Akonitaza – enzym, należący do klasy liaz C-O (rozrywa wiązanie C-O z wydzieleniem wody). katalizuje stereospecyficzną izomeryzację cytrynianu do izocytrynianu poprzez cis-akonitan w cyklu Krebsa (cyklu kwasu cytrynowego).
Aktywność właściwa enzymów- to liczba jednostek aktywności enzymu przypadająca na 1kg białka w próbce, jest ona miarą czystości preparatu enzymatycznego, w trakcie oczyszczania preparatu biologicznego aktywność właściwa izolowanego enzymu wzrasta, enzymy katalizują reakcje w optymalnych warunkach, pod względem stężenia subst, ilości enzymu, temp, pH środowiska reakcji, obecności na podstawie aktywatorów i inhibitorów.
Antykodon- trzy kolejne nukleotydy RNA transportującego (tRNA), posiadające zdolność rozpoznawania kodonów w RNA matrycowym (mRNA) w procesie biosyntezy białka w komórce.
Apoenzym, białkowy składnik enzymu będącego białkiem złożonym, uaktywniający się dopiero po połączeniu ze składnikiem niebiałkowym -grupą prostetyczną, np. z koenzymem. Apoenzym decyduje o swoistości enzymu i często o rodzaju katalizowanej przez niego reakcji. Połączenie apoenzymu z grupą prostetyczną nazywa się holoenzymem.
Enzym- biokatalizator przeprowadzający reakcje chemiczne w organizmach żywych (przemiana materii). Każdy enzym katalizuje ściśle określoną reakcję chemiczną, dotyczącą określonego substratu i określonych warunków (temperatury i pH). Enzymy ze względu na budowę chemiczną należą do białek prostych lub złożonych. Enzymy będące białkami złożonymi są zbudowane z grupy czynnej (tzw. prostetycznej) zwanej koenzymem i białka prostego, zwanego apoenzymem, które łącznie tworzą holoenzym.
Fosforylacja oksydacyjna – jest szlakiem metabolicznym, w którego wyniku energia uwalniana podczas utleniania zredukowanych nukleotydów przekształcana jest w energię ATP. Organizmy żywe wykorzystują wiele różnych związków organicznych, jednak aby wytworzyć z nich energię przydatną metabolicznie, cząsteczki ATP, w większości przeprowadzają fosforylację oksydacyjną. Szlak ten jest dominujący ze względu na wysoką efektywność w porównaniu do alternatywnych sposobów syntezy ATP, czyli fermentacji. Podczas fosforylacji oksydacyjnej, w wyniku szeregu reakcji redoks, elektrony przenoszone są ze zredukowanych nukleotydów, NADH i FADH2, na pełniący funkcję akceptora elektronów tlen. Zachodzące reakcje prowadzą do zmagazynowania energii, służącej następnie do syntezy ATP.
Fosforylacja substratowa – reakcja chemiczna, która ma miejsce, gdy reszta fosforanowa zostanie przeniesiona ze związku ufosforylowanego – substratu – bezpośrednio na ADP przez enzymy, najczęściej z grupy kinaz. Ten sposób wytwarzania ATP nie wymaga udziału tlenu i zachodzi np. w glikolizie oraz cyklu Krebsa.
Fragment okazaki− krótkie fragmenty nici DNA, składające się z 100–2000 nukleotydów, dobudowywane przez polimerazę DNA do startera w procesie replikacji DNA podczas syntezy nici opóźnionej. Po usunięciu starterów przez endonukleazy fragmenty Okazaki są łączone przez ligazę w jedną całość.
Gen, podstawowa jednostka dziedziczenia, zlokalizowana w chromosomach, decydująca o przekazywaniu cech potomstwu. Gen jest odcinkiem łańcucha DNA (kwasy nukleinowe), zawierającym pewną liczbę nukleotydów, których sekwencja stanowi informację genetyczną, warunkującą syntezę określonych białek (biosynteza białka) lub cząstek kwasu RNA, co w dalszej konsekwencji w toku skomplikowanych ciągów reakcji prowadzi do wykształcenia się określonej cechy organizmu. Geny występują także u bakterii i wirusów nie posiadających chromosomów.
