WYDZIAŁ NAUK O ŻYWNOŚCI I RYBACTWA

CENTRUM BIOIMMOBILIZACJI I INNOWACYJNYCH

MATERIAŁÓW OPAKOWANIOWYCH

ENZYMOLOGIA  

Kierunek:  

Technologia  Żywności    

i  Żywienie  Człowieka  

semestr  I        

Wykład  7  

Przegląd  najważniejszych  enzymów  

Zakres  materiału  ENZYMOLOGIA  

1.  Biochemia,  Autor:  Jeremy  Berg,  Lubert  Stryer,  John  L.  Tymoczko,    

PWN  Warszawa  (2005)  

Rozdziały:  

8.  Enzymy::  podstawowe  pojęcia  i  kinetyka    

9.  Strategie  katalityczne    

10.  Strategie  regulacyjne::  enzymy  i  hemoglobina    

2.  Ćwiczenia  z  enzymologii  i  technik  biochemicznych.  Bartoszewska,  Niziołek,  

Paszowski,  Wydawnictwo  SGGW  

3.  Handbook  of  Food  Enzymology  –  ed.  John  R.  Whitaker  et  al.,  CRC  Press;  (2002)  

4.  Enzymes  in  Food  Technology  -­‐  ROBERT  J.  WHITEHURST,    BARRY  A.    

 LAW,  Editors  Sheffield  Academic  Press  CRC  Press  (2002)    

3.  Food  chemistry  -­‐  Hans-­‐Dieter  Belitz,  Werner  Grosch,  Peter    

 Schieberle,  Springer  (2004)  

Enzymy  dzieli  się  na  6  grup  (mechanizm  reakcji…):  
EC  1  oksydoreduktazy:  katalizują  reakcje  utleniania  i  redukcji,  
EC  2  transferazy:  przenoszą  grupy  funkcyjne,  
EC  3  hydrolazy:  katalizują  hydrolizę  różnych  wiązań,  
EC  4  liazy:  rozcinają  różne  wiązania  na  drodze  innej  niż  hydroliza  czy  utlenianie,  
EC  5  izomerazy:  katalizują  zmiany  izomeracyjne  cząsteczek,  
EC  6  ligazy:  łączą  cząsteczki  wiązaniami  kowalencyjnymi.  

Nazewnictwo/klasyfikacja  enzymów  EC  

•  EC1  

oksydoreduktazy

     -­‐  AH

2

 +  B  →  A  +  BH

2

;  

•  EC2  

transferazy

 

 -­‐  AB  +  C  →  A  +  BC;  

•  EC3  

hydrolazy

   

 -­‐  AB  +  H

2

O  →  A  +  B;  

•  EC4  

liazy

 

 

 -­‐  AB  →  A  +  B;  

•  EC5  

izomerazy

   

 -­‐  AB  →  BA;  

•  EC6  

ligazy

 

 

 -­‐  A  +  B  →  AB;  

E.C.  1.1.1.1  (E.C.  –  kod  enzymu)  

Pierwsza  liczba  -­‐  klasa  enzymu  lub  grupa  

Druga  liczba  –  grupa  utleniona  w  donorze  
Trzecia  liczba  –  akceptor  

Czwarta  liczba  –  nazwa  systematyczna  (wskazuje  działanie)  

Nazewnictwo/klasyfikacja  enzymów  EC  

Ok. 4-5%

Oko!o 4100 enzymów sklasyfikowanych

Ponad 80% to enzymy hydrolityczne

20% inne klasy g!ównie

oksydoreduktazy

70% to proteinazy i amylazy

30% inne hydrolazy

Oko!o 100 – 130 enzymów znalaz!o zastosowanie w technologii "ywno#ci

Najważniejsze  enzymy  w  technologii  żywności  

Jedynie  ligazy  nie  znalazły  do  tej  pory  bezpośredniego  zastosowania  przemysłowego,  lecz  
są  przydatne  w  inżynierii  genetycznej.  

