3184152932

552 RECENZJE [2]

ka nie ma nic więcej. Budowa białek jest obszerniej omówiona: na dwu stronach druku (str. 165—7), z których jedną zajmują wyłącznie rysunki. Z tekstu tego czytelnik się dowie, że łańcuch polipeptydowy powstaje w kondensacji <x-aminokwasów i że posiada on „fragmenty płaskie”. Może się domyślić, że „fragment płaski” — to wiązanie peptydowe wraz z sąsiadującymi z nim atomami węgla C«, bo w tekst został włamany wzór tego ugrupowania atomów. Tylko, że wzór ten prawidłowy formalnie, nie jest prawidłowy w kontekście struktury przestrzennej łańcucha polipeptydowego, bo z wzoru tego nie wynika dlaczego ma przedstawiać konfigurację płaską. Pomijając zaś naturę pozostałych wiązań w łańcuchu, autorzy od razu przechodzą do omawiania jego konformacji i stwierdzają, że uwarunkowana ona jest możliwością wysycenia międzypeptydowych wiązań wodorowych. To zaś prowadzi do powstania dwu możliwych postaci łańcucha polipeptydowego: spirali i sfałdowanego arkusza. Dostrzegają pewną trudność w tym wywodzie: oprócz białek „o strukturze włóknistej” istnieją przecież również „białka globularne, które charakteryzują się sferyczną budową (kłębki)” (str. 165). Oferują jednak czytelnikowi — raczej zaskakującą — hipotezę w tej sprawie: „Przypuszcza się, że i w tym przypadku wyjściową jest liniowa struktura spiralna, która uległa skłębieniu” (str. 165). I dalej: „Skłębienie spirali utrwalone jest wiązaniami dwusiarczkowymi, wiązaniami koordynacyjnymi za pośrednictwem jonów metali i oddziaływaniami van der Waalsa pomiędzy różnymi częściami spirali” (str. 167). A wiązania hydrofobowe scharakteryzowano (str. 494) w sposób następujący: „O grupach hydrofobowych mówimy wtedy, gdy nie wykazują powinowactwa do wody. Termin „hydrofobowość” wprowadzono dla rozróżnienia typów oddziaływań międzycząsteczkowych. Wiązanie hydrofobowe sprowadza się przede wszystkim do oddziaływań dyspersyjnych. Żeby zaś nie było wątpliwości co do poglądów autorów na rolę wiązań hydrofobowych w białku, passus ten zilustrowany jest rysunkiem (Rys. 6.13 str. 495), przedstawiającym jak grupy hydrofilowe i grupy hydrofobowe zgodnie powiewają na zewnętrznej powierzchni cylindrów reprezentujących a-heliksy.

Nasza wiedza o budowie przestrzennej białek niewątpliwie ma znaczne luki. Nie takie jednak, aby nie można było jej opisać w sposób wewnętrznie zborny, zgodny ze znanymi faktami doświadczalnymi i z tym, co wiemy o zależności pomiędzy strukturą cząsteczki białka a jej właściwościami fizykochemicznymi i wieloma funkcjami biologicznymi. Opisu takiego nie można jednak przedstawić w podręczniku, jeżeli pomija się te cechy łańcucha polipeptydowego ,które nadają mu swobodę rotacji wewnętrznej i te cechy łańcuchów bocznych aminokwasów, które swobodę tę ograniczają. I opis ten nie wyjdzie poza granice artykułu popularno-naukowego, jeżeli nie zostaną w nim uwzględnione dane termodynamiczne, a m.in. konsekwencje zmian wolnej energii i entropii przy przenoszeniu reszt hydrofobowych do środowiska wodnego. Bez tego czytelnik, którego wiedza jeszcze wymaga studiowania podręczników studenckich, w dalszym ciągu nie będzie wiedział o separacji grup polarnych i apolarnych w cząsteczce białka, ani o konformacji białka i jej zależności od składu środowiska. Nie będzie wiedział więc o krytycznych właściwościach jego cząsteczki, od których zależy rola białka w zjawiskach biologicznych. Konsekwencje tak szczególnego potraktowania struktury białka są w omawianym podręczniku pogłębione przez jeszcze jedną poważną jego lukę, uniemożliwiającą wyjaśnienie podstaw fizykochemicznych procesów zachodzących w komórce żywej. Pomimo bowiem, że znaczną część książki poświęcono właściwościom roztworów, to nigdzie nie omówiono reakcji, jakie zachodzą pomiędzy związkami wielkocząsteczkowymi a innymi związkami, drobno- i wielkocząsteczkowymi, obecnymi w tymże roztworze. Taka jest konsekwencja wyodrębnienia „koloidów liofilowych” w podręczniku chemii fizycznej dla przyrodników! Czytelnik więc nic się z niego nie dowie o szczególnych cechach wspomnianych interakcji: o zróżnicowaniu formalnie identycznych miejsc wiążących, o mnogich równowagach wiązania ligandów, o pozytywnej i negatywnej kooperacji. I niemożliwym stanie się