Białka -budowa i podział

Są to polimery aminokwasów białkowych połączony ze soba wiazaniami peptydowymi, w ktorych liczba reszt aminokwasowych przekracza 100. Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C,O,H,N,S, także P, oraz niekiedy jony Mn, Zn, Mg, Fe, Cu,

węgiel (50-55%) tlen(20-23%) wodór(6-7%) azot(12-19%), siarka(0,2-3%) fosfor(0-6%),

Białka powstają w wyniku polikondensacji, czyli polimeryzacji z wydzielaniem związków małocząsteczkowych.

Aminokwasy są podstawowymi elementami białek (główne aminokwasy występujące w białkach przedstawione w tabeli na dołączonych kartkach). Składają się z: grupy aminowej, grupy karboksylowej, atomu wodoru oraz specyficznej dla każdego aminokwasu łańcucha bocznego. Wszystkie te elementy skupione są wokół węgla.
Centralny węgiel połączony jest z czterema różnymi podstawnikami, co powoduje, że jest on asymetryczny. Białka posiadaja strukturę koloidalną

Białka dzieli się na dwie obszerne klasy;

• białka fibrylarne (inaczej włókniste lub włókiennikowe)

• białka globuralne (inaczej białka kuliste lub kłębuszkowe)

Białka fibrylarne

Białka fibrylarne są materiałem budulcowym organizmów zwierzęcych. Głównymi białkami fibrylarnymi są:

• keratyna (białko znajdujące się we włosach, paznokciach i mięśniach oraz rogach, kolcach i piórach zwierząt)

• kalogen (białko znajdujące się w ścięgnach, skórze, kościach i w tkance łącznej występującej między komórkami).

Czasteczki tej grupy białek są długie i nitkowate, mają skłonność do układania się obok siebie i tworzenia włókien.

Białka globuralne
Białka globuralne są pofałdowane, dzięki czemu tworzą zwarte jednostki, które często przybierają kształty kuliste. Przedstawicielami tej grupy białek są:

• albuminy (albumina surowicy krwi, owoalbumina występująca w białku jaja, laktoalbumina)

• glubuliny (globulina surowicy, fibrygen krwi,globulina jaja występująca w białku jaja, laktoglobulina).

Białka globuralne pełnią cały szereg funkcji związanych z podtrzymaniem i regulacją procesów życiowych; pełnienie tych funkcji wymaga ruchliwości białek, a zatem ich rozpuszczalności. Z tych białek są zbudowane: wszystkie enzymy, wiele hormonów (insulina, tereoglobulina, przeciwciała, hemoglobina, fibrynogen).

Oprocz tego białka dzielimy ze względu na ich budowę, właściwości chemiczno-fizyczne oraz funkcje.

1) Ze względu na budowę i skład, dzielimy białka na proste i złożone.

Białka proste - proteiny
Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:
a.) protaminy - posiadają charakter silnie zasadowy, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.
b.) histony - podobnie jak protaminy posiadają silny charakter zasadowy, są dobrze rozpuszczalne w wodzie, a także w środowisku słabo kwaśnym. Są składnikami jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), a także występują w erytrocytach. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina.
c.) albuminy - są to białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.
d.) globuliny - w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.
e.) prolaminy - są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.
f.) gluteliny - podobnie jak prolaminy - są to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.
g.) skleroliny - nie rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy kreatyna.

Białka złożone - proteidy - zawierają dodatkowo składnik niepeptydowy

Do białek złożonych zaliczamy m.in.:

1. nukleoproteidy- są to białka połączone z kwasami nukleinowymi; występują w wirusach;

2. fosfoproteidy- są to białka połączone z resztami kwasu fosforowego; posiadają charakter kwaśny, oraz zazwyczaj są połczone z jakimiś katinami. Należy do tej grupy kozeina.

3. chromoproteidy- są to białka połączone z barwnikami. Są to nastepujące barwniki: hemowy, flawanowy, melaminowy;

4. metaloproteidy- są to białka połączone z jednym lub kilkoma kationami metali. Moga tu być nastepujące metale: Fe, Cu, Co, Mo oraz Zn.

5. glikoproteidy- są to białka połączone z cukrami. Stanowia składnik płynów ustrojowych oraz tkanek i komórek.

6. lipoproteidy-są to białka połączone z tłuszczami obojętnymi lub fosfolipidami i cholesterolem.
   
   

2.)

Podział ze względu na powiązanie budowy z funkcją:
- część funkcjonalna - zawierająca centrum katalityczne reakcji,
- część strukturalna - najczęściej hydrofobowa, kotwicząca białko w błonie lipidowej.

3)

Podział ze względu na pochodzenie:
-roślinne
-zwierzęce
-wirusowe
-bakteryjne

5)

Podział ze względu na ich funkcje biologiczne:

-strukturalne (kolagen, elastyna, keratyna, glikoproteiny)
-biorące udział w skurczu (miozyna)
-enzymy
-transportowe (hemoglobina, albumina osocza, lipoproteiny)
-odpornościowe i ochraniające (globulina, fibrynogen)
-biorące udział w skurczu (miozyna)
-białka błon komórkowych
-hormony (insulina, glukagon, ACTH, ADH)

-toksyny (jad węża)

6)

Ze względu na budowę:
W celu określenia budowy białek podaje się tzw. struktury:

1. Struktura pierwszorzędowa, zwana również struktura pierwotną- określa sekwencię (kolejność) aminokwasów wchodzacych w skład liniowego łańcucha polipeptydowego uwarunkowanego genetycznie.

(organizacja aminokwasów,)

2. Struktura drugorzędowa- jest to układ przestrzenny wynikajacy z istnienia wiązań wodorowych po między tlenem grupy -C=O, a wodorem grupy -NH dwóch różnych wiazań peptydowych. tej strukturze odpowiada budowa zwinięcia łańcuch polipepydowego w prawoskrętną heliksę lub tzw. "pofałdowana kartka"- gdy łańcuchy peptydowe są ułozone równolegle do siebie i łączą się wiązaniami wodorowymi.

(budowa 1 łańcucha)

3. Struktura trzeciorzędowa- charakterystyczne dla tego układu jest pofałdowanie łańcuchów polipeptydowych w przestrzeni (skrecanie łańcucha polipeptydowego) . Ogromna rolę w powstawaniu tej struktury odgrywa wiązanie disiarczkowe -S-S- , które powstaje pomiędzy dwoma resztami cysteiny w tym samym łańcuch lub łączące dwa różne łańcuch.

(organizacja całego łańcucha)

4. Struktura czwartorzędowa- opisuje ilość i wzajemne ułozenie podjednostek cząsteczkowych (pojedyńczych łańcuchów) białek.

(organizacja kilku łańcuchów)

---