0149

0149



Oddziaływania apolame (van der Waalsa — hydrofobowe) oraz tendencja do lokalizacji grup polarnych na powierzchni cząsteczki sprawiają, iż konformacja całej cząsteczki białkowej bywa zwykle bardzo złożona. Przykłady podają ryciny 8.4 i 8.5.

Rvc. 8.5. Schemat ułożenia łańcucha polipeptydowcgo w cząsteczce enzymu — anhydrazy węglanowej. Strzałki oznaczają odcinki łańcucha polipeptydowego o strukturze 3.

Taka struktura białek wykazuje znaczny stopień sztywności; cząsteczki zachowują określony kształt — przynajmniej w tych obszarach, które warunkują aktywność biologiczną, np. centra aktywne enzymów lub centra wiążące przeciwciał. Zmiana konformacji w pewnym miejscu cząsteczki może przenieść się — poprzez łańcuch oddziaływań wtórnych — na inny, niekiedy odległy obszar makrocząsteczki i tam w określony sposób zmienić konformację. Na tym oparty jest mechanizm tzw. alosterycznej regulacji aktywności enzymów. Określony czynnik działając na odpowiedni obszar cząsteczki enzymu może indukować zmianę konformacji w centrum aktywnym, regulując tym samym jego aktywność.

Denaturacja białek. Cząsteczki białka, które znajdą się w środowisku znacznie różniącym się od środowiska naturalnego, np. przez zastąpienie wody rozpuszczalnikiem organicznym o niższej stałej dielektrycznej, znaczną zmianę pH, znaczne podwyższenie temperatury itp. — mogą w sposób raptowny zmieniać swoją specyficzną konformację. Wiązania wodorowe w cząsteczce zostają w większości rozerwane; mogą ewentualnie utworzyć się inne oddziaływania wtórne i w rezultacie cząsteczka osiąga stan zapewniający jej osiągnięcie lokalnego minimum energii swobodnej w nowych warunkach. Proces ten nazywamy denaturacją białka. Prowadzi on z reguły do utraty aktywności biologicznej białek.

Według współczesnych poglądów denaturacja jest procesem w zasadzie odwracalnym. Białko zdenaturowane, po przeniesieniti go do środowiska odpowiadającego warunkom naturalnym, ma szanse powrotu do właściwej mu konformacji (stanu rodzimego), która jest przecież stanem lokalnego minimum energetycznego w tych warunkach. Możliwość odwrócenia denaturacji zależy jednakże również od spełnienia dodatkowych warunków technicznych, a praktyczne zrealizowanie tego procesu jest, w niektórych przypadkach, zagadnieniem trudnym.

156


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
CCF20090610003 (3) dn der Waalia oddziaływania, siły van der Waalsa, wzajemne oddziaływania elektro
CCF20091105004 26. Zaznacz zdanie fałszywe: a)    Oddziaływania van der Waalsa zali
19483 wykład 21 Siły Van der Waalsa Oddziaływania pomiędzy cząsteczkami obojętnymi elektrycznie o e
10 Autoreferat niewielkich kompleksów van der Waalsa. Koncentrowały się one na przewidywaniach oraz
wykład 23 Siły Van der Waalsa •    orientacyjne — oddziaływania między trwałymi dipo
5 Oddziaływania międzycząsteczkowe, dla obojętnych molekuł zwane też oddziaływaniami van der Waalsa
w7 Równanie van der Waalsa efekt przyciągania efekt odpychania (p +^7) (V - nb) = nRT V2 Stała a
GAZY RZECZYWISTE I RÓWNANIE VAN DER WAALSA Gazy rzeczywiste wykazują odchylenia od praw gazu doskona
Równanie stanu Stałe [p + V3-)*(V-b, = RT r.van der Waalsa 1873 27R 2T3 l RT, a =-- ; b = —- 64pK
skrypt wzory i prawa z objasnieniami61 120Gaz doskonały. Równanie van der Waałsa ■    
58Y b) równanie Van der Waalsa R ■ xv" [dr*] U .. ,.95 ,0‘MI [kmol* J i, =
095 3 W przypadku wysokich tempcnuur i w odniesieniu do niewielkich ciśnień rów-nanie van der Waalsa
skanuj0020 cząsteczce. Wiązanie van der Waalsa jest wynikiem przyciągania siłami Coulomba między dod

więcej podobnych podstron