TERMOLIZYNA  -­‐  hydrolza  

termostabilna  metaloendoproteina  (endoproteinaza)  (Zn,  Ca)  z  Bacillus  

thermoproteoly1cus,  
-­‐  preferuje  hydrolizę  wiązań  peptydowych  Aa/Leu,  Aa,Phe,  
-­‐  katalizuje  też  syntezę  wiązań  peptydowych  na  drodze  kondensacji  hydrolitycznej,  

w  większości  przypadków  reakcje  katalizowane  przez  enzym  są  ODWRACALNE    
(synteza  wiązań  peptydowych).

 

Aspartam  –  zmetylowany  dipeptyd  

PEKTYNAZY  –  hydrolazy  

hydrolizują  wiązania  glikozydowi  w  pektynach,  

ułatwiają  uwalnianie  soków  z  miazgi,  klarowanie  soków  (usuwanie  zmętnień  

pektynowych),  

pektyny  są  heteropolisacharydami,  składają  się  głównie  z  połączonych  ze  sobą  

wiązaniami  α–1,4–  glikozydowymi  jednostek  kwasu  D–galakturonowego,  w  

znacznej  części  zestryfikowanych  gr.  metylowymi,  

!

kwas  galakturonowy  –  powstaje  na  skutek  utleniania  α–D–galaktozy,  
posiada  grupę  aldehydową  przy  C1  i  karboksylową  przy  C6.  

β–D–galaktozydaza  –  hydrolaza

   

                                                                                                                                                                                         (usuwanie  laktozy  z  mleka

)  

Reduktaza  diacetylowa  (RA)  –  oksydoreduktaza  

             

Diacetyl  +  NADH  +  H

+

 ↔  NAD  +  Acetoina  

!

Diacetyl  (produkcja  piwa)  

-­‐  diketon  o  nazwie  systematycznej  2,3-­‐butandion,  zapachu  maślanym,  znajduje  się  

w   piwie   jako   produkt   uboczny   fermentacji   przez   drożdże,   przy   odpowiednim  

stężeniu  wykazuje  korzystne  właściwości  –  pozwala  dłużej  odczuwać  w  ustach  

smak  piwa,  

-­‐  w  stężeniu  większym  niż  0,2  mg/l  nadaje  piwu  niekorzystny  „maślany  posmak”,  

powstaje   w   wyniku   przetwarzania   cukrów   przez   drożdże,   czasami   bakterie   w  

procesie  fermentacji,  

-­‐   w  czasie  leżakowania  piwa  te  same  drożdże  redukują  diacetyl  do  obojętnych  

smakowo  produktów  (acetoina,  butandiol).  

!

PEPTYDAZY  (enzymy  proteolityczne,  proteazy

)  

-­‐   katalizują   hydrolizę   wiązań   peptydowych   w   białkach   i   peptydach   (podstawowe  

zadanie),  

-­‐  należą  do  klasy  3  –  hydrolaz,  

-­‐   niektóre   z   nich   katalizują   ponadto   hydrolizę   wiązań   estrowych   i   amidowych   oraz  

reakcję  transpeptydacji  i  transamidacji,  

-­‐   w   odpowiednich   warunkach   niektóre   peptydazy   mogą   ponadto   syntetyzować  

wiązanie  peptydowe.  

Peptydazy   –   niska   specyficzność  

substratowa,   jednakże   charakteryzują  

się   wybiórczością   w   stosunku   do  

położenia   rozkładanego   wiązania   w  

łańcuchu  

polipeptydowym  

oraz  

swoistością   w   stosunku   do   hydrolizy  

wiązań  

pomiędzy  

określonymi  

aminokwasami.  

PEPTYDAZY  -­‐  klasyfikacja

 

Egzopeptydazy  -­‐  EC  3.4.11-­‐19  (odcinają  1  lub  2  aminokwasy  od  końca  N  lub  C)  
aminopeptydazy   EC   3.4.11:   odcinające   pojedyncze   aminokwasy   od   końca  

aminowego,  
karboksypeptydazy  EC  3.4.16-­‐18:  odcinające  pojedyncze  aminokwasy  od  końca  

karboksylowego,  
dipeptydazy  EC  3.4.14:  hydrolizują  wiązania  peptydowe  w  dwupetydach,  
dwupeptydylo-­‐peptydazy   lub   tripeptydylo-­‐peptydazy:   odszczepiają   jednostki  

dwupetydowe   lub   tripeptydowe   od   końca   N   (EC   3.4.14)   lub  

  końca   C   (EC  

3.4.15),  
omega   peptydazy   EC   3.4.19:   odcinające   różnie   podstawione   reszty  

aminokwasowe.  

