spr 2 Aktywność enzymatyczna, biologia


Wojciech Ślęczek

168560

SPRAWOZDANIE

Aktywność enzymatyczna

Doświadczenie 1

Wstęp teoretyczny:

Bufory - roztwory, których wartość pH po dodaniu niewielkich ilości mocnych kwasów albo zasad, jak i po rozcieńczeniu wodą prawie się nie zmienia. Roztwór buforowy to mieszanina kwasu i zasady czyli mieszanina protonodawcy i protonobiorcy według teorii Brönsteda.

Materiały:

Opis: Do 4 kolejnych probówek dodano wyciąg z ziemniaka, wodę, bufor fosforanowy i pirokatechinę w proporcjach określonych przez poniższą tabelę:

Nr probówki

Wyciąg z

ziemniaka (ml)

Woda (ml)

Bufor

fosforanowy (ml)

Pirokatechina

(ml)

1

3

0

0,5

1

2

3

1

0,5

0

3

3

0

0,5

1

4

3

0

0,5

1

Probówkę nr 3 ogrzano we wrzącej łaźni wodnej i schłodzono do temperatury pokojowej, następnie dodano resztę odczynników. Zawartość wszystkich prób została dokładnie zmieszana i zostawiona na 30min, probówki 1-3 były regularnie wstrząsane co kilka minut.

Obserwacje: Roztwór w probówkach 1 i 4 zmienił barwę na brunatną, ciemno brązową. Barwa roztworów w probówkach 2 i 3 nie uległa zmianie.

Wnioski: Substratem reakcji jest pirokatechina i tlen. Reakcja utleniania pirokatechiny jest katalizowana przez enzymy zawarte w wyciągu z ziemniaka. Produktami tej reakcji są chinony dające brunatne zabarwienie w roztworze; próba nr 1 dała wynik pozytywny zmieniając kolor. W probówce nr 4 zabarwienie było lekko mniej brązowe, ze względu na bardziej ograniczony dostęp tlenu. W probówce nr 3 mimo nieobecności inhibitora, reakcja nie zaszła, ponieważ enzym został zdenaturowany pod wpływem wrzącej wody z łaźni. Próba nr 2 (brak substratu) i 3 to próby kontrolne.


Doświadczenie 2 - Próba benzydynowa

Wstęp teoretyczny:

Peroksydaza jest enzymem bardzo rozpowszechnionym w roślinach. Jej działanie związane jest z obecnością nadtlenku wodoru. Nadtlenek wodoru nie jest rozkładany z wydzieleniem tlenu, lecz wykorzystywany przez enzym w reakcjach utleniania substratów (np. fenoli).

Próba benzydynowa polega na wykryciu peroksydaz. W obecności peroksydazy benzydyna ulega utlenieniu przez nadtlenek wodoru do difenochinonodiiminy, która kondensując z cząsteczką zredukowanej benzydyny tworzy błękit benzydynowy.

Materiały:

Opis: Do dwóch przygotowanych probówek nalewamy po 1 ml wyciągu z ziemniaka, a następnie jedną z nich wkładamy do wrzącej łaźni wodnej i oziębiamy do temperatury pokojowej. Do obu probówek dodajemy po kilka kropli świeżo otrzymanego odczynnika benzydynowego i obserwujemy zmiany.

Obserwacje: W probówce 1 (nieogrzewana) roztwór zabarwił się na kolor granatowy, natomiast probówka 2 nie zmieniła zabarwienia.

Wnioski: Niebieskie zabarwienie probówki 1 oznacza obecność peroksydaz (wynik pozytywny). Jego brak w probówce 2 oznacza zdenaturowanie enzymu podczas ogrzewania w łaźni wodnej (próba negatywna).

