Transaminacja i

dezaminacja

Transaminacja i dezaminacja są to proste przemiany

aminokwasów zazwyczaj zachodzące w cytoplazmie.

Niektóre aminokwasy najpierw ulegają reakcji

transaminacji co oznacza, że grupa aminowa zostaje

przeniesiona na inny związek. Inne są dezaminowane

bezpośrednio bez uprzedniego odczepienia reszty

aminowej. W obu przypadkach produktami są ketokwasy i

amoniak. Ketokwasy mogą być wykorzystywane do

syntezy innych aminokwasów, cukrów lub przekształcone

w tłuszcze zapasowe. Niektóre ketokwasy można zużyć na

cele energetyczne w glikolizie i cyklu Krebsa. Amoniak

jest silnie toksyczny, powoduje podrażnienie śluzówki

oczu, nosa i dróg oddechowych. NH

3

to związek

szkodliwy trzeba go więc zneutralizować np. przez

utlenienie go do tlenków azotu.

Co to jest?

Ketokwasy:

- pirogronian (trójwęglowy ketokwas)

Transaminacja

Jest to reakcja odwracalna polegająca na odczepieniu grupy

aminowej należącej do aminokwasu i przyłączeniu jej do jednego z

trzech ketokwasów.

- szczawiooctan, forma zjonizowana kwasu szczawiowooctowego

- α-ketoglutaran (pięciowęglowy ketonokwas)

W wyniku jej przebiegu aminokwas przekształca się

w nowy ketokwas a ketokwas, który odbiera grupę

aminową zmienia się w nowy aminokwas. Podczas

reakcji odtwarza się pochodna witaminy B

6

czyli

fosforan pirydoksalu który pełni funkcję przenośnika

grupy aminowej.

Proces ten katalizowany jest przez transaminazy inaczej

nazywane aminotransferazami, które są także enzymami
wskaźnikowymi mającymi duże znaczenie w diagnostyce

medycznej.Są to przede wszystkim dwa enzymy:

- aminotransferaza alaninowa oznaczana skrótami: AlAT, ALAT,

ALT lub GPT

- aminotransferaza asparaginianowa oznaczana skrótami: AST,

AspAT, GOT

Transaminacje można porównać do „wycinania” grup

aminowych z wielu aminokwasów i „wklejaniu” ich na nieliczne

akceptory. Powstałe w tej reakcji produkty ułatwiają dalszą

przemianę azotu aminowego. Glutaminian bardzo łatwo

uwalnia grupy aminowe w postaci amoniaku włączanego do

cyklu mocznikowego, asparaginian przekazuje grupy aminowe

bezpośrednio do tego cyklu a alanina pełni role transportera

grup aminowych z mięśni do wątroby gdzie zachodzi synteza

mocznika.

Nie wszystkie aminokwasy

podlegają transaminacji. Wśród nich

jest lizyna (C

6

H

14

N

2

O

2

) należąca do

grupy aminokwasów niezbędnych

które nie mogą być syntezowane w

organizmie człowieka i musza być

dostarczane z dietą. Kolejnym jest

treonina (C

4

H

9

NO

3

) która tak samo

jak lizyna dostarczana jest z dietą,

jest to aminokwas optycznie czynny

posiadający drugi asymetryczny

atom węgla obok węgla α. Trzecim z

aminokwasów jest prolina (C

5

H

9

NO

2

)

zawierająca w swej strukturze

pięcioczłonowy pierścień 

pirolidynowy . Ze względu na

obecność dodatkowego wiązania

węgiel–azot jest często błędnie

nazywana iminokwasem jednak z

punktu widzenia chemii nie jest

iminą a aminą drugorzędową.

Ostatnia jest hydroksyprolina

(C

5

H

9

NO

3

), produkt reakcji

hydroksylowania proliny, w której

bierze udział kwas askorbinowy.

Dezaminacja

Jest to reakcja chemiczna polegająca na eliminacji grupy

aminowej z aminokwasu w postaci amoniaku (NH

3

). Proces

może zachodzić tlenowo i beztlenowo. Niektóre z tych reakcji

zachodzą drogą oksydoredukcji. Noszą one nazwę oksydacyjnej

deaminacji. Takiej dezaminacji ulega przede wszystkim

glutaminian. Oksydacyjna deaminacja glutaminianu polega na

odłączeniu grupy aminowej i utlenianiu węgla α do grupy

ketonowej. Powstaje α-ketoklutaran i amoniak.

Najważniejszym enzymem katalizującym tego typu reakcje jest

dehydrogenaza glutaminianowa której kofaktorem jest  NAD

+ lub NADP

+

. Przy udziale wody nastepuje rozpad utlenianego

intermediatu do ketoglutaranu.

W procesie deaminacji mają znaczenie także oksydazy

aminokwasowe współdziałające z nukleotydami flawinowymi

takimi jak FMN lub FAD. FMN (C

17

H

21

N

4

O

9

P) jest to

mononukleotyd flawinowy w organizmie wytwarzany z

witaminy B

2

. Uczestniczy w wielu reakcjach redoks

zachodzących w organizmach żywych. FAD (C

27

H

33

N

9

O

15

P

2

) to

dinukleotyd flawinoadeninowy złożony z mononukleotydu

flawinowego czyli pochodnej ryboflawiny i

adenozynomonofosforanu, pełni on funkcję przenośnika

elektronów i protonów.

Pod działaniem oksydazy aminokwas utlenia się do ketokwasu a

FMN redukuje się do FMNH

2

lub FAD do FADH

2

. Grupa

aminowa odłącza się w postaci amoniaku. Zredukowane

nukleotydy flawinowe FMNH

2

lub FADH

2

przekazują atomy

wodoru na tlen cząsteczkowy z wytworzeniem H

2

O

2

. Na

rysunku przedstawiono oksydacyjną deaminację L-aminokwasu

katalizowaną przez oksydazę aminokwasową.

Ponieważ powstający nadtlenek jest toksyczny wymagane jest

skuteczne usuwanie tego produktu. Jest on rozkładany przez

dwa enzymy katalazę lub proksydazę. W obu przypadkach H

2

O

2

jest rozkładany do H

2

O.

Istnieją również enzymy deaminujące nie należące do oksydaz.

Przykładem może być dehydrataza serynowo-treoninowa.

Enzym ten deaminuje serynę lub treoninę. Taka reakcja jest

dwuetapowa. W pierwszym etapie zachodzi dehydratacja czyli

odłączenie cząsteczki wody a w drugim deaminacja właściwa

polegająca na odłączeniu grupy aminowej.

Detoksykacja amoniaku

Można ją przeprowadzić na drodze różnych procesów.

Człowiek i większość kręgowców lądowych przekształca

amoniak i wydala w postaci mocznika, a ptaki i gady lądowe w

postaci kwasu moczowego. Wiele zwierząt wodnych wydala go

bezpośrednio do środowiska.

Proces przekształcania toksycznego amoniaku w mocznik nosi

nazwę cyklu mocznikowego (cykl Krebsa).

Reakcja sumaryczna cyklu mocznikowego:

NH

4

+

 + HCO

3

-

 + H

2

O + 3ATP + ASP → mocznik + 2 ADP + AMP + 2Pi + PPi

+ fumaran

Bibliografia:
www.wikipedia.pl
www.portalwiedzy.onet.pl
www.edunauka.pl
„Biochemia” Edward Bańkowski