Egzopeptydazy  ważne  dla  przemysłu  spożywczego:  

Aminopeptydazy  i  karboksypeptydazy  

Lactococcus  lac1s  

Aspergillus  sp.  

Rhizopus  oryzae  

Zastosowanie:  usuwanie  gorzkiego  smaku  z  hydrolizatów  białkowych,  także  przy  

produkcji  sera.  

PEPTYDAZY  -­‐  klasyfikacja

 

Endopeptydazy  (proteinazy)  –  EC  3.4.21-­‐24,  EC  3.4.99  (hydrolizują  wiązania  

wewnątrz  łańcucha  polipeptydowego)  

Na  podstawie  budowy  centrum,  wrażliwości  na  inhibitory  oraz  mechanizm  katalizy  

wyróżniono:

 

serynowe  EC  3.4.21  

seryna  oraz  histydyna  w  centrum  aktywnym,  

 są  hamowane  przez  DFP  (diizopropylofluorofosforan)

 

cysteinowe  EC  3.4.22  

cysteina  i  histydyna  w  centrum  aktywnym,  wrażliwość  na  czynniki  utleniające,  

hamowane  przez  PCMB  (p-­‐Chloromercuribenzoic  Acid)  –  reakcja  z  grupami  -­‐SH

 

aspartylowe  EC  3.4.23  

dwie  reszty  asparaginianu  w  centrum  aktywnym,  aktywność  przy  niskim  pH  1.5-­‐5

 

metaloproteinazy  EC  3.4.24  

inhibicja  przez  EDTA  

Enzym

EC numer

Preferencyjna hydroliza

x

Serynowe proteazy
chymotrypsyna
trypsyna
subtylizyna

3.4.21
3.4.21.1
3.4.21.4
3.4.21.12

Tyr-, Trp-, Phe-, Leu-
Arg-, Lys-,
G!ównie hydrofobowe

Cysteinowe proteazy
Katepsyna B*
Papaina*
Ficyna*
Bromalina*

3.4.22
3.4.22.1
3.4.22.2
3.4.22.3
3.4.22.32-33

Arg-Arg-, Lys-, Phe-X-
Arg-, Lys-, hydrofobowe-X-
Phe-, Tyr-
Lys-, Arg-, Phe-, Tyr-

Aspartylowe proteazy
Pepsyna
Chymozyna#

3.4.23
3.4.23.1
3.4.23.4

Phe-, Tyr-, Leu-, Asp-, Glu-
Phe1

05

-Met

106

w "-kazeinie

Metaloproteazy
Termolizyna
Neutralne proteinazy

3.4.24
3.4.24.27
3.4.24.28

Ile-, Leu-, Val-, Phe-,
Leu-, Phe-, i inne

Endopeptydazy  o  znaczeniu  przemysłowym  

*  szeroka  specyficzność  w  stosunku  do  aminokwasów  hydrolizowanego  wiązania  peptydowego  

#  specyficzność  podobna  do  pepsyny  

x  preferencyjna  hydroliza  

Otrzymywanie  i  zastosowanie  peptydaz  roślinnych  

Papaina,  bromelina,  ficyna  -­‐  wewnątrzkomórkowe  proteazy  cysteinowe,  opymum  

pH  5-­‐7  

Enzym

!ród"o

Skala produkcji

G"ówne zastosowanie

Papaina

Sok z niedojrza!ych owoców

papai

(Carica papaya)