Genom, zespół genów zawarty w pojedynczym (haploidalnym) zespole chromosomów znajdującym się w jądrze komórkowym. Organizmy diploidalne posiadają dwa genomy w jądrach swoich komórek somatycznych, pochodzące z gamety żeńskiej i męskiej, organizmy poliploidalne mogą posiadać do kilkuset genomów. Organizmy niższe często bywają haploidalne.
Grupa prostetyczna, niebiałkowy fragment cząsteczki enzymu (białka złożonego), np. polisacharyd, lipid, kation metalu, znajdująca się w jego centrum aktywnym i decydująca o przyłączeniu substratu. Grupa prostetyczna może być połączona odwracalnie z apoenzymem i spełniać rolę koenzymu. Grupa prostetyczna decyduje o specyficznej roli cząsteczki białka (hem, hemoglobina).
Histony, grupa białek zasadowych (bogatych w reszty argininy i lizyny) występujących w jądrze komórek eukariotycznych. Wyróżnia się histony nukleosomowe: H2A, H2B, H3 i H4, formujące struktury globularne (nukleosomy) stanowiące jednostki chromatyny, oraz histon nienukleosomowy H1, wykazujący duże zróżnicowanie tkankowe i gatunkowe, w chromatynie leżący pomiędzy strukturami globularnymi i pełniący rolę mostka łączącego nukleosomy. Charakterystyczną cechą histonów są występujące w nich regiony aminokwasów zasadowych, kwaśnych i hydrofobowych, co, zależnie od kolejności tych regionów w histonie, wpływa na tworzenie się swoistych struktur trzeciorzędowych, które wykazują różne powinowactwo do DNA (kwasy nukleinowe) i w rezultacie prowadzą do uformowania jego nici w nukleosomy.
holoenzym, cały, pełny, kompletny, katalitycznie aktywny enzym, składający się z części białkowej, apoenzymu i części niebiałkowej, koenzymu lub grupy prostetycznej, nazywanych kofaktorami.
Inhibicja kompetycyjna - współzawodnictwo inhibitora z substratem o miejsce aktywne enzymu; przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest inhibicja niekompetycyjna. W inhibicji kompetycyjnej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, inhibicji niekompetycyjnej - poza miejscem aktywnym. Substrat i inhibitor współzawodniczą o miejsce katalityczne (aktywne), przez co zwiększenie stężenia substratu lub inhibitora, powoduje przesunięcie szybkości reakcji na szalę jednego z nich. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie bądź w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztworze, to reakcja katalizowana ulegnie inhibicji czyli zmniejszeniu szybkości reakcji. W przypadku inhibicji kompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu ulega zmniejszeniu (stała Michaelisa rośnie).
Katal (kat) – jednostka SI aktywności enzymatycznej - to aktywność enzymu która przekształca 1mol subst w czasie 1 sek w temp 30oC w warunkach optymalnych, przy stężeniu gwarantującym pełne wysycenie enzymu.
Kod genetyczny, sposób zapisu informacji genetycznej w cząsteczkach DNA (kwasy nukleinowe) w chromosomach, polegający na trójkowej sekwencji nukleotydów (triplety). Przy czterech rodzajach istniejących nukleotydów (zasady purynowe: adenina, guanina, oraz zasady pirymidynowe: cytozyna, tymina) możliwe są 64 trójkowe kombinacje. Kod genetyczny jest odczytywany w sposób ciągły (jest bezprzecinkowy). Kod genetyczny jest uniwersalny, więc u wszystkich organizmów bez względu na stopień ich rozwoju, dany kodon wyznacza ten sam aminokwas.
Kodon, triplet, trójka nukleotydów w cząsteczce DNA (kwasy nukleinowe) kodująca określony aminokwas włączany w strukturę białka w trakciebiosyntezy białek w komórce.
