) dans aucun des protćides naturels. La fraction de ces groupements, dosable par la mćthode employće, diffćre suivant chaąue corps. Elle atteint 30 k 35 0/0 dans la plupart des protamines, prćs de 50 0/0 dans la thymohlstone, les globines, ledestine, l’ovalbumine et jusqu’ć 80 0/0 environ dans les protćides plus pauvres en arginine. Par contrę, tous les groupements guanidiąues de 1’arginine doivent dtre consi-dćrćs comme libres dans les peptones. Le9 groupements guanidiques cornbinćs des protćides sont trćs facilement libćrćs par 1’hydro-lyse acide; ce fait explique leur aptitude k la nitration, considćrće a tort comme une preuve dc leur libertć. Les auteurs pensent que les protćides contiennent. des groupe-menls guanidiąues cornbinćs, n’appartenant pas a 1’arginine et pouvant constituer des . ponts» eńtre des cnalnes polypeptidiques. Ces groupements <eralent d abórd trćs facilement transformćs en radicaux monombs-tituśs, du type H,N-C(= NH)-NH-R, puis libćrćs ou dćtruits au cours de Thydro-lyse chlorhydrique des protćides.

RacćmiBation de 1’acide glutamiąue par la chaleur; Arnow L. E. et Opsahl

J. C. (7. biol. Chem., 1940, 134, 649-652). — Procćdć commode pour la racćmisation de 1’acide /(-ł-)-g!utamique: formation et racćmisation de 1’acide nyrolidonecarboxylique ~ par la chaleur avec nydrolyse ultćrieure de 1’acide e/./-pyrrolidonecarboxy!ique pour don-ner de 1'acide d./-glutamiąue.

La converBion biologiąue de 1'orni-thine cn proline et acide glutamiąue;

Roloff M., Ratner S. et Schoenheimbr R. (J. biol. Chem., 1940, 136, 561-562). — La deutćro-ornithine, administrće k des Souris normale8, adultes, comme supplćment k un rćgime normal est rapidement transformće en arginine (7. biol. Chem., 1940, 132, 227). La proline et l’acide glutamiąue isolće des protćides des mćmes animaux contient aussi D,. U en rćsulte que 1’ornithine est transformće en proline et en acide gluta-miąue.

Effets do 1’acide ascorbique sur les noyaux iminazołiąues « in vivo » ; Green-blatt I. J. et Pecker A. (J. biol. Chem., 1940, 134, 341-344). — Le noyau iminazol de la thionćine est dćcomposć hydrolyti-' qucment in uilro par l’acide a6COrbique. Lo thionćine du sang des Cobayes, de 1’Homme, du Lapin, 1’acide urique du sang chez rifommc, ne sont nas modifićs par I* 1’acide ascorbiąue in vivo. Le noyau iminazol dc 1’histaminc n’est pas affectć par 1’acide r ascorbiąue in vivo, si on se ba6c sur 6on effet horrnonal 6ur la sćcrćtion gastrique de C1H.

Formation de crćatine dans le ioie et le rein; Borsook H. et Dubnopf J. W. 0    (7. biol. Chem., 1940, 134, 635-640). — Les

auteur6 ćtudient la possibilitć de production /*    de crćaline in uilro par des fragments de

jl/    foie et do rein de Chat, Chien, Cobaye,

fjifl Grcnouille, Pigcon, Lapin et Rat. lis dć-montrent l’existence cle petites quantitćs

de prćcurseurs dc crćatine dans le foie du Cobaye, du Pigeon et du Rat et dans le rein de tous les animaux citćs plus haut sauf le Pigf-on. Cette coustatotion semble ćtre beaucoup moins importante ąuantitati-vemcnt que le pouvoir de mćthylation de la glycocyamine des fragments de foie dc tous les ammaux ćtudićs et des fragments de rein du Cobaye et du Pigeon. Ces faits sont en faveur d’une formation do la crćatino par mćthylation de la glycocyamine dans le foie.

Sur le mćtabolisme intermćdiaire de 1’histidine. Le comportement de 1’acide urocaniniąue dans 1’organisme animal; Edlbaciier S. et Heitz F. (Zlschr. f. phy-siol. Chem., 1942, 276, 117-125). — Des cobayes recevant (injection) 0,1 g. dhistidine n’en rejettent pas par 1’urine, tandis qu’il8 ćliminent une fraction importante de 1’acide urocaminique injectś k la mSmc dose; ii est donc peu ńrobable que ce dernier corps soit un produit intermćdiaire normal du premier. I/histidine peut ćtre mćtabolisće dans le foie, selon deux proce6sus: ouverture du cycle imidazolique par 1’histidase ou dćsa-mination et dćgradation ultćrieure de Pac. urocaninique, ce dernier ćtant toujours prć-sent en petitc auantitć dans le foie. Toute-fois le passage de 1’acide urocaninique n’est qu’une voie secondaire, conduisant k 1’acide /-glutamiąue.

Nomrellos recherches sur la structure de la fibrolne de la soie; Abderhalden E.

(Zlschr^m f. physiol. Chem., 1943, 277, 248-250).— La fibrolne de la soie renferme une partie de son alaninę dans des cycles dieć-topipćraziniques_f prćsents dans le protćide sous formę ćnoliąue. L’anhydride de glycyl-alanine a ćlć isolć des produits d’hydrolyse de la fibrolne de la soie, dans des conditions ou il n’a pas pu se former aux dćpens des acides aminćs libćrćs dans une ćtape initiale de la dćgradation du protćide.

Sur la chimio de 1’hćparine; Jorpes E.