> 10 t/rok

Kruszenie mi"sa, browarnictwo

– usuwanie zm"tnienia piwa

Bromelina

Sok (lateks) z pnia ananasa

< 1 t/rok

Browarnictwo,

kruszenie mi"sa

Ficyna

Sok z niektórych odmian drzew

figowych

g!. Ficus glabrata

< 1 t/rok

Modyfikacja sk!adników

#ywno$ci

Komercyjne  otrzymywanie  papiny  

Zebranie  mleczka  kauczukowego  z  niedojrzałych  owoców  papai    

-­‐  (nacięcie  rano,  z  1  drzewa  1  l  rocznie,  mleczko  przypomina  wyglądem  mleko  

krowie,  po  kilku  minutach  po  wypływie  z  naciętego  owocu  ścina  się  i  tworzy  żel)  

Sch!odzenie

Mieszanie mechaniczne " #el w p!yn

Wst$pna filtracja i odwirowanie

Ultrafiltracja

Klarowny i przezroczysty przes%cz zag$szcza si$ w pró#ni

oraz suszy w suszarni rozpy!owej

Mielenie na proszek i pakowanie

Otrzymywanie  i  zastosowanie  peptydaz  zwierzęcych  

Zewnątrzkomórkowe  enzymy  trawienne:  

Enzym

!ród"o

Skala produkcji

G"ówne zastosowanie

Chymozyna

!o"#dek m"odych cielaków

> 1 t/rok

Serowarstwo

Pepsyna

!o"#dek $wini

< 1 t/rok

Modyfikacja sk"adników

%ywno$ci, serowarstwo

Trypsyna

Trzustka $wini lub byd"a

< 1 t/rok

Modyfikacja sk"adników

%ywno$ci,

hydrolizaty bia"kowe,

odw"asianie skór

Chymotrypsyna

Trzustka $wini

< 1 t/rok

Modyfikacja sk"adników

%ywno$ci,

odw"asianie skór

Rozdrobnienie i mielenie surowca (wy!ció"ko #o"$dka !wini)

Autoliza !luzówki #o"$dka w obecno!ci HCl

Usuni%cie t"uszczu heksanem

Wysolenie sol$ lub izopropanolem

Rozpuszczenie w wodzie

Filtrowanie, suszenie sublimacyjne (45-55

o

C) w pró#ni

(odparowanie heksanu i izopropanolu)

Mielenie na proszek i pakowanie

Komercyjne  otrzymywanie  pepsyny  przemysłowej  

Enzym

!ród"o

Skala produkcji

G"ówne zastosowanie

Neutralne peptydazy

Bacillus subtilis

> 100 t/rok

Hydrolizaty bia!kowe, dodatek

do proszków do prania,

browarnictwo

Kwa"ne peptydazy g!.

koagulaty bia!ek mleka

Rhizmucor miehei

> 10 t/rok

Serowarstwo

Kwa"ne peptydazy

Aspergillus niger,

Aspergillus oryzae

> 1 t/rok

Piekarnictwo,

wytrawianie skór

Otrzymywanie  peptydaz  z  mikroorganizmów  

Neutralne  proteinazy  Bacillus  sub1lis;  proteinazy  serynowe,  metaloproteinazy.  

Podpuszczka   –   handlowa   nazwa   zalecana   dla   preparatów   z   żołądków   przeżuwaczy  
zawierająca   głównie   chymozyną   i   w   niewielkim   stopniu   pepsynę   (Międzynarodowa  

Federacja  Mleczarska).  

Peptydazy   pochodzenia   mikrobiologicznego   zdolne   do   koagulacji   białek   mleka   zaleca   się  

nazywać  koagulantami  białek  mleka.  

Hydrolizaty  bialkowe  

Produkcja  hydrolizatów  białkowych  odbywa  się  w  wyniku  enzymatycznej  lub  kwasowej/

zasadowej  hydrolizy  białek)  

Enzymatyczne  modyfikacja  składu  i  właściwości  białek  -­‐  hydrolizaty  białkowe  

Enzymatyczna   hydroliza   białek   nie   powoduje   rozkładu   aminokwasów,   jest   bardziej  
specyficzna  od  hydrolizy  kwasowej  i  alkalicznej  białek.  

