Białka
Białka są jednostkami strukturalnymi każdej żywej komórki i podłożem wielu przemian biochemicznych.
Reakcje barwne
Reakcja biuretowa (piotrowskiego)
Do 2 cm3 roztworu białka jaja kurzego w probówce dodać taką samą objętość 10%-owego roztworu NaOH i parę kropel 1% CuSO4. Pojawia się barwa fioletowa.

Reakcje charakterystyczne dla poszczególnych aminokwasów (których reszty są obecne w cząsteczkach białek). Reakcje wyżej wymienione wykonać z roztworem białka jaja kurzego (2cm3 roztworu białka) stosując odczynniki jak przy wykrywaniu wolnych aminokwasów
Strącanie białek za pomocą kationów
Do 2 cm3 roztworu białka w probówce dodać kilka kropel 1%-owego roztworu FeCl3. Wytrąca się brunatny osad białczanu żela-za(III), rozpuszczalny w nadmiarze chlorku żelaza(III). Następnie w trzech probówkach umieścić po 2 cm3 roztworu białka i kolejno dodawać kroplami: do pierwszej roztworu HnCl2, do drugiej Pb(NO3)2, a do trzeciej AgNO3. Wytrącają się nierozpuszczalne w wo-dzie ani w nadmiarze odczynnika osady odpowiednich białczanów.
Strącanie białek za pomocą anionów
Do czterech probówek zawierających po 2 cm3 roztworu białka dodać kolejno:2cm3 kwasu truchlorooctowego, kilka kropel kwasu sulfosalicylowego, kwasu pikrynowego i kwasu fosforowolframowego. W każdej probówce wytrąca się białko w formie soli z odpo-wiednim anionem.
Wysalanie białek
Wysalanie białka jaja kurzego (oddzielenie albumin od globulin)
Do 15cm3 roztworu białka jaja kurzego dodać 15cm3 nasyconego roztworu (NH4)2SO4 i zmieszać. Strąca się kłaczkowaty osad globu-lin. Osad odsączyć (lub odwirować) i pozostawić do dalszego doświadczenia, a przesącz zebrać w niewielkiej zlewce. Do przesączu dodawać małymi porcjami stały sproszkowany siarczan amonu do stanu nasycenia, tj. tak długo, dopóki na dnie zlewki pozostaje kil-ka kryształów nie rozpuszczonej soli. Z roztworu wydziela się osad albumin. Oddzielić osad przez odsączenie lub odwirowanie.
Do każdego osadu – globulin i albumin – oddzielnie, dodać wody dest. Obserwuje się rozpuszczenie osadów. Z każdym roztworem wykonać próbę biuretową.
Wysalanie białek osocza
Do 15 cm3 osocza dodać 5cm3 nasyconego roztworu (NH4)2SO4 (25% nasycenia). Mieszaninę dokładnie wymieszać i po kilku minu-tach odwirować. Wytrąca się osad fibrynogenu. Płyn znad osadu zdekantować, a osad rozpuścić w 15cm3 0,09% NaCl.. Powstaje opa-lizujący roztwór (frakcja I), w którym należy wykryć białko metodą biuretową. Z probówki zawierającej płyn znad osadu fibrynogenu pobrać 10cm3 i przenieść do suchej probówki. W pozostałości (frakcja II) wykryć białko metodą biuretową. Do pobranych 10 cm3 płynu dodać 5 cm3 nasyconego (NH4)2SO4 (50% nasycenia). Wytrąca się osad globulin. Powstałą mieszaninę po 10 min. wirować. Osad rozpuścić w 0,09% NaCl i wykonać reakcję biuretową. Pozostały żółtawy roztwór zawiera albuminy (frakcja III). Stwierdzić obecność białka metodą biuretową. W każdej z frakcji (I, II i III) oznaczyć ilościowo białko metodą biuretową i Lowry`ego.
Denaturacja białek
Denaturacja cieplna
Do 2 cm3 białka dodać dwie krople kwasu octowego i ogrzać do wrzenia. Wytrąca się biały osad białka, który staje się obfitszy po dodaniu NaCl lub MgCO4
Działanie etanolu
Do 1 cm3 białka dodać 3 cm3 etanolu. Wytrąca się osad rozpuszczalny w wodzie. Wykonać analogiczną próbę, zostawiając mieszani-nę na godzinę. Po upływie tego czasu osad nie rozpuszcza się.
Działanie stężonego HNO33 (odczyn Hellera)
Do probówki wprowadzić 1 cm3 stęż. HNO3, a następnie ostrożnie, po ścianach pochyło trzymanej probówki dolewać taką samą obję-tość roztworu białka. W miejscu zetknięcia się obu płynów powstaje biały pierścień wytrąconego białka. Na podstawie grubości pier-ścienia można do pewnego stopnia wnioskować o stężeniu białka w roztworze. Reakcja ta ma zastosowanie do wykrywanie białka w moczu.