Doświadczenie 3 - β-amylaza z nasion zbożowych

Wstęp teoretyczny:

β-amylaza jest jedną z trzech rodzajów amylaz. Jest to enzym hydrolityczny z grupy hydrolaz, rozkładający skrobię i inne wielocukry. Występuje w soku trzustkowym i w ślinie (produkowana przez ślinianki). Zapoczątkowuje proces trawienia skrobi. Amylaza jest także syntezowana w owocach wielu roślin podczas dojrzewania powodując, że stają się one słodsze, a także podczas kiełkowania ziaren zbóż.

Materiały:

Wykonanie: Przygotowujemy 6 probówek według tabelki:

Probówka

Czas inkubacji (min)

Czynności

1

30

Dodać 0,3ml zagotowanego i schłodzonego wyciągu z nasion

2

0

dodać 0,3ml wyciągu z nasion; wstawić do wrzącej łaźni wodnej

3

5

dodać 0,3ml wyciągu z nasion

4

10

dodać 0,3ml wyciągu z nasion

5

20

dodać 0,3ml wyciągu z nasion

6

30

dodać 0,3ml wyciągu z nasion

Wszystkie probówki (oprócz 2giej) wstawić do łaźni wodnej o temp. 37oC na czas podany w tabeli. Następnie wstawić je do wrzącej łaźni wodnej na 5 minut i oziębić. Zawartość każdej probówki rozdzielić na pół - w jednej probówce wykonać próbę Lugola, w drugiej natomiast próbę Benedicta.

Obserwacje:

Probówki

Próba Lugola

Próba Benedicta

1

r-r ciemnogranatowy

Reakcja nie zachodzi

2

r-r niebieski

r-r niebieski i osad czerwony

3

r-r fioletowy

Zielony r-r, osad czerwony

4

r-r fioletowy

Zielony r-r, osad czerwony

5

r-r fioletowy

Zielony r-r, osad czerwony

6

r-r fioletowy

Zielony r-r, osad czerwony

Wnioski: Próba Lugola dała wynik pozytywny dla wszystkich probówek, jednak w różnym stopniu. W pierwszej probówce ze zdezaktywowanym enzymem nie doszło do rozkładu skrobi, więc kolor roztworu jest najciemniejszy. W pozostałych probówkach odcienie niebieskiego robią się co raz jaśniejsze - im dłuższy czas inkubacji, tym mniej skrobi a więcej cukrów prostych i jaśniejszy odcień koloru niebieskiego.

Próba Benedicta dała wyniki pozytywne we wszystkich probówkach, oprócz pierwszej, gdyż w roztworze nie było rozpuszczonej skrobii. Próbą kontrolną była probówka 1, ponieważ pokazywała wyniki próby Lugola i Benedicta na zdezaktywowanej β-amylazie (w przeciwieństwie do pozostałych prób).

Doświadczenie 4 - Inwertaza z drożdży

Wstęp teoretyczny:

Inwertaza katalizuje hydrolityczny rozkład sacharozy (disacharydu o właściwościach nieredukujących). Hydrolizuje wiązanie glikozydowe sacharozy uwalniając glukozę i fruktozę. Uwolniona glukoza posiada zdolności redukujące, co pozwala na jej wykrycie. Sacharoza takich właściwości nie posiada. Glukoza w środowisku zasadowym redukuje jony Cu2+ do Cu+. Powstaje wtedy trudno rozpuszczalny czerwony osad Cu2O (w środowisku zasadowym fruktoza również może dawać pozytywną próbę, gdyż ulega przekształceniu w glukozę).

Materiały:

Wykonanie: Przygotowujemy 4 probówki według tabelki:

Probówka

Inwertaza (ml)

Woda

(ml)

Bufor octanowy(ml)

Skrobia (ml)

Sacharoza (ml)

1

1

1

1

0

0

2

1

0

1

1

0

3

1

0

1

0

1

4

1*

0

1

0

1

* Zawartość probówki 4 zagotowujemy przed dodaniem pozostałych substratów.

Probówki pozostawić w temperaturze pokojowej przez ok. pół godziny, a następnie dodać roztworu węglanu sodu w celu zobojętnienia oraz wykonać próbę Benedicta.

