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189 acides amines, tandis que K-RasB en possede 188. Le niveau de production de l'ARN messager codant la proteinę K-RasB est plus śleve que celui codant la proteinę K-RasA. Les proteines ras sont presentes dans tous les tissus.

Les analyses cristallographiques des proteines ras modifiees par mutagenese dirigee ont fourni un aperęu de la structure de ras ainsi que des autres membres de la superfamille des proteines ras. Les genes ras sont mutes dans environ un tiers des tumeurs humaines. L'allele transformant ne differe de Tallele normal que par une seule mutation due a la substitution des acides amines 12, 13 ou 61. Identification de facteurs qui regulent positivement ou negativement l'activite de ras, Timplication de ces facteurs dans les transmissions des signaux physiologiques et pathologiques dans les tumeurs restent a etudier. Les etudes des modifications post-traductionnelles de ras qui impliquent les produits de la voie de synthese des sterols representent aussi des voies de recherche prometteuses.

3.4.1.    Structure primaire des proteines ras

Les sequences des proteines ras ont une forte homologie. Les acides amines 1 a 164 sont identiques sauf les residus 151 a 153. Par contrę la sequence C-terminale est toute differente. Ces proteines sont constituees d'un domaine globulaire de 160 acides amines dont ceux constituant le site de fixation du nuclśotide GTP. L'extremite C variable se compose de 24 acides amines. Elle se termine par un motif CAAX (C : cysteinę, A : acide aminę aliphatique, X : acide aminę variable). Cette variabilite suggere une fonction propre a chaque proteinę ras.

3.4.2.    Localisation des proteines ras et modifications post-traductionnelles

Les proteines ras ont une demi-vie d‘au moins 24 heures. La cysteinę 186 est necessaire pour initier 1'ancrage des p21^ras sur la membranę. Les proteines mutees ayant des alterations de ce residu ne sont plus transformantes et la proteinę reste cytosolique. La proteinę H-ras se termine par la sequence : Cys-Val-Leu-Ser. La FTase

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