W  wyniku  częściowej  proteolizy  
Zmieniają  się  reologiczne,  fizyczne,  chemiczne  właściwości  białek,  

Powstają  charakterystyczne  cechy  smakowe  i  zapachowe  produktów.  

np.   hydrofobowe   aminokwasy   schowane   wewnątrz   cząsteczki   białka   zostają   odsłonięte,  
najczęściej   powstaje   gorzki   smak,   zwiększa   się   rozpuszczalność,   obniża   napięcie  
powierzchniowe,   zwiększa   się   zdolność   do   emulgowania   tłuszczów   (tworzenia   emulsji)   i  

tworzenia  piany,  wzrasta  strawność  i  przyswajalność  produktu.  
Gdy  jednak  zbyt  długo  prowadzi  się  hydrolizę  to  właściwości  emulgujące  i  tworzenia  piany  

mogą  spadać.  

Hydrolizaty  białek  na  skalę  przemysłową  otrzymuje  się  z:  

białek  mleka  (kazeiny,  albuminy,  białka  serwatkowe),  
białek  mięsa,  soi,  glutenu  pszenicy,  fibrynogenu  lub  kolagenu.  

Hydrolizaty  białkowe  –  zastosowanie

 

Jako   koncentraty   spożywcze   i   przyprawowe,   np.   zupy   instant,   sosy   sojowe,  

przyprawy  do  pieczenia  mięsa,  buliony  mięsne  w  proszku,  
Dodatki   do   żywności   wytwarzające   i   stabilizujące   pianę,   emulgujące   tłuszcze,  

modyfikujące  smak,  poprawiające  teksturę  i  ułatwiające  krojenie,  np.  do  parówek,  
Do  otrzymywania  żywności  przeznaczenia  specjalnego:  

-­‐  odżywki  dla  niemowląt,  
-­‐  preparaty  odchudzające,  
-­‐  odżywki  białkowe  dla  sportowców,  
-­‐   odżywki  o  obniżonej  alergenności  dla  dzieci  „atopowych”  oraz  z  zaburzeniami    
-­‐   wchłaniania  i  trawienia  o  podłożu  immunologicznym,  niealergizującym,  

Wzbogacanie  produktów  w  białko,  np.  chleba  i  żywności  specjalnej.

 

Laktoalbumina  zawarta  w  białku  serwatkowym  mleka  krowy  oraz  albumina  jaja  

zostały   uznane   za   białka   o   najwyższej   wartości   odżywczej   przez   FAO/WHO   (nie  

tylko   zawartość   egzogennych   aminokwasów,   ale   i   proporcje   aminokwasów  

egzogennych  do  endogennych)  =>  ale  RYZYKO  REAKCJI  ALERGICZNYCH!!!  

PROCES  PLASTEINOWANIA

 

Proces  plasteinowania,  jako  przykład  polepszania  jakości  białek  

Enzymatyczna  reakcja  resyntezy  wiązań  peptydowych  (w  konkretnych  warunkach),  

Enzymatyczne  

przeprowadzanie  

hydrolizatów  

białkowych  

w  

peptydy  

wielkocząsteczkowe,   nierozpuszczalne   w   10%   TCA   o   konsystencji   żelu   nazwanego  

„plasteiną”.  

Proces  dwuetapowy:  

ETAP   1:   polega   na   częściowej   hydrolizie   wiązań   peptydowych   białek   przy   użyciu  

proteinaz,  takich  jak  pepsyna,  papaina,  α-­‐chymotrypsyna.  

ETAP   2:   otrzymany   uprzednio   hydrolizat   białkowy   (mieszanina   peptydów),   po  

zatężeniu,   poddaje   się   reakcji   plasteinowania   katalizowanej   przez   enzymy,   takie  

same   bądź   inne   niż   stosowane   w   procesie   hydrolizy,   lecz   przy   pH   innym   niż   w  

procesie  hydrolizy  w  wyniku,  czego  otrzymuje  się  plasteinę  charakteryzującą  się,  w  

porównaniu   z   białkiem   wyjściowym,   lepszym   składem   jakościowym   oraz   obniżoną  

zawartością  substancji  antyżywieniowych.    

