Ćwiczenia 1.

Roztwór buforowy(bufor)- złożony roztwór, który nie zmienia wartości swojego pH po dodaniu do niego niewielkiej ilości silnego kwasu lub silnej zasady.

Dysocjaca- proces rozpadu cząsteczek związków chemicznych na jony pod wpływem rozpuszczalnika

Zasada-  to związek chemiczny, który po wprowadzeniu do roztworu wodnego, na skutek dysocjacji z wydzieleniem anionów wodorotlenowych, zwiększa stężenie jonów OH^- i zmniejsza stężenie jonów oksoniowych H₃O⁺ (zwiększa pH roztworu)

Stężenie roztworu- zawartość substancji rozpuszczonej odniesiona do ilości rozpuszczalnika lub całego roztworu.

Sole-związki chemiczne powstałe w wyniku całkowitego lub częściowego zastąpienia w kwasach atomów wodoru innymi atomami, bądź grupami o właściwościach elektorlitycznych.

Indykator- wskaźnik chemiczny.

Węglowodory- organiczne związki chemiczne zawierające w swojej strukturze wyłącznie atomy węgla i wodoru.

Alkohole- związki organiczne zawierające jedną lub więcej grup hydroksylowych.

Kwasy-związki chemiczne wykazujące charakter kwasowy, co w zależności od definicji może oznaczać zdolność do

• zakwaszania środowiska (definicja Arrheniusa)

• dostarczania kationów wodorowych (definicja Brønsteda-Lowry’ego)

• przyjmowania pary elektronowej (definicja Lewisa).

 Iloczyn jonowy wody:

K_x(T) = [H⁺][OH⁻]

Tak zdefiniowany iloczyn jonowy jest stały tylko w przybliżeniu, podobnie jak każda stała równowagi reakcji. Po uwzględnieniu współczynników aktywności zależnych m.in. od siły jonowejroztworu i zastąpieniu stężeń molowych [X] aktywnościami a_x jonów, termodynamiczny iloczyn jonowy wody wyrażony będzie wzorem:

K_x(T) = (a_H⁺)(a_OH⁻)

Iloczyn jonowy wody jest uproszczonym wyrażeniem opisującym równowagę dynamiczną określoną przez prawo działania mas Guldberga i Waagego, w którym formalnie rzecz biorąc należałoby jeszcze uwzględnić aktywność cząsteczek niezdysocjowanych. W przypadku bardzo słabych elektrolitów takich jak woda, ze względu na słabą dysocjację stężenie cząsteczek niezdysocjowanych pozostaje praktycznie stałe i dlatego można je pominąć. Dla wody w 20 °C stężenie jonów hydroniowych i wodorotlenowych jest rzędu 10^-7 mol/dm³, co odpowiada stopniowi dysocjacji ok. 2·10^-7% zdysocjowanych cząsteczek wody - autodysocjacja wody nie ma zatem praktycznie żadnego wpływu na stężenie molowe niezdysocjowanej wody w wodzie destylowanej, które wynosi ok. 55 mol/dm³

^pH-

kwaśne: 0-7

obojętne: 7

zasadowe: 7-14

Reakcja redoks – każda reakcja chemiczna, w której dochodzi zarówno do redukcji jak i utleniania.

W praktyce każda rzeczywista reakcja, w której następuje zmiana stopnia utlenienia atomów lub ich grup jest reakcją redoks, gdyż każdej reakcji redukcji musi towarzyszyć reakcja utlenienia i na odwrót.

Aldehydy- grupa związków organicznych posiadających grupę aldehydową czyli grupę karbonylową(C=O) połączoną z jednym (-CHO) lub dwoma ( CH₂O) atomami wodoru.

Ketony – Grupa związków organicznych zawierających grupę ketonową tj. grupę karbonylową(C=O) połączoną 2 atomami węgla.

Estry- grupa organicznych związków chemicznych będąca produktami kondensacji kwasów i alkoholi.

Aminy- organiczne związki chemiczne zawierające w swojej budowie grupę aminową , będącą organiczną pochodną amoniaku.

Ćwiczenia 2.

Białka- wielocząsteczkowe związki zbudowane z co najmniej 20 różnych aminokwasów( grupa aminowa (–NH₂)_.

Punkt izoelektryczny białka- wartość pH , w której ładunki dodatnie i ujemne aminokwasów równoważą się.