{Zlschr. f. physiol. Chem., 1943, 278, 7-16). — Revue gćnćrale des travaux de 1’auteur et documenls originaux. La substance anti-coagulante du foie ou du poumon est un glucide complexe contenant S, un acide uroniąue et un amino-glucide N-acćtylć (n. fois). Les prćparations les plus pures ont une composition trćs voLsine de celle de 1'acide mucoltinetrisulfuriąue (acćtylgluco-samine, acide glycuronique, SO«H,); toute-fois, certaines fractions renfermaient de 1’acćtylgalactosamine. Les hćparines puri-fićes obtenues par divers auteurs paraissent dilTćrer surtout par leur teneur en soufre, le polymćre de 1’acide mucoltine trisulfurique naturel pouvant perdre facilement une partie de ses radicaux sulfuriques au cours de sa prćparation.

Sur l'alcaptonurie expórimentale du Rat blanc; Laynar F. [Zlschr. f. physiol. Chem., 1943, 278, I55-I64).— Le Rat, rece-vant de la /-tyrosine ć dose supćrieure ć 0,4 g. par jour et par 100 g. de poids corporel, excrćte de 1’acide homogenti-ique au bout d’un temps plus ou moins long dćpcndant des quantitćs d’acide aminć administrćes et de la susceptibilitć individuelle du sujet. L’alcaptonurie ne se manifeste jamais qu’aprćs administration rćpćtće de tyrosine ou de phćnylalanine et cesse avec 1’inges-tion de 1’acide aminć. Avec la phćnylalanine, seule la formę / e6t productrice d’acide homogentisique; la formę d est sans action. On a obscrvć une cxcrćtion aliant jusqu’& 70 mg. par jour (conc. = 0,5 0/0).

La mćthylation par les tissus animauz et vógćtaux. II. La móthionine comme

agent de mćthylation dans la synthćse de la crćatine et de la betalne par les germes ćtiolćs du BIĆ.; Barrens-chben H.-K. et von Valyi-Nagy T. (Zlschr. f. physiol. Chem., 1942, 277, 97-113). — Les germes ćtiolćs du Bić synthć-tisent in uilro Ja crćatine ć partir de glycocyamine et la rćaction est 6 ó 8 fois plus intense en prćsence de mćthionine. Ce corps intervient dans la rćaction, comme agent biologiąue de mćthylation; il s’oxyde en mćme temps qu’il efede -CH„ et -S0₄ appa-ralt dans le milieu. Ce processus de trans-mćthylation est strictement aćrobie et i’on n’a pas pu mettre cn ćvidence la formation d’hofnocystćine comme intermćdiaire. Dans les mćmcs conditions, le glycocolle est mć-thylć par les germes en donnant naissance ć la bćtaTne, ćgalement avec formation simultanće de 6ulfates k partir de la mćthionine. En milieu C1H 2N, la franconite KL adsorbe la crćatinine quantitativement et 1’ćlution par une sol. alcoolique d’acide picriquc permet ensuite d’extraire la base en vue de son dosage par la rćaction de JafTć.

•    Sur la protćine du virus de la gras-serie des Vers k soie. II. Rćpartition du souire et teneur en alaninę; Des-nuelle P., Chan Chi Tan (Ann. Insi. Pasteur, 1943, 69, 248-250). — Les polyćdres contiennent 3,3 0/0 de mćthionine et 0,67 0/0 de cystine. Le protćide contient 3,3 0/0 de mćthionine et 0,50 0/0 dc cystine. La mćthionine et la cystine apportent la totalitć du S contenu dans les deux substances. La teneur en alaninę du protćide e6t de 4,4 0/0.

Nouvelle mćthode de fractiozmement de la BĆrumalbumine humaine; Balint P. (Klin. W och., 1943, 22,    598). — La

erystidbumine humaine se distingue par 1’abscnce ou par ia faible teneur en glucides et par la constance de la composition de ses acides aminćs. Lc sćroglycoside est, par contrę, riche en glucides; ii possćde une faible teneur en N.

PIGMENTS.

L’isolement de l’urothion; KoscharaW-(Zlschr. f. physiol. Chem., 1943, 277, 284-287). — Isolement de l’urine humaine d’un pigment jaune (adsorption sur tale. char-bon, ćlution, prćcipilation par SO*Hg), C_nH„0,N,S«, trćs fortement fluorescenl en vert quand on l’oxyde par MnO*K en milieu sulfurique.

Siu* la xanthoptćrine; Koschaha W. (Zlschr. f. physiol. Chem., 1943.277. 159-162). — L’uroptćrine, pigment jaune de Turme humaine est identique k la xanthoptćrine des ailes de Papillons. L’un et 1’autre sont la 2-amino-6.8-dioxyptćridine. Synthćse de la xanthoptćrine (condensation de la 2,4,5-triamino-6-oxypyrłanidine et de 1’acide glyo-xyliquc en milieu acide).

•    Recherches sur les pseudohćmoglo-bines. II. Remarąues concernant la prćparation do la pseudohćmoglobine de Barkan; Liebec^ D. (Buli. Acad. roy. Mćd. Bela., 1943, 8, n° 6, 315-333). — Principe de la technique. Dosage de 1’hćmo-globine et rćalisation des courbes d’absorp-tion de la pseudohćmoglobine pure, des dćrivćs de la pseudohćmoglobine, des pseudohćmo-chromogćnes. Analogie des courbes d’ab-sorption obtenues. Tableau des bandes d'at)sorption.

•    Sur les pigments fluorescents de 1’hypoderme ventral de Camcer pagurus ;

Polonovski M., Verne J., Busnel R. G. et Pesson M. (C. FI. Soc. biol., 1943, 137, 416-417). — En plus de la riboflavinc et de