Schemat  technologiczny  otrzymywania  plastein  

Plasteiny o po!"danym sk#adzie

aminokwasowym

Hydroliza wi"za$ estrowych

Zag%szczenie

Cz%&ciowa hydroliza

do peptydów

Odszczepienie niepo!"danych

aminokwasów

Roztwór bia!ek

Endopeptydaza,

np. pepsyna

Egzopeptydaza

Rozdzielenie

Niepo!"dane

aminokwasy

Woda

Reakcja plasteinowa w 50 %

roztworze substratów

Estry etylowe po!"danych

aminokwasów

Rozpuszczalnik

organiczny

Rozdzielenie

Frakcja zwi"zków

ma#ocz"steczkowych

Alkohol etylowy

NaOH

KIERUNKI  WYKORZYSTYWANIA  REAKCJI  PLASTEINOWANIA  

-­‐  wbudowywanie  aminokwasów  egzogennych  w  białka,  np.  gluten  (białko  

zapasowe  zbóż)  w  lizynę,  zeinę  w  lizynę,  tryptofan,  
-­‐  usuwanie  niepożądanych  aminokwasów  w  przypadku  szczególnych  diet,  np.  w  

fenyloketonurii  konieczne  jest  wyeliminowanie  z  produktów  fenyloalaniny  (do  

produkcji  hydrolizatów  wykorzystywane  są  rybny  koncentrat  białkowy  i  białko  

sojowe),  
-­‐  usuwanie  gorzkiego  smaku  hydrolizatów  białkowych  –  usunięcie  aminokwasów  

hydrofobowych  lub  ich  ukrycie  wewnątrz  długich  łańcuchów  plastein,  
-­‐   usuwanie  właściwości  alergennych  białek  –  usunięcie  części  epitopów  (z  końca  N  

lub  C)  ,    
-­‐   rozbicie  epitopów  lub  ich  ukrycie  wewnątrz  łańcuchów  plastein  =>  konieczność  

poznania  sekwencji  aminokwasowych  uczulających.  

ZASTOSOWANIE  PEPTYDAZ  

PIEKARNICTWO  

-­‐   rozluźnienie  zbyt  mocnego  białka  glutenowego  mąki,  co  prowadzi  do  skrócenia  

czasu  wyrabiania  ciasta,    

-­‐   polepsza  jego  pulchność  i  konsystencję  (peptydazy  grzybowe  i  bakteryjne),  

BROWARNICTWO  

-­‐   podczas   przerobu   zbożowych   surowców   niesłodowanych   w   celu   zapewnienia  

odpowiednich  właściwości  organoleptycznych  (zapachu,  pienistości,  klarowności)  

=>  stabilizacja  piwa  (szczególne  znaczenie  przy  schładzaniu  piwa),  

-­‐  przy  słodowaniu  jęczmienia  i  w  początkowej  fazie  zacierania  słodu  =>  odpowiedni  

stopień  rozkładu  substancji  białkowych,  

PRZEMYSŁ  MIĘSNY  

-­‐  przyspieszenie  procesu  dojrzewania  mięsa,  głównie  wołowego,  poprzez  częściowy  

rozkład   ...   białka   włókna   mięśniowego   uzyskuje   się   poprawę   konsystencji  

(delikatność,   kruchość),   poprawę   wartości   odżywczej   i   cech   organoleptycznych  

=>  2-­‐3  x  skrócony  czas  dojrzewania  =>  zwiększona  strawność,  

-­‐  oddzielenie  resztek  mięsa  od  kości  –  zwiększenie  odzysku  białka,  

-­‐  zmiękczanie,  odwłasianie  skór,  

-­‐  zwiększenie  wydajności  ekstrakcji  tłuszczu,  

ZASTOSOWANIE  PEPTYDAZ  

PRZEMYSŁ  RYBNY  

-­‐  dojrzewanie  solonych,  marynowanych  śledzi  (pleśnie  Aspergillus),  

MLECZARSTWO  

-­‐  koagulacja  białek  mleka  w  produkcji  sera,  

-­‐  produkcja  hydrolizatów  kazeiny,  

-­‐  produkcja  mleka  sojowego,  mleka  w  proszku,  

-­‐   w  procesie  dojrzewania  sera  –  proces  złożony,  proteoliza  niezbędna  do  uzyskania  

prawidłowej  struktury,  głębokiego  smaku,  

-­‐   dostarczenia  aminokwasów  niezbędnych  do  wytworzenia  charakterystycznego  

smaku  i  zapachu.  

