Aminokwasy łączą sie ze sobą na zasadzie reakcji kondensacji tworzac peptydy. Gdy łączą sie 2 aminokwasy otrzymamy dwupeptyd, trzy to trójpeptyd, więcej to wielopeptyd. Peptydy zawierające do 10 reszt aminokwasów nazywamy oligopeptydami, gdy zawierają węcej reszt (10-100)-polipeptydami. Jeśli ilość reszt aminokwasowych przekracza 100 mamy do czynienia z białkami.
Peptyd powstaje przez połączenie gr. karboksylowej (-COOH) 1 aminokwasu z gr. aminową (-NH2) 2 aminkwasu z wydzieleniem cząsteczki wody.
aminokwas+aminokwas→peptyd +woda
Charakterystycznym wiązaniem jest tzw. wiązanie peptydowe (-NH-CO-). Przykład – powstawanie dwupeptydu alaniloalaniny z alaniny.
Białka. Z chem punktu widzenia białka to związki azotoorganiczne o duzym ciężaże cząsteczkowym, składające sie z łańcuchów polipeptydowych w różny sposób ułożonych przestrzennie, będące zasadniczym składnikiem każdej kom żywej. Białka to wielocząsteczkowe biopolimery charakteryzują sie masami cząsteczkowymi mieszczącymi się w przedziale od 10000-kilku mln np. ciężar cząsteczkowy insuliny 12000, hemoglobiny 68000.
Skład elementarny białek: N (15-17,5%) C (50-54%) H (6,5-7,3%) tlen (21,6-23,5%) i inne np S, P, Fe i Cu. Występują często w postaci koloidalnej.
Podział białek na fibrylarne i globularne.
Białka fibrylarne – długie i nitkowate, mają skłonność do układania sie obok siebie i tworzenia włókien. materiał budulcowy org zwierzęcych np:
- kreatyna (we włosach, paznokciach i mięśniach, rogach, kolcach i piórach)
- kolagen ( w ścięgnach, skórze, kościach, tkance łącznej między kom)
Białka globularne- pofałdowane dzięki czemu tworzą zwarte jednostki, kształty kuliste. Pełnią szereg funkcji związanych z podtrzymaniem i regulacją procesów życiowych. Np;
- albuminy (albumina surowicy krwi, laktoalbumina)
- glubuliny (globuliina surowicy, jaj, fibrynogen krwi).
Ze wgl na właściwości dzielimy białka na;
- proste albo proteiny (poddane procesowi hydrolizy)
- złożone albo proteiny.
białka złożone = białka proste + gr prostetyczna
Do białek prostych zaliczamy te, które hydrolozując dają jedynie aminokwasy. Białka proste dzielimy na :
- protaminy – masa cząsteczkowa (1000-80000) o przewadze zasadowych aminokwasów; z kwasami dezoksyrybonukleinowymi tworzą połączenia zwane nukleoproteinami
- albuminy – białka zwierzęce i roślinne; wszystkie aminkwasy; dobrze rozpuszczają sie w wodzie; spatykany w białkach jaj kurzych i osoczu krwi, mleku
- globuliny - szeroko rozpowszechnione; spotykane w osoczu krwi, mleku i białku jaja kurzego
- histony – wyst w jądrze komórkowym; bogate w gruczoły grasicy
- keratyny – białka tkanki łącznej i tworów zrogowaciałych (paznokcie, skóra, włosy)
- gluteiny – podobne do prolamin
Białka złożone – proteidy. Część białkowa, w którym cz. białkowa związana jest ze składnikiem prostetycznym. Hydrolizują na aminokwasy, kwasy, cukry, barwniki, witaminy itd. Zaliczamy do nich:
- nukleoproteidy – podst masą komórki, wchodzi w skład protoplazmy
- chromoproteidy – jako gr prostetyczną mają subst barwną, należaą do niej hemoglobina
- metaproteidy – np ferryna zawirająca 20% Fe, która dostarcza dla syntezy hemoglobiny
- fosfoproteidy – jako gr prostetyczna mają reszte kwasu fosforowego związaną z białkiem w postaci estru; są nimi np kazeina mleka, witelina żółtka jaj
- glikoproteidy – białka zawierające w gr protetycznej cukrowce
- lipoproteidy - białka zawierające w gr protetycznej lipidy; spotykane w osoczu krwi, żółtku jaja kurzego
Właściwości białek:
- wysylanie: koloid białkowy→żel pod wpływem elektrolitu np (NH4)2SO4 – proces odwracalny
- denaturacja (ścinanie sie białek) pod wpływem kwasu, alkoholu, podwyższonej temp, proces nieodwracalny
- strącanie białek solami metali ciężkich ( Ag+,Pb+2, Hg+2, Cu+2)
-rozpuszczanie białek w st kwasach i rozcieńczonych zasadach
- peptonizacja i pełna hydroliza białek:
białka→peptony→peptydy→amonokwasy
- barwne reakcje rozpoznawcze białek:
1) biuretowa - fioletowa barwa po dodaniu CuSO4 i KOH
2) ksantoproteinowa – żółta barwa po ogrzaniu ze st HNO3
3) Millona – czerwony osad po ogrzaniu z Hg(NO3)2/HNO3
BIAŁKA SKRUKTURA:
str pierwszorzędowa – sekwencja aminokwasów w białku
str drugorzędowa – określa wzajemne, przestrzenne ułożenie aminokwasów w łańcuchu białkowym o określonej sekwencji. Ma pofałdowaną strukture (harmonijki) inaczej struntura β.
Struktura α tworzy sie kiedy łańcuchy są bardzo duże i każdy łańcuch jest zwinięty – tworzy heliks.
str trzeciorzędowa – określa w jaki sposób w jki układają sie i fałdują w przestrzeni łańcuchy baiłkowe o określonej strukturze drugorzędowej
str czwartorzędowa – określa sposób występowania nektórych białek w postaci agregatów kilku podobnych lub identycznych podjednostek o charakt białkowym p hemoglobina.