Obserwacje:

Probówki

Obserwacje

1

Bez zmian

2

Bez zmian

3

Ceglasty osad

4

Bez zmian

Wnioski: Próba Benedicta dała wynik pozytywny tylko dla probówki 3 (w niej właśnie inwertaza z drożdży zadziałała i rozłożyła sacharozę na cukry proste). Próba wypadła negatywnie w probówce 1 i 2, ponieważ nie było w nich sacharozy (jedynie na ten cukier działa inwertaza), natomiast w probówce 4 enzym poprzez zagotowanie został dezaktywowany (denaturacja) i nie doszło do rozkładu sacharozy.

Doświadczenie 5 - Enzymatyczna hydroliza skrobi przez α-amylazę śliny

Wstęp teoretyczny:

α-amylaza to enzym białkowy występujący w ludzkiej ślinie. Jego rola polega na trawieniu trafiających do jamy ustnej węglowodanów. Rozcina on wiązanie 1,4-alfa-glikozydowe. Nie powstają jednak zwykle na tym etapie same oddzielne cząsteczki glukozy; trawienie to jest dopiero wstępne, kontynuowane zaś będzie w dalszej części przewodu pokarmowego.

Enzym ten aktywny jest przy pH od 4 do 11, przy optimum ok. 7. Zachowuje działanie jedynie w obecności jonów chlorkowych. Łącznie amylaza ślinowa trawi około 30% skrobi.

Materiały:

Opis: Do 2 kolejnych probówek wprowadzamy 1ml śliny i 3ml roztworu skrobi, mieszamy i po ok. 10 min przeprowadzamy próbę Benedicta oraz Lugola. To samo doświadczenie powtarzamy dla śliny zagotowanej.

Obserwacje: Probówka nr 1 (ze śliną niezagotowaną) dała wynik pozytywny w próbie Benedicta - roztwór częściowo zmienił zabarwienie na brunatne; przy próbie Lugola natomiast roztwór nie zmienił zabarwienia. Probówka nr 2 (ze ślina zagotowaną) nie wykazała zmian barwy w próbie Benedicta; przy próbie Lugola wynik był pozytywny - roztwór zmienił zabarwienie na granatowy.

Wnioski: Próba Benedicta w probówce nr 1 dała wynik pozytywny, co świadczy o rozkładzie skrobi, w probówce nr 2 enzym ze śliny został uszkodzony poprzez gotowanie i próba dała wynik negatywny. Próba Lugola dała wynik negatywny w probówce nr 1, ponieważ enzym rozłożył skrobię, natomiast w probówce nr 2 próba ta dała wynik pozytywny, ponieważ enzym rozkładający skrobię został uszkodzony w wyniku podgrzewania.



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
Instrukcja biologia Aktywnosc enzymatyczna
Instrukcja biologia, Aktywnosc enzymatyczna
(), biologia, sprawozdanie aktywność enzymatyczna
instrukcja biologia aktywnosc enzymatyczna wersja1
,biologia L, aktywność enzymatyczna
Instrukcja biologia Aktywnosc enzymatyczna
Spr gosp kom, Biologia UWr, II rok, Fizjologia Roślin
ĆWICZENIE 3 aktywność enzymatyczna
Aktywność enzymatyczna mikroflory gleby
IG.6 - Oznaczanie aktywności enzymatycznej metaloproteinaz komórkowych, Genetyka, Inżynieria genetyc
12. Inhibitory aktywności enzymatycznej, Lekarski WLK SUM, lekarski, biochemia, enzymy
Spr gosp rosliny, Biologia UWr, II rok, Fizjologia Roślin
aktywność enzymatyczna bakterii
spr uklad ruchu, biologia liceum ściągi
Aktywnośc enzymatyczna mikroplanktonu
Spr gosp kom, Biologia UWr, II rok, Fizjologia Roślin

więcej podobnych podstron