Koagulacja- proces rozdzielania się faz rozproszonej i rozpraszającej układu koloidalnego substancji, wytrącają się z roztworu(Zolu) nosi nazwę żelu.

Przejście żelu w zol- peptydacja.

Aminokwasy- organiczne związki chemiczne zawierające zasadową grupę aminowa NH₃ oraz kwasową grupę karboksylową COOH.

Właściwości białek:

- nie posiadają char. Temp. Topnienia.

-ulegają denaturacji przy określonej temperaturze.

-rozpuszczalne w wodzie.

-zdolność wiązania cząsteczek wody.

- mogą pełnić rolę bufora.

-biorą udział w katalizowaniu wielu przemian w układach biologicznych.

Właściwości aminokwasów:

-Aminokwasy są ciałami stałymi, krystalicznymi o dość wysokiej temperaturze topnienia.

-dobrze rozpuszczalne w wodzie.

-reagują z alkoholami tworząc estry.

-reagują zarówno z zasadami , jak i kwasami.

Wiązanie peptydowe- powstaje z połączenia grupy karboksylowej 1 amino. I grupy aminowej

2-giego aminokwasu ( z wytrąceniem wody).

Cykl mocznikowy(ornitowy)- mocznikowy cykl Krebsa – jest to cykl metaboliczny trzech aminokwasów(ornityny, cytruliny, argininy) prowadzący do powstania mocznika.

-cykl mocznikowy przekształ­ca toksyczny amoniak w nietoksyczny mocznik

Cykl przebiega w mitochondriach (gdzie sprzężony jest z cyklem Krebsa przez łańcuch oddechowy i ATPoraz fumaran i asparaginian) i cytoplazmie komórek wątroby (hepatocytów) i wymaga dostarczenia energii w postaci 3 cząsteczek ATP (2 cząsteczki do syntezy karbamoilofosforanu, 1 do syntezy argininobursztynianu), a jego głównym produktem końcowym jest mocznik.

Oligopeptyd- krótkie peptydy zbudowane z dwóch lub kilkunastu reszt aminokwasowych, połączonych wiązaniem peptydowym.

Polipeptyd- polmier zawierający w cząsteczce dużą liczbe reszt aminokwasowych połączonych wiązaniem pept. –CO-NH.

!!!Trawienie białek odbywa się w żołądku!!!

Aminokwasy endogenne- aminokwasy, które wytwarza organizm( alanina, asparagina)

Aminokwasy egzogenne- aminokwasy, które trzeba dostarczyć z pokarmem.

Aminokwasy rozgałęzione BCAA- to 3 aminokwasy o rozgałęzionych łańcuchach(leucyna,izoleucyna,walina)

-Zapobiegają zmeczeniu ośrodkowego uk. Nerwowego, podczas długotrwałej pracy mięsni.

-Odgrywają istotną role w procesach energetycznych.

-Chronią włókna mięśniowe przed niekorzystnym procesem kataboliczny.

Katabolizm- rozpadanie się aminokwasów białek.

Mechanizm działania aminokwasów rozgałęzionych:

Podczas intensywnej pracy mięśniowej wraz z spadkiem poziomu glikogenu mięśniowego , obniża się stężenie BCAA w osoczu krwii. Zwiększony poziom aminokwasów rozgałęzionych w krwioobiegu powoduję zwiększenie il. Wolnego tryptofanu co prowadzi do wzrostu serotoniny w mózgu.

Aminokwasy ulegają 3 reakcją :

Dekarboksylacja- pozbycie się dwutlenku węgla.

Transaminacja- Przetransportowanie grupy aminowej.

Detoksykacja.

Ćwiczenia 3:

1.Jama ustna.

Enzym: Amylaza ślinowa.

Substancje procesu trawiennego: węglowodany i pokarm.

Produkt procesu: maltoza, dekstryny.

2. Żołądek.

Enzym: kw. Solny i podpuszczka

Substancje procesu trawiennego: białka

Produkt procesu: polipeptydy

Enzym:lipaza żołądkowa

Substancje procesu trawiennego: tłuszcze

Produkt procesu: kwasy tłuszczowe.

