6404670968

BioLetyn

7/(II)/2012

Ośrodek Terapii Fagowej [1]. Są tam prowadzone badania nad medycznym wykorzystaniem bakteriofagów. Od 1980 zastosowano leczenie specyficznymi bakteriofagami wobec ponad 1500 pacjentów, u których zawiodła tradycyjna terapia antybiotykowa. Laboratorium dysponuje ponad 300 specyficznymi szczepami bakteriofagów aktywnymi wobec bakterii: Staphylococcus, Escherichia, Klebsiella, Enterobacter, Proteus i Pseudomonas [3].

Już dzisiaj wykorzystane wirusów w terapii pozwala na wyleczenie z wielu poważnych chorób bakteryjnych. Dzięki prowadzonym badaniom być może fagoterapia będzie odpowiedzią ludzkości na anty bioty kooporność bakterii.

Ścieżki wiedzy...

Str. 9

[1]    J. Bazan Terapia fagowa jako alternatywa dla współczesnych metod ochrony przed patogenami

[2]    en.wikipedia.org/wiki/Phage_therapy [3 jwww.aite.wroclaw.pl/index.html

[4]    www.asm.0rg/divisi0n/m/M.html

[5]    www.naukowy.pl/encyklopedia/Fagoterapia#

[6]    www.phage-therapy.org/writings/bacteriophages.html

[7] http://www.3dscience.com/3D_Models/Biology/Vira 1/ T4_Bacteriophage.php

[8]    http://www.technolog.friko.pl/ neoalmanach/5.mikrobiologia/2.html)

Jak tworzyć własne białka ?

Nowe perspektywy dla biotechnologii.

Bożena Rolnik Michał Jakubczak

Głównym problemem podczas projektowania enzymu było odpowiednie zamodelowanie centrum aktywnego, czyli miejsce łączenia z substratem, w którym zachodzi cała reakcja. Nawet minimalne odchylenia w tym miejscu mogły spowodować brak aktywności białka. Ponadto, zaprojektowane cen

Bioinformatyka, jako nauka łącząca w sobie elementy informatyki, matematyki, fizyki, a także chemii i biologii, stanowi ważną dziedzinę biotechnologii. Z jej pomocą możliwa jest sprawna obróbka ogromnej ilości danych doświadczalnych, co znacząco przyspiesza obecny postęp badawczy. Przez niektórych utożsamiana jest ze sposobem rozwiązywania problemów biologicznych metodą obliczeniową [1]. W takim rozumieniu nauka ta zajmowała się badaniem sekwencji białek (protein) i kwasów nukleinowych. Drugim obszarem badań, który obecnie intensywnie się rozwija, jest przewidywanie struktur trójwymiarowych makrocząsteczek takich jak białka.

Duża część protein to enzymy, czyli biokatalizatory. Informacja na temat ich działania zapisana jest w ich strukturze: jeśli znamy przestrzenną budowę białka, jesteśmy w stanie określić, z pewnym przybliżeniem, jaka reakcja jest przez to białko katalizowana [2]. Obecnie doskonalone są narzędzia pozwalające na przewidywanie trójwymiarowych struktur, a tym samym działania białek na podstawie jedynie sekwencji ami-nokwasowej. Służą do tego, np. ogólnodostępny, darmowy program l-TASSER [2].

W ciągu milionów lat ewolucji matka natura wykształciła pokaźny zestaw enzymów do prowadzenia różnorodnych reakcji. Praktycznie każdy naturalny związek chemiczny może ulec enzymatycznemu rozkładowi. Niestety, działalność człowieka spowodowała przedostanie się do środowiska ksenobioty-ków, czyli substancji sztucznie wytworzonych, dotychczas nieznanych przyrodzie. W związku z tym, brakuje enzymów zdolnych przeprowadzić reakcje z ich udziałem, zmierzających do wykorzystania tych związków jako źródła pierwiastków biogennych czy energii [3].

Skoro więc człowiek spowodował taki stan rzeczy, czy jest w stanie mu przeciwdziałać? Odpowiedź od niedawna brzmi: tak. W 2008 roku doniesiono, że powstał pierwszy sztucznie stworzony przez człowieka enzym, katalizujący reakcję dotychczas nieznaną przyrodzie: eliminację Kempa (Rys. 1) [4].

Rys. 1. Eliminacja Kempa polega na oderwaniu z pierścienia heterocyklicznego atomu wodoru w obecności zasad, powodując jego rozpad. Cała reakcja przechodzi przez tylko jeden stan pośredni [4]

trum aktywne należało dołączyć do szkieletu białkowego innej, znanej proteiny oraz określić strukturę pierwszorzędo-wą powstałej hybrydy aby umożliwić wytworzenie w mikroorganizmach takich jak Escherichia coli. Po porównaniu bu-