Enzymologia
18.02.2008r.
Enzymologia - nauka o strukturze, właściwościach, mechanizmie działania enzymów (największej klasy naturalnych biokatalizatorów).
z grec. en zyme - rosnąć w drożdżach
z łac. ferment - fermentować, fermentacja
koniec XVIIIw. - początki enzymologii
Zasady nazewnictwa i klasyfikacja enzymów
EC 1.1.1.1.
(Enzym Code klasa.podklasa.podpodklasa.kolejny nr enzymu w danej podpodklasie)
Oksydoreduktazy - katalizują procesy utleniania i sprzężone z nimi procesy redukcji, które wiążą się z przenoszeniem atomów wodoru (protonów i elektronów) bądź też samych elektronów z donora na akceptor, akceptorem są zwykle koenzymy,
ponieważ wszystkie oksydoreduktazy współdziałają z koenzymami (NAD, NADP, FAD, FMN, kwas liponowy - zaangażowany w oksydacyjną dekarboksylację
2-oksokwasów , koenzymy heminowe - najczęściej zawierają żelazo (porfirynę) towarzyszy jej katalitycznie istotny jon magnezu np. w oksydazie cytochromowej), żadne białko nie ma zdolności przenoszenia protonów i elektronów, natomiast takie uzdolnienia posiadają koenzymy.
Transferazy - przenoszą grupy jedno- i wielowęglowe oraz inne grupy funkcyjne, rodzaj przenoszonej grupy określa nam przedrostek w nazwie transferazy
np. acylotransferazy, metylotransferazy, formylotransferazy, transketolazy, transaldolazy i cały szereg innych. Większość transferaz współdziała z koenzymami (biotyna, CoA, kwas tetrahydrofoliowy, pirofosforan tiaminy, PLP - fosforan pirydoksalu). Transferazy które nie współdziałają z koenzymami - transaldolaza - enzym, który przenosi resztę trójwęglową (resztę fosfodihydroksyacetonu) z jakiejś ufosforylowanej ketozy na ufosforylowaną aldozę.
Hydrolazy - białka katalityczne, które rozszczepiają na drodze hydrolizy wiązania kowalencyjne w rozmaitych związkach złożonych (hydroliza - rozszczepienie wiązania z przyłączeniem cząsteczki wody), nie współdziałają z koenzymami,
białko katalityczne (określone grupy funkcyjne w centrum aktywnym tego białka) potrafi atakować rozmaite wiązania kowalencyjne i je rozkładać na drodze hydrolitycznej, nie oznacza to że wszystkie białka są białkami prostymi często zawierają resztę np. cukrową są glikolizowane i ta reszta nie uczestniczy w katalizie, ale decyduje gdzie cząsteczka w ustroju ma być skierowana, decyduje o lokalizacji tego enzymu czy wewnątrz czy poza komórką w organizmie wielokomórkowym.
Liazy - rozszczepiają wiązania kowalencyjne, ale na drodze niehydrolitycznej: C-C, C-N, C-O, C-S. Niektóre liazy przesuwają reakcję nie w kierunku rozkładu
a w kierunku syntezy (syntazy, np. syntaza cytrynianowa, syntaza bursztynylo-CoA) - możliwe bo jeden z substratów charakteryzuje się nadmiarem energetycznym, wysokim potencjałem przeniesienia jakiejś grupy (np. acetylo-CoA,
wiązanie makroergiczne). Liazy, które rozszczepiają wiązania tworzą w jednym
z produktów wiązanie podwójne (np. liaza pektynowa rozszczepia wiązania
α-1,4-glikozydowe w pektynach i kwasie poligalakturonowym)
Izomerazy - enzymy, które katalizują wszelkie wewnątrzcząsteczkowe przemiany danego substratu, a zwłaszcza reakcje izomeryzacji cis-trans, reakcje racemizacji, epimeryzacji, jak również reakcje wewnatrzcząsteczkowego przeniesienia grupy - mutazy (epimerazy, racemazy, mutazy, izomerazy właściwe)
Ligazy = syntetazy - (ligować = łączyć); enzymy, które katalizują syntezę wiązań kowalencyjnych: C-C, C-O, C-S, C-N, ponieważ reakcja syntezy wiązań jest reakcją endoergiczną, żeby reakcja mogła zajść potrzebny jest dopływ energii (pochodzi
z rozkładu ATP albo związku pokrewnego).
Zakres klasycznych zagadnień, które obejmuje enzymologia
wyodrębnienie enzymów z materiału biologicznego i ich oczyszczanie do stanu homogennego (jednorodnego)
badanie składu chemicznego i struktury molekularnej enzymów,
wyjaśnienie katalicznego mechanizmu działania enzymów i ustalenie relacji między strukturą a funkcja katalityczną,
badania biosyntezy enzymów i mechanizm jej regulacji,
ustalenie lokalizacji enzymów w komórce, a w przypadku enzymów pozakomórkowych badanie mechanizmów ich sekrecji,
ewolucja enzymów: kształtowanie się funkcji białek enzymatycznych w procesie ewolucji, określenie stopnia homologii enzymów, ewolucyjne rodziny enzymów.
Nowe tendencje w enzymologii
poszukiwanie nowych natywnych enzymów, a zwłaszcza u organizmów z ekstremalnych biotopów,
ulepszanie natywnych enzymów: ukierunkowana ewolucja enzymów in vitro.
eDNA - środowiskowyDNA, DNA-metagenomowy.
Klasyfikacja biokatalizatorów:
Rybozymy - katalityczne RNA,
Enzymy - katalityczne białka, przeważają w naturze,
Abzymy - niektóre przeciwciała wykazują aktywność katalityczną,
Mikrozymy - katalityczne peptydy,
(DNAzymy - in vitro).