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I

1945

CHIMIE BIOLOGIOUE

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Identification de racótyl-mćthyl-carbinol dans les milieux de culture par 1'osazone correspondante et sensibili-sation de la rnćthode de Lemoigne;

PiHOTB.,noi;Rr.AiN M. et Dufau-Casanahk J. [Ann. Insi. Pasteur, 1943, 69, 313-315). — Trois mćthodes trćs sensibles: 1° rnćthode de Lemoigne, sensibilisće par 1’emploi ¹⁴ d’une solution de sel ferreux ć 0,05 g d'ion Fe divalent; 2° rnćthode ć Fosa zonę; 3° mć-thode ć rortho-phćnylćne-diamine.

* La production d’acćtyl - methyl-carbinol dans les milieux de culture. Importance des facteurs d’oxydo-rćduc-tion; Pirot R., Bourgain M. et Dupau-Casanahe J. [Ann. Insi. Pasteur, 1943, 69, 315-319). — L’acide fumarique, factcur d’oxydo-rćduction, permet d’apprócier au bout de 24 heures cette production par un Acrobactcr aux dópens du glucose.

Sur l'oxydation du fructoso-diphos-phate dans le muscle ; Tanko B. [Ztschr. /. physiol. Chem., 1942, 276, 17-25). — La consommation d’0, par le systćme ae Banga et Szcnt-GyOrgy, en prćsence de fructosedi-phosphate, n’est pas due ć la respiration musculairc, car elle ne va pas de pair avec une production de CO, (Q. R. = 0,44), mais avec une formation d’acide pyruviquc cjuidoit ctre rattachće ć une oxydorćduction indć-pendante de la respiration. II est probable que 1’augmentation de la lixation d’0, est due ć la transfonriation du phosphotriose eri acide phosphoglycćrinue. Le fructosediphos-phate doit Ćtre considćrć comme un produit intermćdiaire du mćtabolisme glucidique ^a non seulement en anaćrobiose, mais aussi en aćrobiose.

Recherches comparatives sur la gly-colyso et la respiration du muscle en prćsence de glycogene et de fructose-diphosphate; Tanko B. [Ztschr. f. physiol. Chem., 1942, 276, 1-16). — Recherches sur la consommation d’0. et la formation d’acide lactique, ć partir de glycogene et de fructose-diphosphate, par le systćme mus-culaire de Banga et Szent-Gyórgy (muscle de Pigeon lavć -f fumarate + phosphate + cozymase + acide adćnyliquc + Mg". La fixation d’0, est plus ćlevće en prćsence de fructosediphosphatc et la formation d’acide j*5p lactłoue en prćsence de diphosphate et il semble, ć la suitę de 1'ćtude du comporte-ment du systćme ć des concentrations ,1.5, diverses dc substrat, d’acide adćnylique, de fumarate, que le fructose-diphosphate n’est pas mćtabolisć de la mćme manićre que le i glycogćne.

Sur la fermentation du lactose et la localisation des enzymes dans les cellules de levure; Myrbach K. et Vassrur E. [Ztschr. f. physiol. Chem., 1943, 277, 171-180). ** — Saccharomyces fragilis, Torula laclosa et T. cremonis font fermenter le lactose et le a lactose. Dans le cas du lactose, 1'hydrolyse u dioside est plus rapidc que sa fermentation et il est probable que les deux processus es • sont. indćpendants, car ie mćlange de glucose et dc galactose f er men te beaucoup moins rapidenient que le dioside et, par aillcurs, le tolućne empćche 1’hydrolyse du lactose 0- sans en gener la fermentation.

