AMINOKWASY

Aminokwasy są podstawowymi elementami białek. Składają się z: grupy aminowej, grupy karboksylowej, atomu wodoru oraz specyficznej dla każdego aminokwasu grupy R. Wszystkie te elementy skupione są wokół węgla a .

Centralny węgiel połączony jest z czterema różnymi podstawnikami, co powoduje, że jest on asymetryczny. Związane jest to z dwoma możliwymi ułożeniami grup otaczających węgiel.

Te dwie formy nazywa się izomerami optycznymi. W przestrzeni trójwymiarowej nie jest możliwa zamiana ich w siebie bez zniszczenia struktury. Są one wzajemnymi odbiciami lustrzanymi. Wszystkie aminokwasy spotykane w organizmach żywych występują w formie l. Dlatego, mówiąc o nich, pomija się ten element w nazwie: np. zamiast o l-alaninie mówi się o alaninie.

W roztworze o pH=7 (obojętnym) aminokwasy występują w formie jonów obojnaczych. Grupa aminowa posiada ładunek dodatni (NH₃⁺), a grupa karboksylowa - ujemny (COO^-). Taką formę nazywamy jonem obojnaczym. Gdy pH otoczenia ulegnie zmianie, zmienia się też stan jonizacji cząsteczki aminokwasu. Wraz ze wzrostem pH (zmniejszenie stężenia jonów H⁺), zaczyna przeważać forma o niezjonizowanej grupie NH₃. Gdy pH spada (wzrost stężenia H⁺), grupa aminowa ulega jonizacji, podczas, gdy grupa karboksylowa przyjmuje formę COOH.

W białkach występuje zestaw 20 podstawowych aminokwasów. Ten zestaw jest jednolity dla całego świata ożywionego. Choć spotkać można również aminokwasy spoza podstawowej dwudziestki, są one głównie efektem modyfikacji posttranslacyjnych.

Aminokwasy różnią się jedynie łańcuchami bocznymi (R) - reszta elementów pozostaje niezmieniona. Grupy boczne różnić się mogą:

• kształtem

• wielkością

• ładunkiem elektrycznym

• reaktywnością

• zdolnością do tworzenia wiązań wodorowych i hydrofobowych

Biorąc pod uwagę właściwości grupy R, aminokwasy można podzielić na: hydrofobowe i hydrofilowe, a w obrębie tej grupy dodatkowo na kwasowe, zasadowe i nienaładowane.

Aminokwasy hydrofobowe

Do tej grupy zaliczamy alaninę, której grupą boczną jest grupa metylowa. Trzy i czterowęglowe łańcuchy boczne posiadają walina, leucyna i izoleucyna. Izoleucyna charakteryzuje się obecnością dwóch centrów aktywnych optycznie. Alifatyczny łańcuch boczny proliny zapętlony jest tak, że łączy się również z grupą aminową. Kolejny aminokwas - fenyloalanina - zawiera pierścień fenylowy połączony z grupą metylenową (-CH₂-).Łańcuchem bocznym tryptofanu jest pierścień indolowy połączony z grupą metylową, wodorami i atomem azotu. Ostatnim aminokwasem z grupy hydrofobowych jest metionina. Zawiera ona w swej grupie bocznej atom siarki.

Ta grupa aminokwasów wykazuje silne właściwości hydrofobowe. Ta tendencja do unikania kontaktu z wodą i zdolność do grupowania się mają znaczenie dla stabilizacji struktury białek w środowisku wodnym.

Aminokwasy polarne nie posiadające ładunku

Najprostszym aminokwasem w tej grupie jest glicyna - jej grupę boczną stanowi jedynie atom wodoru. W wyniku tego glicyna nie wykazuje czynności optycznej (nie jest asymetryczna). Tyrozyna posiada łańcuch boczny w postaci pierścienia aromatycznego z dołączoną grupą hydroksylową, która powoduje, że aminokwas ten charakteryzuje się dosyć dużą reaktywnością chemiczną. Cysteina zawiera w swej grupie bocznej atom siarki w postaci grupy hydrosulfidowej (SH). Grupa ta jest silnie reaktywna i bierze udział w tworzeniu mostków dwusiarczkowych wpływających na strukturę niektórych białek. Kolejnymi aminokwasami należącymi polarnymi są seryna i treonina zawierające w alifatycznym łańcuchu bocznym grupy hydroksylowe. Podobnie jak w przypadku tyrozyny, grupy te powodują wzrost reaktywności. Treonina, obok izoleucyny, jest jednym z dwóch aminokwasów posiadających dwa centra optyczne. Asparagina i glutamina, ostatnie z grupy, są pochodnymi asparaginianu i glutaminianu powstałymi w wyniku dołączenia grupy amidowej.

Aminokwasy polarne o ładunku dodatnim

W środowisku o odczynie obojętnym lizyna i arginina mają ładunek dodatni, podczas gdy histydyna łatwo może przechodzić między ładunkiem dodatnim, a obojętnym. Właściwość ta jest wykorzystana w centrach aktywnych enzymów, gdzie histydyna zmieniając stany naładowania katalizuje powstawanie i zrywanie wiązań.

Aminokwasy polarne o ładunku ujemnym

Do tej grupy należą tylko dwa aminokwasy o podobnej budowie: asparaginian (kwas asparaginowy) i glutaminian (kwas glutaminowy). Łańcuchy boczne tych aminokwasów w fizjologicznym zakresie pH posiadają ładunek ujemny.

Przy oznaczaniu aminokwasów często stosuje się skróty jedno bądź trzyliterowe. Jest to szczególnie przydatne przy opisywaniu łańcucha polipeptydowego. Poniżej zestawiono aminokwasy wraz z ich skrótami i opisującymi je kodonami nukleotydowymi.

A	Ala	alanina	GCA GCC GCG GCU
C	Cys	cysteina	UGC UGU
D	Asp	asparaginian	GAC GAU
E	Glu	glutaminian	GAA GAG
F	Phe	fenyloalanina	UUC UUU
G	Gly	glicyna	GGA GGC GGG GGU
H	His	histydyna	CAC CAU
I	Ile	izoleucyna	AUA AUC AUU
K	Lys	lizyna	AAA AAG
L	Leu	leucyna	UUA UUG CUA CUC CUG CUU
M	Met	metionina	AUG
N	Asn	asparagina	AAC AAU
P	Pro	prolina	CCA CCC CCG CCU
Q	Gln	glutamina	CAA CAG
R	Arg	arginina	AGA AGG CGA CGC CGG CGU
S	Ser	seryna	AGC AGU UCA UCC UCG UCU
T	Thr	treonina	ACA ACC ACG ACU
V	Val	walina	GUA GUC GUG GUU
W	Trp	tryptofan	UGG
Y	Tyr	tyrozyna	UAC UAU

---