1

Aminokwasy

• Klasyfikacja- grupy funkcyjne

• Biogenność

• Wiązanie peptydowe

BIAŁKA

• Struktura

• Poziomy organizacji

• Denaturacja

• Wysalanie

Hemoglobina jako modelowe białko czynnościowe

Przykłady roli biologicznej białek

Aminokwasy- związki organiczne zawierające w cząsteczce przynajmniej jedną grupę aminową -NH2 (aminy) i karboksylową -COOH (kwasy karboksylowe)

• Z alifatycznym łańcuchem bocznym- alanina

• Z aromatycznym łańcuchem bocznym-
  fenyloalanina

• Mające zasadowe łańcuchy boczne- lizyna

• Mające kwasowe łańcuchy boczne- kwas asparaginowy

• Mające siarkę w łańcuchu bocznym- cysteina

• Mające łańcuchy boczne z grupą hydroksylową – seryna

Aminokwasy biogenne (białkowe) – aminokwasy, które łącząc się ze sobą wiązaniem peptydowym wchodzą w skład białek.

Ze względu na położenie grupy aminowej względem karboksylowej należą do tak zwanych α-aminokwasów, czyli obie te grupy połączone są z atomem węgla α cząsteczki aminokwasu. W pH =7 wszystkie aminokwasy mają bezwzględną konfigurację aldehydu
α-glicerynowego, opisuje się je więc jako L-α-aminokwasy.

Tetraedryczne ułożenie 4 różnych podstawników wokół atomu węgla α nadaje aminokwasom aktywność optyczną ( czyli zdolność do skręcania płaszczyzny światła spolaryzowanego).

Punkt izoelektryczny- odczyn pH dla którego stężenie jonu obojnaczego jest jest największe (char. dla danego aminokwasu)

WIĄZANIE PEPTYDOWE

BIAŁKA

Białko- to liniowy produkt kondesacji ok.20 różnych
α-L-aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi.

STRUKTURY

Pierwszorzędowa- sekwencja połączonych ze sobą aminokwasów w łańcuchu białka obejmując położenie wszystkich wiązań dwusiarczkowych

Drugorzędowa- trójwymiarowa budowa białka, przestrzenne powiązania –

α- helisa – stabilizują ją wiązania wodorowe i siły van der Waalsa,

β-harmonijka- regularna konformacja, struktura ta może być równoległa lub antyrównoległa,

Trzeciorzędowa- przestrzenne powiązania pomiędzy elementami struktur 2-rzędowych

DENATURACJA- jest przyczyną zniszczenia struktury 2,3 i 4 rzędowej- Zerwanie wiązań wodorowych i mostków disiarczkowych. Spowodowana działaniem podwyższonej temperatury, kwasów, zasad, jonów metali ciężkich, niektórych rozpuszczalników organicznych, detergentów, promieni UV i wysokiego ciśnienia.

WYSALANIE- to odwracalny proces koagulacji polegający na zmniejszeniu wzajemnych oddziaływań cząsteczek białek i wody w wyniku wprowadzenia do roztworu jonów określonej soli, np. (NH₄)₂SO₄, NaCl, Na₂SO₄ (jony te silniej niż cząsteczki białka oddziałują z cząsteczkami wody --> niszczenie stabilizującej białko otoczki hydratacyjnej). Dodanie rozpuszczalnika spowoduje przejście białka w stan zolu, czyli peptyzację.

HEMOGLOBINA- białko hemowe biorące udział w transporcie
i magazynowaniu tlenu, transporcie elektronów i fotosyntezie, zawiera hem, cykliczny tetrapirol, w którego centrum znajduje się żelazo w formie jonu żelazawego Fe²⁺