aminokwasy[1]

Aminokwasy

Aminokwasy alifatyczne

Aminokwasy zawierające grupę hydroksylową lub siarkę w
podstawniku

Aminokwasy cykliczne

Aminokwasy aromatyczne

Aminokwasy zasadowe

Aminokwasy kwasowe i ich amidy

Selenocysteina

Selenocysteina jest stosunkowo rzadko występującym aminokwasem naturalnym, który jest
wbudowywany do niektórych białek (białka selenowe) przy wykorzystaniu

kodonu UGA

Zazwyczaj kodon UGA pełni funkcję

kodonu stop

, lecz w przypadku syntezy białek, które

wykorzystują kodon UGA do wbudowywania selenocysteiny, w pobliżu kodonu UGA
drugorzędowa struktura

mRNA

jest bardziej zlożona co powoduje, że rybosom nie

rozpoznaje kodonu UGA jako kodonu stop, a to z kolei umożliwia dostarczenie tego
aminokwasu przez

selenocysteinylo-tRNA

do budowanego w tym miejscu łańcucha

polipeptydowego.

Aminokwasy egzogenne i

endogenne

Aminokwasy egzogenne

są to aminokwasy, które nie są

syntezowane w organizmie ludzkim, a ich obecność w białkach
spożywanych decyduje o wartości odżywczej.

Histydyna

jest

niezbędna dla dzieci do 12 roku życia, ale nie jest niezbędna dla
dorosłych. Aminokwasy

endogenne

są to aminokwasy, które są

syntezowane w organizmie ludzkim.

Aminokwasy egzogenne

Aminokwasy endogenne

Lizyna
Metionina
Leucyna
Izoleucyna

Histydyna

Fenyloalanina
Treonina
Tryptofan
Walina

Alanina
Glicyna
Asparagina
Asparaginian
Glutamina
Glutaminian
Seryna
Cysteina
Prolina
Arginina
Tyrozyna

WŁAŚCIWOŚCI FIZYCZNE AMINOKWASÓW

Rozpuszczalność

Z kilkoma wyjątkami aminokwasy są dobrze rozpuszczalne w wodzie, amoniaku i

innych rozpuszczalnikach polarnych, ale są źle rozpuszczalne w niepolarnych i mniej
polarnych rozpuszczalnikach takich jak: etanol, metanol, aceton itp. Spowodowane to jest
tym, że w obojętnych roztworze wodnym występują w postaci jonów obojnaczych.

Punkt izoelektryczny

(pI)

Punkt izoelektryczny (pI) jest to takie

środowiska, przy którym cząsteczka aminokwasu w

danych warunkach jest

obojętna

, bez względu na to czy jednakowa ilość ładunków dodatnich

i ujemnych w cząsteczce wynika z dysocjacji grup polarnych, czy obecności związanych
jonów. W punkcie izoelektrycznym cząsteczka nie ma zdolności wędrowania w polu
elektrycznym (np. podczas elektroforezy).

W roztworze o pH większym od punktu

izoelektrycznego cząsteczka występuje w formie anionu

(posiada ładunek ujemny)

, a poniżej

punktu izoelektrycznego w formie kationu

(posiada ładunek dodatni)

W punkcie

izoelektrycznym aminokwas tworzy sól wewnętrzną tzw.

jon obojnaczy

(sumaryczny

ładunek równy 0), wtedy cząsteczka jest najsłabiej rozpuszczalna. Wykorzystuje się to do
wytrącenia aminokwasów z roztworu.

pH 1 pI (pH 6) pH11
całkowity ładunek:

1 całkowity ładunek: 0 całkowity ładunek:

WŁAŚCIWOŚCI CHEMICZNE AMINOKWASÓW

Tworzenie wiązań peptydowych

Najważniejszą reakcją aminokwasów jest tworzenie grupy amidowej -NHCO-

określanej jako wiązanie peptydowe (amidowe). Wiązanie peptydowe tworzy się przez
wydzielenie jednej cząsteczki wody z grupy α-aminowej jednego aminokwasu i α-
karboksylowej grupy drugiego aminokwasu.

Alanina (Ala) Seryna (Ser) Alanyloseryna (Ala-Ser)

Struktura wiązania peptydowego