0000005 3

Wśród enzymów katalizujących rozkład wiązań glikozydowych (gliko-zydaz) jest spotykana specyficzność w stosunku do wiązań a-, względnie /?-glikozydowych. Na przykład odrębny enzym (a-glukozydaza) rozkłada wiązanie a-glukozydowe w maltozie, a inny (/3-glukozydaza) — wiązanie /3-glukozydowe w celobiozie, przy czym obydwa dwucukry są zbudowane z dwóch cząsteczek glukozy.

C—NH_Z

|( + CH₃-CH₂0H

H .H s,0 -N

|J + CHj-C

V

I

R

c— nh₂ ^0

+ H⁺

15-24]

Niektóre enzymy wykazują także specyficzność przestrzenną w stosunku do koenzymu. Przykładem jest dehydrogenaza alkoholowa która współdziała z NAD+. Wykazano, że atomy wodoru w zredukowanej formie amidu kwasu nikotynowego, który jest reaktywną częścią tego koenzymu nie są równocenne. Jeżeli mianowicie jeden z atomów wodoru produktu reakcji 5-24 podstawić deuterem jak we wzorze XX, to przy redukcji aldehydu octowego do alkoholu, przyłączy się do niego deuter a nie wodór. Dowodzi to konieczności łączenia się w ściśle określonej orientacji przestrzennej nie tylko enzymu z substratem, ale również i koenzymu

XX

W wielu reakcjach enzymatycznych substrat w pojęciu chemii organicznej jest symetryczny. Związkiem takim jest np. glicerol który wykazuje płaszczyznę symetrii. Pomimo pozornej symetrii związek ten zachowuje się w niektórych reakcjach enzymatycznych asymetrycznie, tzn. jest w nim przekształcana ściśle określona grupa — CIDOH, choć w cząsteczce znajdują się dwie takie same grupy. W opisanym przypadku zakreślona grupa —CH₂OH (wzór XXI) jest przekształcana w reakcji odwodorowania, a niezakreślona pozostaje bez zmiany. Zjawisko to zostało wyjaśniorte przez Ogstona (1948), który stwierdził, że jakkolwiek substrat jest w tym przypadku symetryczny, to utworzony kompleks enzym-substrąt jest asymetryczny

H

| HO—HjO —i—CH_a—OH    XXI

|h

Na podstawie tego zjawiska Ogston sformułował teorię na temat tworzenia się aktywnego kompleksu. Teoria ta daje się streścić w następujących prawidłach:

106