3.Trzustka

Enzym: trypsyna

Substancje procesu trawiennego: polipeptydy

Produkt procesu: peptydy

Enzym: chymotrypsyna

Substancje procesu trawiennego: cukry

Produkt procesu: aminokwasy dwupeptydy

Enzym: lipaza trzustkowa

Substancje procesu trawiennego: tłuszcze

Produkt procesu: kwasy tłuszczowe, glicerydy

Enzym: Nukleazy

Substancje procesu trawiennego: RNA , DNA

Produkt procesu: nukleotydy

4. Jelito cienkie.

Enzym:maltaza

Substancje procesu trawiennego: maltoza

Produkt procesu: glukoza

Enzym: sacharoza

Substancje procesu trawiennego:

Produkt procesu:

Enzym: laktaza

Substancje procesu trawiennego: laktoza

Produkt procesu: glukoza, galaktoza

Enzym: amylaza jelitowa

Substancje procesu trawiennego: nukleazy

Produkt procesu: aminokwasy

Enzymy- to białka o właściwościach katalitycznych, które posiadają zdolność do zwiększania szybkości reakcji chemicznej. Obniżają energie aktywacji.

Budowa:

Wiekszość enzymów składa się z :

-części białkowej, czyli apoenzymu.

-części niebiałkowej, czyli grupy prostot etycznej lub koenzymu.

Funkcja:

-Biorą udział w reakcjach katabolicznych i anabolicznych .

-definiują metabolizm.

-hydrolizują atp.

Enzymy regulatorowe:

Są to związki mające więcej niż 1 miejsce aktywne, które w to miejsce kooperatywnie wiążą cząsteczki substratu, dzięki czemu związanie sub. W 1 miejscu aktywnym indukuje w enzymie zmianę konformacyjną , zmieniając powinowactwo do sus. W innych miejscach aktywnych.

Enzymologia- dział biochemii zajmujący się enzymami.

Inicjator- to związek chem. Przyśpieszający reakcje chemiczna, zużywa się bezpowrotnie czasie reakcji.

Miejsce aktywne/ Centrum aktywne- część cząsteczki, która jest bezpośrednio zaangażowana w reakcje chemiczne.

Apoenzym- białkowa część enzymu, decyduje o swoistości enzymu oraz często o rodzaju reakcji jaką enzym jest zdolny katalizować.

Kofaktor- niebiałkowy dodatkowy składnik enzymu. Może nim być np. witamina.

Inhibicja- zjawisko opóźnienia reakcji chem. Pod wpływem inhibitora.

Inhibitor- związek chemiczny powodujący zahamowanie bądź spowolnienie reakcji chem.

-inh. Kompetencyjne (współzawodniczą)– inhibitor posiada budowę podobną do sub. Odbywa się walka o centrum aktywne.

-inh. Niekompetencyjne( nie współzawodniczą)- inhibitor ma zdolność do przyłączenia się do innego miejsca niż w centrum aktywnym

Proenzym- nieaktywny prokursor enzymu , wymagający do uaktywnienia jakiejś nieodwracalnej zmiany.

Aktywator enzymatyczny- sub. Chemiczna umożliwiająca lub poprawiająca działanie enzymu

Kataliza enzymatyczna:

- aktywowanie centrum i sub. Mających na celu ich przestrzenne dopasowanie.

-wytwarzanie kompleksu enzym-substrat.

-Odłączanie enzymu i produktu.

Mechanizm Fischera- dopasowanie jest już obecne.

Mechanizm Koshlanda- dopasowanie wytwarza się podczas przyłączania.(indukowane dopasowanie)

Wpływ enzymów na energie aktywacji:

- obniżają pułap ener.

Czynniki wpływające na czynność enzymow:

-obecnosc inhibitorow.

-temp.

-pH

-stężenie regulujących składników.

Enzymy allosteryczne- są to związki mające więcej niż 1 miejsce aktywne.

Stała Michaelisa:

-im niższa stała M. tym wyższe powinowactwo enzymu.

-im wyższa stała M. tym niższe powinowactwo.

Podział enzymów:

-oksydoreduktazy

-transferazy

-hydrolazy

-liazy

-izomerazy

-ligazy

Witaminy- grupa organicznych związków chemicznych o różnej budowie niezbędnych do prawidłowego funk. Organizmu.

-rozpusczalne w tluszczach( A, D, E , K)

-rozpuszczalne w wodzie( B , PP, C )

Awitaminoza- niedobór witamin.

Hiperwitaminoza- nadmiar witamin.