Koenzymy, substancje niebiałkowe, drobnocząsteczkowe, będące jednym z dwóch komponentów enzymów złożonych, zawierające zazwyczaj w swym składzie fosfor. Są bardzo luźno związane z częścią białkową enzymu (apoenzymem) i mogą łatwo od niej oddysocjować (dysocjacja). Np. koenzymy dehydrogenaz, które mogą katalizować zarówno reakcje uwodornienia, jak i odwodornienia - zależnie od apoenzymu. Należą tu NAD, NADP, FAD.
Kinazy – grupa enzymów należących do transferaz, katalizujących reakcję przeniesienia grupy fosforanowej ze związku wysokoenergetycznego na właściwą cząsteczkę docelową. Reakcja ta nazywa się reakcją fosforylacji
Krzywe progresji to krzywe przedstawiające zależność ilości przetworzonego substratu, lub częściej, utworzonego produktu, od czasu trwania reakcji. Obrazują one przebieg reakcji enzymatycznej w obecności enzymu w stałym stężeniu i wybranym stężeniu początkowym substratu. Krzywe progresji sporządza się w celu wyznaczenia szybkości początkowejreakcji enzymatycznej, która jest miarą aktywności enzymu.
By znaleźć maksymalną szybkość reakcji katalizowanej enzymatycznie, określa się ilość tworzonego produktu w funkcji czasu, przy stopniowym zwiększaniu stężenia substratu, ale jednoczesnym zachowaniu innych warunków, do momentu, w którym dalszy wzrost jego stężenia nie powoduje dalszego przyśpieszania reakcji. Osiągana asymptotycznie maksymalna szybkość (Vmax) reakcji enzymatycznej, oznacza, że praktycznie wszystkie miejsca aktywne enzymu (wolne enzymy) zostają wysycone substratem, a wówczas suma ilości (stężenie) kompleksów ES jest miarą ilości samego enzymu.
Nukleoid- obszar cytoplazmy komórek prokariotycznych bakterii i sinic, w którym znajduje się kolista nić kwasu deoksyrybonukleinowego (DNA) w postaci genoforu. Jej odpowiednikiem u eukariontów jest jądro komórkowe, które dodatkowo otoczone jest błoną jądrową.
Nukleosom – jednostka strukturalna chromatyny składająca się z odcinka DNA o długości ok. 200 par zasad, z których 146 nawiniętych jest na 8 histonów rdzeniowych (po dwa histony H2A, H2B, H3 i H4 - tzw. oktamer histonowy) i tworzy tzw. cząstkę rdzeniową lub rdzeń nukleosomu.
Nukleotydy – organiczne związki chemiczne z grupy estrów fosforanowych, są to estry nukleozydów i kwasu fosforowego (5'-fosforany nukleozydów), podstawowe składniki strukturalne kwasów nukleinowych (DNA i RNA). Ponadto nukleotydy odgrywają znaczącą rolę w metabolizmie i przekazywaniu sygnałów w komórce. ATP (adenozynotrifosforan) i GTP (guanozynotrifosforan) stanowią główne źródło energii chemicznej wykorzystywanej do przeprowadzania reakcji chemicznych zachodzących w organizmie.
Nukleozydy, naturalne N-glikozydy, których aglikonami są zasady purynowe (adenina, guanina) i zasady pirymidynowe (cytozyna, tymina,uracyl), a część cukrową stanowi D-ryboza lub 2-deoksy-D-ryboza (inaczej 2-dezoksy-D-ryboza).
Optymalne warunki reakcji enzymatycznych- Szybkość reakcji enzymatycznych wzrasta wraz ze wzrostem temperatury. Wiąże się to ze wzrostem energii kinetycznej cząstek i większą częstotliwością ich zderzeń. Optimum pH, obok optimum temperaturowego, to drugi pod względem znaczenia parametr środowiska charakteryzujący aktywność enzymów. Większość enzymów ulega powolnej denaturacji nawet w temperaturach optymalnych i niższych niż krytyczna. Zależy to od natury samego enzymu, stopnia jego oczyszczenia (w preparatach), a także od pH, siły jonowej i pozostałych parametrów. Najwyższa temperatura, w której jeszcze nie zachodzi termiczna dezaktywacja enzymu w danych warunkach określa tak zwaną termostabilność enzymuWpływ pH na aktywność enzymów wiąże się z faktem, że enzymy jako białka posiadają wiele aminokwasów ulegających jonizacji, a aminokwasy centrum aktywnego często mogą pełnić swoją rolę tylko w określonym stanie jonizacji.
