Aminokwasy i Białka

AMINOKWASY

Aminokwasy są jednostkami budowy białek. Wszystkie białka są zbudowane z tych samych dwudziestu standardowych aminokwasów. Dziewiętnaście z nich zawiera pierwszorzędową grupę aminową i grupę kwasu karboksylowego (-COOH), które są połączone z centralnym atomem węgla. Za atomem węgla jest połączony z atomem wodoru i zmiennym łańcuchem bocznym (grupa „R”). Wyjątkiem jest prolina, która zawiera drugorzędową grupę aminową.

ENANCJOMERY

Aminokwasy (z wyjątkiem glicyny) zawierają cztery różne grupy ułożone tetraedrycznie wokół centralnego atomu (centrum asymetrii lub centrum chiralności) i decyduje o powstaniu cząsteczki chiralnej (z greckiego „cheir” - dłoń). Może ona występować w postaci jednego z dwóch nienakładających się na siebie lustrzanych odbić nazwanych enancjomerami. Enancjomery można rozróżnić na podstawie różnej skręcalności płaszczyzny światła spolaryzowanego. Cząsteczki klasyfikuje się prawoskrętne D lub lewoskrętne L. W białkach występują tylko L-aminokwasy.

20 STANDARDOWYCH AMINOKWASÓW

1. Hydrofobowe, alifatyczna grupa R

2. Hydrofobowa, aromatyczna grupa R

1. Polarne grupy R obdarzone ładunkiem

2. Polarne grupy R pozbawione ładunku

BIAŁKA

Białka są liniowymi sekwencjami aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi. Kiedy dwa aminokwasy zostaną połączone wiązaniem peptydowym, tworzą dipeptyd, na którego końcach nadal znajdują się wolna grupa aminowa i karboksylowa; każda z nich może połączyć się z kolejnym aminokwasem. Długie nierozgałęzione łańcuchy mogą zostać połączone wiązaniami peptydowymi do postaci oligopeptydów (do 25 reszt aminokwasów) i polipeptydowe (>25 reszt). Łańcuchy peptydowe zapisuje się tak, że wolna grupa aminowa jest umieszczana po lewej stronie, a karboksylowa po prawej.

Dzięki bliskości wiązania podwójnego między węglem karboksylowym a tlenem, które umożliwia powstanie struktur rezonansowych, wiązanie peptydowe między węglem a azotem wykazuje częściowo charakter wiązania podwójnego.

STRUKTURY

1. Pierwszorzędowa to liniowa sekwencja aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. W strukturze pierwszorzędowej zawarte jest również położenie wszystkich wiązań kowalencyjnych. Są to głównie wiązania dwusiarczkowe między resztami cysteiny.

2. Drugorzędowa to regularne pofałdowania regionów łańcucha polipeptydowego. Najczęściej występujące to α helisa i harmonijka β. Helisa α przypomina cylinder; aminokwasy ustawiają się w ten sposób , że powstaje regularna konformacja określana potocznie jako spiralna. W harmonijce β wiązania wodorowe powstają między wiązaniami peptydowymi różnych łańcuchów polipeptydowych lub różnych części tego samego łańcucha polipeptydowego. Płaskie wiązania peptydowe sprawiają, że łańcuch polipeptydowy przyjmuje postać pofałdowanej kartki. Łańcuchy polipeptydowe sąsiadujące ze sobą w harmonijce β mogą być równoległe lub antyrównoległe.

3. Trzeciorzędowa dotyczy przestrzennego ułożenia aminokwasów, zarówno odległych w sekwencji liniowe, jak i tych, które ze sobą sąsiadują. Końcowa struktura przestrzenna jest determinowana przez sekwencję aminokwasów. Łańcuch polipeptydowy fałduje się spontanicznie w ten sposób, że większość jego hydrofobowych łańcuchów bocznych zostaje skierowana do wnętrza powstającej struktury, a większość jego polarnych, obdarzonych ładunkiem łańcuchów bocznych znajduje się na jej powierzchni. Biologicznie aktywna (natywna) przestrzenna konformacja białka jest utrzymywana nie tylko dzięki oddziaływaniom hydrofobowym, ale tez przez siły elektrostatyczne, wiązania wodorowe, kowalencyjne wiązania dwusiarczkowe, słabe oddziaływania van der Waalsa.

4. Czwartorzędowa to najwyższy poziom organizacji białka, występuje w przypadku białek zawierających więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy. Struktura ta dotyczy przestrzennego ułożenia polipeptydowego podjednostek i natury oddziaływań między nimi

FUNKCJE BIAŁEK

1. Kataliza enzymatyczna. Enzymy są bardzo silnymi katalizatorami, zwiększają szybkość reakcji przynajmniej milion razy. Prawie wszystkie znane enzymy są białkami, zatem to białka są odpowiedzialne za kierunek przemian w układach biologicznych.

2. Transport i magazynowanie. Z udziałem białek zachodzi transport małych cząsteczek i jonów, np. hemoglobina przenosi tlen w krwinkach czerwonych a mioglobina w mięśniach.

3. Ruch uporządkowany. Białka są głównym składnikiem mięśni dlatego przesunięcie się dwu rodzajów włókien białkowych względem siebie prowadzi do skurczu mięśni.

4. Funkcje mechaniczno-strukturalne. Obecność kolagenu (białka fibrylarnego) zapewnia dużą elastyczność mięśni oraz tkanki kostnej.

5. Ochrona immunologiczna. Przeciwciała to białka o dużej swoistości, które rozpoznają substancje obce dla ustroju i łączą się z nimi. Odgrywają ważną rolę w rozróżnianiu tego co własne i obce dla organizmu.

6. Wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych. Reakcja komórek nerwowych na specyficzne bodźce przebiega z udziałem białek receptorowych (np. rodopsyna). Cząsteczki receptorów, podatne na pobudzenie przez małe swoiste cząsteczki, są odpowiedzialne za przenoszenie impulsów w synapsach, czyli połączeniach między komórkami nerwowymi.

7. Kontrola wzrostu i różnicowanie. Kontrola odpowiedniej kolejności ekspresji genetycznej jest warunkiem uporządkowanego wzrostu i różnicowania komórek. Białka represorowe „wyciszają” określone fragmenty DNA komórki. W organizmach wyższych wzrost i różnicowanie kontrolują białkowe czynniki wzrostu.
   

6

---