Pok tafil1545

Głównymi kationom! soku trzustkowego są jony Na' i K' Stężenia tych jonów w soku trzustkowym są prawie identyczne z ich stężeniem w osoczu Ponadto ich stężenia ma podlegają większym wahaniom przy zmianach objętości wydzielanego soku. Jony wapniowe (Ca^2<) występują w stężeniu 1.5-2 mmol/I. Sok trzustkowy zawiera też niewielką Ilość jonów magnezo-wych (Mg²*), a także fosforanowych (HPOf) I siarczanowych (SOJ-), lecz ich znaczenie fizjologiczne nie Jest bliżej znane.

W soku trzustkowym stwierdza się dużą zawartość białek; ich stężenie wynosi 0,1-10 g/l. Są lo głównie białka enzymatyczne. Pozostałe białka to białka osocza, inhibitor trypsyny, prokollpaza I mukoprołelny. Enzymy trawienne zawarte w soku trzustkowym są wytwarzane przez komórki pęcherzykowe i gromadzone w nich w postaci ziaren zymogenu. Enzymy te można podzielić na cztery grupy: proteolityczne, lipolltyczne, gllkolityczne I nukleolr tyczne. Enzymy proteolityczne stanowią około 80% wszystkich enzymów trawiennych wytwarzanych przez trzustkę i są one wydzielane przez komórki pęcherzykowe do soku trzustkowego w formie nieczynnej, jako proenzy-my. Należą do nich trypsynogen, chymotrypsynogen, prokarboksypeptycta A i B oraz proelastaza, Trypsynogen ulega aktywacji w świetle jelita cienkiego do trypsyny pod wpływem enterokinazy (enterokinaza jest enzymem będącym białkiem integralnym błony komórkowej brzeżka szczoteczkowego enterocytów błony śluzowej dwunastnicy). Powstała trypsyna aktywuje auto-katalitycznie następne cząsteczki trypsynogenu, a także pozostałe enzymy proteolityczne trzustki: chymotrypsynogen do chymotrypsyny, proelastazę do elastazy oraz prokarboksypeptydazę A i prokarboksypeptydazę B do kar-boksypeptydazy A i karboksypeptydazy B.

Trypsyna, chymotrypsyna i elastaza są endopeptydazami, czyli enzymami trawiącymi wewnętrzne wiązania peptydowe. Trypsyna hydrolizuje wiązania peptydowe tworzone przez grupy karboksylowe aminokwasów zasadowych (lizyny i arglniny), chymotrypsyna rozkłada wewnętrzne wiązania peptydowe tworzone przez grupy karboksylowe aminokwasów aromatycznych (fenyloalaniny, tyrozyny I tryptofanu), a elastaza hydrolizuje wewnętrzne wiązania peptydowe tworzone przez grupy karboksylowe aminokwasów -ilitatycznych (glicyny, alaniny, wallny, leucyny I izoleucyny). Produktem trawienia białek przez endopeptydazy są malocząsteczkowe peptydy. Podlegają one dalszemu trawieniu przez karboksypeptydazę A I karboksypeptyda-zi; li. Obydwie karboksypeptydazy należą do egzopeptydaz I trawią końcowe wiązanie peptydowe od końca karboksylowego peplydów. Karboksypepty-daza A trawi wiązanie peptydowe, gdy końcowym aminokwasem jest amino-kwas aromatyczny (łenyloalanlna lub tyrozyna) lub aminokwas obojętny eliłelyr zriy rozgałęziony (Inucyrm, Izoleucyna I wallna), natomiast karboksy-piijrlydaza Ił Ir.iwl wiązania paptydowe, gdy końcowy aminokwas macha-łakler /wsadowy (lizyna lub arglnlna).

W przeciwieństwie do enzymów proteolitycznych enzymy lipolityczne, glikolityczne i nukleolityczne są wydzielane przez komórki pęcherzykowe

w formie aktywnej.

Enzymami llpolitycznymi wytwarzanymi przez trzustkę są. lipaza, fosfolipaza I esteraza. Lipaza trawi triglicerydy do monoglicerydów I wolnych kwasów tłuszczowych. Fosfolipaza trawi fosfolipidy, odszczepiając od nich kolejne reszty kwasów tłuszczowych. Esteraza trzustkowa rozkłada wiązania estrowe w związkach cholesterolu, witamin rozpuszczalnych w tłuszczach, a także kończy trawienie monoglicerydów do glicerolu i wolnego kwasu tłuszczowego.

Enzymem glikolitycznym soku trzustkowego jest u-amylaza występująca w kilku odmianach. Rozkłada ona wiązania a-1,4-glikozydowe w obrębie skrobi, trawiąc ją do maltozy i maltotriozy oraz a-dekstryn granicznych.

Enzymami nukleolitycznymi soku trzustkowego są: rybonu-kleazy i deoksyrybonukleaza. Hydrolizują one wiązania fosfodiestrowe, co prowadzi do rozkładu kwasów nukleinowych na oligo- i mononukleotydy.

Innymi ważnymi białkami znajdującymi się w soku trzustkowym są inhibitor trypsyny i kolipaza. Inhibitor trypsyny jestpolipeptydem,który w pH 3-7 łączy się z trypsyną w stosunku 1:1, prowadząc do jej inaktywaąi Ma częściową zdolność do hamowania aktywności chymotrypsyny oraz służy ochronie trzustki przed samostrawieniem w przypadku przedwczesnej aktywacji trypsyny w obrębie dróg trzustkowych. Stężenie inhibitora trypsyny w soku trzustkowym jest niewielkie i dlatego nie zmniejsza on aktywności trypsyny oraz innych enzymów proteolitycznych po ich aktywacji w świetle jelit.

Kolipaza ma masę 10 kD i jest wytwarzana przez trzustkę w formie prokolipazy. Zamiana w kolipazę zachodzi pod wpływem trypsyny. Kolipaza tworzy kompleksy z lipazą, co powoduje, że zwiększa się aktywność lipoli-tyczna lipazy i zwiększa się zakres pH, w którym możliwe jest trawienie tłuszczów. Ponadto kolipaza zmniejsza podatność lipazy na trawienie przez enzymy proteoliczne.

Wytwarzanie i wydzielanie enzymów trzustkowych odbywa się w komórkach pęcherzykowych w kilku etapach, Pierwszy etap, w postaci syntezy nieaktywnych enzymów (proenzymów), odbywa się w obrębie siateczki endo-plazmatycznej szorstkiej na rybosamach. Następnie powstające proenzymy przez podjednostkę większą rybosomu przedostają się do wnętrza cystern siateczki enoplazmatycznej, a stamtąd do aparatu Golgiego. W obrębie cystern siateczki endoplazmatycznej dochodzi do modyfikacji trzeciorzędowej i czwartorzędowej struktury białek enzymatycznych i ich segregacji W obrębie aparatu Golgiego następuje dalsza modyfikacja struktury enzymów i ich zagęszczanie w postaci ziaren zymogenu. Potem od aparatu Golgiego od-