Polisom, informosom – zespół rybosomów związanych z jedną cząsteczką mRNA i prowadzących jej translację, czyli syntezę białek.
Powinowactwo enzymu do substratu- Szybkość procesu enzymatycznego zależy od łatwości tworzenia kompleksu enzymu z substratem (powinowactwo enzymu do substratu). Zależność tę przedstawia stała Michaelisa charakterystyczną dla danego enzymu.
proenzym -enzym wydzielany w organizmie w postaci nieczynnej, aktywowany do katalizowania określonej przemiany dopiero w określonym miejscu, przy odpowiednich warunkach i pod wpływem odpowiedniego czynnika chem. zwanego aktywatorem.
Punkt izoelektryczny, pI, wartość pH roztworu, przy której stężenie jonu obojnaczego osiąga maksymalną wartość, natomiast stężenia form: anionowej i kationowej mają jednakową, minimalną wartość.Poniżej punktu izoelektrycznego (niskie pH) w roztworze np. białeknprzeważa forma kationowa. Punkt izoelektryczny jest charakterystyczną cechą białek i ma zastosowanie przy rozdzielaniu ich w procesie elektroforezy.
Replikacja DNA, podwajanie się cząsteczki kwasu dezoksyrybonukleinowego (mającej postać podwójnej spirali). Replikacja zaczyna się rozwijaniem i rozdzielaniem komplementarnych łańcuchów polinukleotydowych DNA. Każdy pojedynczy łańcuch służy następnie jako matryca do budowy nowego pojedynczego łańcucha, przy czym kolejność zasad azotowych w łańcuchu warunkuje kolejność zasad w dobudowującym się nowym łańcuchu. W rezultacie ze starej spirali DNA powstają dwie nowe, z których każda zawiera po jednym "starym" i jednym "nowym" łańcuchu. Replikacja DNA zachodzi w jądrze komórkowym w stadium międzypodziałowym i poprzedza podział jądra komórkowego na jądra potomne, do których przekazywana jest informacja genetyczna identyczna z zawartą w jądrze wyjściowym.
Rybosom – kompleks białek z kwasami nukleinowymi służący do produkcji białek w procesie translacji. Rybosomy zbudowane są z rRNA i białek. Katalityczna aktywność rybosomu związana jest właśnie z zawartym w nim rRNA, natomiast białka budują strukturę rybosomu i działają jako kofaktory zwiększające wydajność translacji
Replikacja semikonserwatywna - sposób replikacji cząsteczki DNA; w nowej cząsteczce DNA (po replikacji) jedna nić pochodzi ze starej cząsteczki DNA, a druga (nowa) nić jest dobudowana na zasadzie komplementarności. Synteza nowych nici może zachodzić tylko z udziałem nici rodzicielskich, służących jako matryce. W procesie tym wykorzystuje się zdolność zasad azotowych, wchodzących w skład nukleotydów, do tworzenia komplementarnych par. Dzięki tej właśnie własności wystarczy rozplątać podwójną helisę DNA, następnie do uwolnionych w ten sposób nici dobudować komplementarne nukleotydy, aby otrzymać dwie identyczne cząsteczki DNA (każda z otrzymanych w ten sposób cząstek będzie miała jedną nić rodzicielską i jedną dosyntetyzowaną na nowo). We wszystkich organizmach replikacja DNA jest zawsze semikonserwatywna.