Sur le mćtabolisme de l’acide pyru-0' vique dans le cerveau; Simola P.-E. et i Alapenso H. [Ztschr. f. physiol. Chem., 1943, .M[ 278, 57-91). — Important ensemble d’expć-'j$‘ riences sur le mćtabolisme de 1’acide pyru-vique in oilroen prćsence de purće de cerveau *#? (Bceuf).en aćro niosę et en anaćrobiose, des _fljft quantitćs plus ćlevćes de substrat disparais-rs0 ^sant en prćsence d’0,. Formation d’acide iactique (42 0/0 en anaćrob., 23 0/0 cn

aćrob.), d’acidc a-cćtoglutarique (17 0/0 dans les deux cas) et des Lraces d’acide suc-cinique. De 1’acide citrique ne se formę qu’en anaćrobiose et de l’ac. acćtique en quantitć plus ćlevće (17 0/0) dans ce cas qu’en prć-sence d’O_t (6 0/0); de 1'acide formioue ne prend jamais naissance. Au cours de ces rćactions, une partie (16-18 0/0) de 1’acide pyruvique se transforme en alaninę par transomination avec 1’acide g!utamique, ce qui explique la prćsence d'ac. a-cćtoglu-tariąue.

Sur l’oxydation biologique de 1'acide oxalique. II; Franke W., Sh u mann P. et Banerjee B. (Ztschr. f. physiol. Chem., 1943, 278, 24-42). — Les Mousses renferment une oxalodćhydrase, lyoenzyme facile ć extraire par H,OApH = 4 et prćcipitable par S0₄(NH₄), Optimum a pH = 3,2 et destruc-tiori thermique a 92°. Action exclusivemcnt aćrobie, insensible ć CNH, SH, et N,Na. Les graines contiennent un desmoenzymc de mćme spćcificitć, de pil optimum *5-7 et dćtruit ć 61°, diffćrant probablement du prćcćdent par son apoenzymo protćiąue.

Les phases de la disparition de l'amy-laso injecteo dans l organisme du Lapin;

Rita ma V. [Ztschr. f. physiol. Chem., 1943, 278, 17-23).— Aprćs injection intraveineuse d amylase, Tamylasćmie, d’abord trćs aug-mentće, rćgresse en quelques heures. On observe alore une augmentation du taux de l’enzyme dans ł’urine et la bile, par lesquełlexS a lieu 1’ćlimination du tiers de 1’amylase. II est probable qu’une partie de 1’enzyme injcctć est inactivć dans le sang. On n'a' pas observś d’accumulation d’amylase dans les organes et il ne semble pas exister de rela-tion entre le taux de celle-ci dans le sang et les divers tissus.

Mćtabolisme de croissance du Rhizo-bium, preuve de relations entre la respiration et le developpement; Hoovkr S. R. et Allison F. E. [J. biol. Chem., 1940, 134, 181-192). — Des cultures de Rhizobium meliloli auxquelles on donnę de 1'azote ^ 1’śtat de NH, et de nitrates montrent les rćsultats suivants: les scul3 produits Tormćs sont CO, et OH, et les cellules bactćriennes ont une composition prcsquc constante quels que soient 1’dge ae la culture et la source de N. La vitesse de croissance est proportionnelle i Oco* au dessus de 8, c’est-ć-dire ó (Qco,-8). Elle est ćgalement proportionnelle ó (Qo,-8) si la source de N employće n’apporte pas d’0,.

L’utilisation du gaz carbonique dana la synthćse de 1'acide a-cćtoglutarique;

Evans E. A Jr et Slotin L. (J. biol. Chem., 1940, 136, 301-302). — Lc foie dc Pigeon utilise le CO, pour la synthćse de 1’acide a-cćtoglutarique a partir de 1’acide pyruvique. CO, se combinerait directement avec 1’acide pyruvique en acide oxalacćtique, qui se combinerait lui-mćrne avec une deuxićme molćcule d’acide pyruvique pour donner de l’a-cćtoglutorate par des rćactions dćcrites anlćrieurement.

Diastases du sang chez les sujets nor-mauz ou diabćtiąues; SOMOGYL M. («/. biol. Chem., 1940, 134, 315-318). — La tendance gćnćrale des diabótiques a uno diminution des diastases du sang s’interprćte comme un signe do troubles des fonctions hćpatiques.

