WYKŁAD 8

AMINOKWASY, PEPTYDY, BIAŁKA.

AMINOKWASY- związki dwufunkcyjne zawierające grupę kwasową ( karboksylowa COOH lub sulfonowa SO₃H ) i grze zasadową ( aminową NH₂ ).

Aminokwasy w znaczeniu potocznym – kwasy karboksylowe posiadające grupę aminową w położeniu alfa w stosunku do grupy karboksylowej. Występują w przyrodzie w postaci wolnej lub w postaci związku o budowie polimerycznej ( peptydy, białka ). Dotychczas poznano około 200 aminokwasów, jednak zaledwie 20 z nich to aminokwasy białkowe.

Aminokwasy występujące w przyrodzie to głównie alfa-aminokwasy.

IZOMERIA OPTYCZNA:

Konfiguracja względna: porównanie do budowy wzorca jakim orbitalnie uznano aldehyd (+) glicerynowy i przypisano mu konfigurację D.

Konfiguracja absolutna: ( ważna ważność atomów)

Jeśli zgodnie ze wskazówkami zegara to jest to aldehyd S, w przeciwnym kierunku – aldehyd R.

Węgiel alfa w aminokwasach jest węglem asymetrycznym ( za wyjątkiem glicyny wszystkie aminokwasy są optycznie czynne).

W przyrodzie większość aminokwasów to L-aminokwasy.

Białka wszystkich gatunków od bakterii do człowieka są zbudowane z tych samych 20 aminokwasów za wyjątkiem glicyny wszystkie aminokwasy posiadają centrum chiralne.

Ponieważ aminokwasy zawierają grupę kwasową i zasadową ulegają one wewnątrzcząsteczkowej reakcji kwas-zasada i występują głównie w formie jonu dipolowego lub obojnaczego ( lub zwitter jonu).

Jony obojnacze aminokwasu są rodzajem wewnętrznych soli i dlatego charakteryzują się………………………………………………..

W punkcie izoelektrycznym jest najmniejsza rozpuszczalność.

Punkt izoelektryczny – taka wartość pH przy której w przyrodzie występuje jon obojnaczy a formy anionowe i kationowe są w równowadze. Każdy aminokwas ma inna wartość pI, która zależy od stałej dysocjacji grup obecnych w aminokwasie.

Rozdział mieszaniny aminokwasów za pomocą elektroforezy:

Podział aminokwasów:

• Rodzaj rodnika ( łańcuchowe, pierścieniowe )

• Polarność rodnika ( polarne, niepolarne )

• Miejsce syntezy ( endogenne, egzogenne)

• Położenie grupy aminowej względem karboksylowej ( alfa, beta, gamma, sigma? , e-aminokwasy)

Przemiany szkieletów :

• Glikogenie dostarczają pirogronianu

• Ketogenne dostarczają acetylo koenzymu A

• Glikoketogenne

Aminokwasy endogenne- wytwarzane przez organizmy zwierzęce.

Aminokwasy egzogenne- muszą być dostarczane. Są to: wal, leu, ilu, phe, Tyr, tryp,lys, met.

Aminokwasy niepolarne: glicyna ( G), alanina (A), walina (V), leucyna (L), izoleucyna (I), tryptofan (W), prolina (P), metionina ( M), fenyloalanina (F).

Aminokwasy polarne: asparagina (N), glutamina (Q), tyrozyna (V), cysteina (C), seryna (S), treonina (T).

Aminokwasy kwasowe: kwas asparaginowy (D), kwas glutaminowy (E).

Aminokwasy zasadowe: arginina (R), lizyna (K), histydyna (H).

Poza aminokwasami białkowymi w organizmach żywych spotykamy inne aminokwasy pełniące różne funkcje metaboliczne np. tyroksyna – prekursor hormonów tarczycy lub 3,4-dihydroksyfenyloalanina tzw. dopa prekursor dopaminy, a także beta-alanina ( kwas 3-amino propanowy- składnik koenzymu A ).

BUDOWA I NOMENKLATURA PEPTYDÓW:

Najważniejszą reakcją chemiczną aminokwasów jako związków dwufunkcyjnych przebiegającą z jednoczesnym wykorzystaniem obu grup funkcyjnych (pochodzących od dwóch aminokwasów jest reakcja tworzenia wiązania amidowego –CO-NH- zwanego wiązaniem peptydowym. W wyniku tej reakcji powstaje związek polimeryczny.

Peptydy – amidy powstałe z dwóch lub więcej aminokwasów. Z wyjątkiem wiązania peptydowego zawierającego resztę proliny wzajemne ułożenie tlenu karbonylowego i wodoru amidowego występuje w konformacji………………………………………………

Wiązanie peptydowe dzięki delokalizacji pary elektronów azotu wykazuje dwie struktury rezonansowe. Dzięki podwójnemu wiązaniu węgiel-azot konformacja łańcucha jest stabilna.

Wiązanie peptydowe jest sztywnym elementem cząsteczki ponieważ w wiązaniu tym ……………..

Tworzenie wiązania peptydowego

Badania niezbędne przy określaniu budowy peptydów:

• Oznaczenie składu aminokwasów oraz ich sekwencji

• Należy wykonać hydrolizę peptydów lub białek – na drodze chemicznej ( wodnym roztworem kwasu ) lub enzymatyczne za pomocą enzymów np. takich jak trypsyna, chymotrypsyna

• Hydroliza kwasowa jest nieselektywna i prowadzi do powstania pojedynczych aminokwasów lub przypadkowej mieszaniny różnych małych fragmentów

• Hydroliza enzymatyczna wykazuje dość znaczną selektywność

HYDROLIZA ENZYMATYCZNA:

• Trypsyna – katalizuje hydrolizę jedynie przy grupie karboksylowej lizyny i argininy a grupą aminową innych aminokwasów

Występowanie aminokwasów: dużo w białkach strukturalnych. Kolagen 25-30% glicyny, po raz pierwszy wyizolowany w żelatynie. Cysteina – rogi, paznokcie, ważne ze względu na tworzenie wiązań disiarczkowych.

WOLNE AMINOKWASY I PEPTYDY W ŻYWNOŚCI

Aminokwasy zawarte w z żywności mają przeważnie konfigurację L, lecz na skutek przetwarzania ( ogrzewanie w środowisku alkalicznym ) następuje ich częściowa racemizacja.

Datowanie metoda racemizacji aminokwasów.

Właściwości:

• Na ogół dobrze rozpuszczalne

• Aminokwasy zależnie od konfiguracji mają smak obojętny, słodki lub gorzki

• Peptydy są smakowo obojętne

ASPARTAM- organiczny związek chemiczny o wzorze sumarycznym C₁₄H₁₈O₅N₂, należy do grupy estrów peptydowych.

W wielu tkankach roślinnych i zwierzęcych występuje trimetylowe pochodne aminokwasów znane pod ogólną nazwą betain.

Pod wpływem endogennych enzymów oraz flory bakteryjnej zachodzą w żywności przemiany aminokwasów i peptydów.