Specyficzność kierunku reakcji- Swoistość kierunku działania Polega na zdolności enzymu do katalizowania tylko jednej reakcji z możliwych reakcji jakim może podlegać substrat. Jeżeli substrat może przekształcać się w różne produkty każda z reakcji jest katalizowana prze inny enzym. Specyficzność substratowa Oznacza możliwość wyboru przez dany enzym jednego lub grupy strukturalnie podobnych związków z którymi wchodzi w kompleks zdolny do dalszych reakcji. Właściwość ta wynika z „dopasowania” struktury substratu do kształtu centrum aktywnego enzymu.
Specyficzność substratowa- właściwość enzymów, która polega na tym, że enzym łączy się tylko z konkretnym substratem, do którego dopasowuje się jego centrum aktywne. Enzymy często nie mają całkowitej specyficzności substratowej, tzn. mogą łączyć się z wieloma podobnymi substratami lub ichanalogami. Większość enzymów charakteryzuje się natomiast całkowitą specyficznością typu reakcji, tzn. przeprowadza tylko jeden, określony typ reakcji.
Stała katalityczna -określa liczbę mikromoli substratu przekształconych przez 1 mol enzymu w produkt w ciągu 1 sekundy w optymalnych warunkach
Km (stała Michaelisa) – stężenie substratu, dla którego szybkość reakcji enzymatycznej osiąga połowę szybkości maksymalnej. Jest to zatem takie stężenie substratu, przy którym połowa cząsteczek enzymu obecnych w układzie jest związana w kompleksy z cząsteczkami substratu.
Szybkość początkowa- By znaleźć maksymalną szybkość reakcji katalizowanej enzymatycznie, określa się ilość tworzonego produktu w funkcji czasu, przy stopniowym zwiększaniu stężenia substratu, ale jednoczesnym zachowaniu innych warunków, do momentu, w którym dalszy wzrost jego stężenia nie powoduje dalszego przyśpieszania reakcji. Szybkość początkowa w takim eksperymencie (V0), rośnie do wartości maksymalnej (Vmax) i nie przekracza jej mimo dalszego wzrostu stężenia substratu.
Termostabilność białek enzymatycznych- odporność na inaktywujące działanie wysokiej temperatury, jest zależna od pH i siły jonowej środowiska.
Transkrypcja, w genetyce przepisywanie informacji genetycznej z DNA na mRNA (kwasy nukleinowe), zachodzące w jądrze komórkowym w drodze syntezy RNA na matrycy DNA, kodującej białko. Z kolei mRNA w procesie translacji przekazuje informację genetyczną, według której zostaje ustalona sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym.Proces transkrypcji zachodzi w komórkach pod wpływem enzymów zwanych, polimerazami RNA. Przeprowadzają one syntezę RNA na nici DNA po rozpoznaniu specyfiki sekwencji zasad tzw. rejonu promotorowego (promotora), według określonych odcinków DNA zwanych egzonami, w których zawarte są sekwencje kodujące. Odcinki eksonów w licznych przypadkach są przedzielone odcinkami niekodującymi, tzw. sekwencjami ingerującymi, czyli intronami. W procesie transkrypcji powstają: tzw. informacyjny, czyli matrycowy RNA - mRNA, rybosomowy RNA - rRNA i przenoszący RNA - tRNA.
Translacja, w genetyce proces syntetyzowania białka o sekwencji aminokwasów, określonej zgodnie z kodem zapisanym w mRNA (kwasy nukleinowe) w procesie transkrypcji, przebiegający przy udziale tRNA, którego cząsteczki, zawierające tzw. antykodony, łączą się z określonymi aminokwasami, a następnie odnajdują komplementarny kodon zawarty w mRNA. Właściwa kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym zostaje zachowana przy udziale rybosomów, które łączą się z mRNA i są odpowiedzialne za przekazanie tRNA informacji genetycznej zawartej w mRNA.
Uniwersalną jednostką aktywności enzymu jest U, która oznacza taką ilość enzymu, która katalizuje przekształcenie 1 mikromola substratu w ciągu 1 min w temp. 30 °C, przy optymalnym pH i nasyceniu enzymu substratem.