Biosynteza aminokwasów

background image

Biosynteza aminokwasów

Sergiusz Winogrodzki

background image

Wstęp

20 podstawowych aminokwasów dzielimy na:

-endogenne (gdy są syntezowane przez organizm);
-egzogenne (gdy są niezbędne dla organizmu).

Rośliny i mikroorganizmy syntetyzują wszystkie.
Ssaki syntetyzują mniej – człowiek 11 z nich.
Aminokwasy dzielimy również ze względu na
różne

właściwości fizykochemiczne (zależne od ich

reszt).

background image

Wstęp

Szlaki biosyntezy aminokwasów są różne.
Szkielet węglowy wszystkich
aminokwasów pochodzi

z kluczowych metabolitów pośrednich w

głównych szlakach

metabolicznych:
-glikoliza;
-cykl kwasu cytrynowego;
-szlak pentozofosforanowy.

background image

Wstęp

Aminokwasy dzielimy na sześć rodzin
biosyntetycznych,

w zależności od metabolitu

pośredniego, z którego powstały.
Grupa α-aminowa pochodzi zwykle z
transaminacji

glutaminianu.

background image

Wstęp

Cykl kwasu cytrynowego:

α-ketoglutaran > Glu > Gln/Pro/Arg
szczawiooctan > Asp > Ans/Met/Thr/Lys

(Thr > Ile)
Glikoliza:

3-fosfoglicerynian > Ser > Cys/Gly
pirogronian > Ala/Val/Leu
fosfoenolopirogronian > Phe/Tyr/Trp

background image

Wstęp

Szlak pentozofosforanowy:

erytrozo-4-fosforan > Phe/Tyr/Trp
rybozo-5-fosforan > His

background image

Metabolizm aminokwasów

Aminokwas + α-ketoglutaran > α-ketokwas +
glutaminian.
Aminokwas > łańcuch węglowodorowy +
amoniak.
Szkielet węglowodorowy > keton (aminokwasy
ketogenne).
Szkielet węglowodorowy > glukoza (aminokw.
glukogenne).
(Może też powstać acetylo~S-CoA, reakcje
egzoergiczne

tworzące ATP itd.).

background image

Metabolizm aminokwasów

Egzogenna fenyloalanina >
endogenna tyrozyna.
Egzogenna metionina > endogenna
cysteina.
Glutaminian > glutamina.
Seryna/treonina > glicyna.

background image

Skąd NH

3

?

Bakterie diazotroficzne wiążą azot
atmosferyczny przy

pomocy reduktazy i nitrogenazy (kompleks

nitrogenazy).
Elektrony ze zredukowanej ferredoksyny są
przenoszone

przez reduktazę na nitrogenazę z użyciem ATP.

N

2

+8e+8H

+

+16ATP+16H

2

O >

2NH

3

+H

2

+16ADP+16P

i

background image

Synteza glutaminianu

Ważnym enzymem w tej reakcji jest
dehydrogenaza

glutaminianowa, która nie rozróżnia

NADH i NADPH.

background image

Synteza glutaminy

background image

Synteza glutaminianu

U prokariontów występuje syntaza
glutaminianowa

przekształcająca glutaminę w

glutaminian:

α-ketoglutaran+glutamina+NADP+H

+

<> 2glutaminian+NADP

+

background image

Transaminacja

Grupa α-aminowa + α-ketokwas > α-aminokwas.
Dawcą grupy α-aminowej może być każdy
aminokwas

z wyjątkiem lizyny, treoniny, proliny i

hydroksyproliny.

(Dwa ostatnie – iminokwasy z grupą iminową

wbudowaną

w pierścień pirolowy).

Ketokwasami mogą być:

pirogronian, szczawiooctan, α-ketoglutaran.
(Odpowiednie enzymy: AlAT, AspAT, GluAT).

background image

Transaminacja

Przenośnik grupy -NH

2

to fosforan

pirydoksalu (koenzym).

Jest to pochodna witaminy B

6

(pirydoksyny).
Reakcje te są odwracalne i zachodzą
w równowadze.

background image

Transaminacja

Grupa aldehydowa fosforanu pirydoksalu
wchodzi w reakcję

z grupą aminową aminokwasu, odłącza się

cząsteczka H

2

O.

Podwójne wiązanie między azotem i
węglem.
Powstaje przejściowa zasada Schiffa.
Rozpad wiązania przy udziale cząsteczki
wody.

background image

Transaminacja

Fosforan pidydoksalu > fosforan
pirydoksaminy.
Grupa aminowa reaguje z grupą
ketonową α-ketokwasu.

(Przekazanie grupy aminowej na

szkielet węglowodorowy).
Koenzym się odtwarza.

background image

Transaminacja

Na przykładzie aminotransferazy
alaninowej:

background image

Transaminacja

Na przykładzie aminotransferazy
asparaginianowej:

background image

Wiązanie amoniaku przez

glutaminian

Syntetaza glutaminowa katalizuje
powstawanie wiązań

C-N. Nadmiar amoniaku jest wiązany

przez grupę

γ-karboksylową kwasu glutaminowego.

Powstaje glutamina.

background image

Biosynteza asparaginy z

glutaminy

Fragment –NH

2

z grupy amidowej

glutaminy jest przenoszony

na grupę β-karboksylową asparaginianu.

Powstaje asparagina.
ATP > AMP + pirofosforan.
(Syntetaza asparaginowa).
Asparaginaza może cofnąć tę reakcję

poprzez hydrolityczny rozpad wiązania
amidowego w asparaginie.

background image

Przemiana fenyloalaniny w

tyrozynę

Uczestniczy w niej tlen cząsteczkowy,
reduktorem jest THF,

który odłączając dwa wodory

przechodzi w DHF.

background image

Synteza asparaginianu

background image

Synteza asparaginy

background image

Synteza proliny

background image

Synteza seryny

background image

Synteza cysteiny

background image

Synteza metioniny

background image

Synteza glicyny

background image

Synteza leucyny

background image

Synteza waliny

background image

Synteza fenyloalaniny

background image

Synteza tryptofanu

background image

Synteza tyrozyny

background image

Dziękuję za uwagę


Document Outline


Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
biosynteza aminokwasow endogennych(glutaminian, glutamina, alanina, cysteina, glicyna)
zestaw74, Rola t-RNA w biosyntezie aminokwasow
PREZENTACJA BIOSYNTEZA AMINOKWASÓW EGZOGENNYCH
Biochemia TZ wyklad 11 biosynteza II aminokwasy low
Biochemia TZ wyklad 11 biosynteza II aminokwasy low
aminokwasy
AMINOKWASY 7
11 Ch organiczna AMINOKWASY I BIAŁKAid 12388 ppt
8a Syntezy prostych aminokwasów
Wykład katabolizm azotu aminokwasów
aminokwasy 1
BIOSYNTEZA BIAŁKA
Metabolizm aminokwasów
Przemiany aminokwasów w biologicznie ważne, wyspecjalizowane produkty
cwiczenie 7 Aminokwasy id 125541
aminokwasy wersja IV
3 NOWY Aminokwasy II 2012 2013(1)
Aminokwasy

więcej podobnych podstron