Interprćtation de 1’action saccharogć-nique de la diastase en rapport avec le substrat employć; Somogyi M. [J. biol. Chem., 1940, 134, 301-313). — Suivant les condilions expćrimentales, la mćme prćpa-ration diastasiquc pcut rćagir sur le mćme substrat pour former des polysaccharides non-fermentescibles ou des substanccs rśduc-trices non fermentescibles plus le maltose (ou ce dernier apparalt comme produit flnal de la rćaction) ou enfln. avec les dextrines et maltoscs rćducteurs, des quantitćs apprć-ciables de glucose. Le rapport quantitalif de ceB trois catćgorie6 de substances rćduc-trices et les modificalions de vitesso do leur formation dćpendent de la composition de9 substrats. Les substrats en question sont de ram id on pur et des dextrincs de poids molćculaires variables.

L/efiet du zinc sur les phospbatases

alcalines; Hove E., Elvehjem C. A. et Hart E. B. (J. biol. Chem., 1940, 134, 425-442). — L’activitć des phosphatases brutes intestinales est augmentće de 40 0/0 par addition de Zn in vitro, alors que l’activitć des phosphatases brutes d’os et de rein est inhibće par des concentrations de Zn de 4 x 10"* et 10 x 10^_\ Cela n’implique pas une diffćrence dans ces phosphatases puisque, dyalisćs, le9 3 enzymes sont inhibćs de mćme faęon par le Zn.

L'importance des divers substrats pour le mćtabolisme des tissus. II. Glucose etfructose; Druckrey H., Richter R. et Rozynek W. (Arch. exp. Path. Pharm., 1943, 202. 209-214). — La mesuro de l’activitć mćtabolique des fragments de glandes salivaires, placćs dans un milieu contenant du glucose ou du fructose, montre la trćs grandę supćrioritć, ou point de vue de Tutilisation par le tissu, du premier glucide par rapport au sccond. Le glucose est ćga-lernent utilisć avec une trćs grandę facilitć par le tissu testiculaire du Rat qui supporte mai le fructose. Le glucide, mis en prćsence de fragments de foie, provoque racidiflcation du milieu.

Action de 1'acide iodoacótique, de 1’acide aoćtique et de l’iode sur le mćtabolisme des tissus; Druckrf.y H. et Loch W. (Arch. exp. Path. Pharm., 1943, 202, 236-248). — L’acide iodacćtique inhibe la glyeolyse de la glande salivaire in uitro, en mćme temps qu’il arrćte l’activitć mćtabo-lique totalo ayanl son originc dans les exci-tations. L’aeide acćtique agit dans le mćme sens, mais avec une intensitć 50 fois moins grandę. L’intoxication du coeur de Grenouille en activitć, par 1’acide iodacćtique, peut ćtre en majeure partie neutralisće par les acides acćtique et lactique.

•    L'anhydrase carboniqpie du rein;

Davenport H. et Wiliielmt A. [Proc. Soc. exp. Biol., N. V., 1941, 48, 53-56). — L’anhydrase carbonique est prćsente dans le cortex rćnal du Chat, du Chien et du Rat.

•    Sur la ąuestion de la cholinestćrase du sang humain; Rumma H. et Sibul I. (Z. ges. exp. Med., 1943, 113, 686-701). — La quantitó de cholinestćrase prćsente (dosćc par la rnćthode dc Ammon) est inver-sernent proportionnelle au rapport K/Ca du sćrum; elle semble en rapport avec le nombre relatif des lymphocytes; elle s’ćcarte de la normale dans les cas de ttimeurs gastriques, duodćnhlcs, etc.

•    Sur la cholestćrase du serum;

Nouyen-Van Thoai (C. B. Soc. Biol., 1943, 137, 467). — Cet enzyme paratt iden-tique a celui du pancrćas; son action hydro-lysante, accćlćrće par les acides biliaires, participerait ć la rćgulation enzymatiąue du rapport cholestćrides/cholestćrol librę dans le sćrum.

•    Application de la rnćthode de War-burg a l’ćtude de 1'action estćrasique