Reakcje  katalizowane  przez  transglutaminazę    

-­‐  sieciowanie  łańcuchów  polipeptydowych.  

Transglutaminaza  
-­‐  występuje  w  krwi  ssaków,  uczestniczy  w  wytwarzaniu  skrzepów;  
-­‐  produkowana  także  przez  drobnoustroje;  
-­‐  jako  acylotransferaza,  katalizuje  reakcje  łączenia  reszty  acylowej  glutaminy  

wbudowywanej  w  białko  lub  w  peptyd  z  pierwszorzędową  grupą  aminową  

aminokwasu  wolnego  lub  wbudowanego  w  białko  lub  peptyd  (lizyna).  

O O

|| ||
bia!ko

1

-(CH

2

)

2

-C-NH

2

+ H

2

N-(CH

2

)

4

-bia!ko

2

! bia!ko

1

-(CH

2

)

2

-C-N-(CH

2

)

4

-bia!ko

2

+ NH

3

|

H
O O
|| ||

bia!ko-(CH

2

)

2

-C-NH

2

+ H

2

NR ! bia!ko-(CH

2

)

2

-C-N-R + NH

3

wolny |
aminokwas H

Jedynym  producentem  enzymatycznych  preparatów  amylolitycznych,  pektynolitycznych  i  
proteolitycznych  w  Polsce  są  Zakłady  Przemysłu  Ococowo-­‐Warzywnego  PEKTOWIN  w  Jaśle.  

Enzymy  proteolityczne  otrzymywane  głównie  w  wyniku  biosyntezy  bakterii  Bacillus  sub1lis,  
szczepu  Aspergillus  niger.  

Novozymes  niekwesmonowany  lider  produkcji  enzymów  

Historia  firmy  Novozymes  

Znaczenie  innowacji  w  rozwoju  firm    

Każda  nowo  projektowana  linia  biotechnologiczna  

poprzedzona  jest  fazą  badawczą  i  wdrożeniową  

Dla  dynamicznego  rozwoju  firmy  biotechnologicznej  należy  zwiększać  swoją  zdolność  
innowacyjną  poprzez  posiadanie  własnego  ośrodka  badawczo-­‐wdrożeniowego  (od  10-­‐30%  

zysku  ze  sprzedaży  powinno  być  inwestowane  w  takie  badania).  

Mniejszy  wpływ  na  środowisko  produktów  bio-­‐

spowodowało  gwałtowny  wzrost  biotechnologii  

przemysłowej  
-­‐  Redukcja  emisji  gazów  cieplarnianych  w  

porównaniu  do  emisji  dwutlenku  surowców  

kopalnych  

-­‐  Mniejsze  zużycie  energii  podczas  produkcji  

(np.  poprzez  zastosowanie  enzymów)  

-­‐  Mniejszy  wpływ  na  środowisko  

(''zielonych''rozpuszczalników,  zmniejszenie  

zużycia  wody,  degradacji  produktów  

ubocznych,  itp.)  

-­‐  Surowce  odnawialne  
Prawdziwe   korzyści   wymagają   oceny   dla  

każdego  związku,  w  zależności  od  

-­‐   Typ   surowca   (np.   trzciny   cukrowej   vs  

kukurydziane)  

-­‐   Pochodzenie   surowca   (np.   produkcji   na  

gruntach  rolnych  vs  wylesianie)  

-­‐  

Techniki  

rolniczej  

(np.,  

nawożenie,  

nawadnianie,  stosowanie  pestycydów)  

Bio-­‐produkty  na  bazie  chemicznej  są  korzystne  dla  emisji  dwutlenku  węgla  i  innych  

kryteriów  środowiskowych  

Projektowana  linia  biotechnologiczna  powinna  opierać  się  o  określone  standardy  
bezpieczeństwa  (farmacja  vs.  produkcja  bioetanolu)  oraz  zakąłdać  możliwe  pełne  

wykorzystanie  surowców  i  odpadów  produkcyjnych  (surowce  wtórne/pośrednie).