Metabolizm- biosynteza biomolekuł. Towarzyszą reakcje egzo (-^G) i endoergiczne (+^G).
ATP- przenośnik energii. Wysoki potencjał fosforylacyjny wynika z budowy jego składowej i występ grup fosforan w różnych formach rezonansowych. 2 reakcje w których uwalniane są duże ilości energii: ATP+H2O->ADP+Pi+H+, ->AMP+PPi+H+. W mięśniach magaz jest fosforan kreatyny o wys potencjale przenosz gr fosforanowych umożliw utrzymanie wysokiego stęż ATP podczas pracy. Fosforan kreat +ADP+H+-> kreatyna +ATP.
Dla reakcji zachodz w warunkach biolog zmianę standard energii swobodnej (^G°') można wyliczyć: ^G°'= -RTlnK'eg. Enzymy przyspieszają reakcje prze obniż swobodnej energii aktywacji (^G±) i stabilizację stanu prześciowego substratu (S±) przez tworzenie kompleksu [ES].
Enzymy są białkami prostymi lub złożon. W cząsteczce białka enzymu znajd się miejsce aktywne (region łańc polipeptyd o określ trójwymiarowej przestrzeni), gdzie znajdują się aminokwasy S (kontaktowe). W m.a. jest też region wiąż substrat i reg katalityczny.
Teoria Ogztona- w proc tworz kompleksu ES, substrat musi być związ co najmniej w 3 miejscach. Po utworz kompleksu ES substr przekszt jest w stan przejściowy a nast. w produkt który jest uwolniony i enzym może wiązać kolejną cząsteczkę substratu.
2 modele wiązania substratu z enzymem : klucza i zamka oraz wymuszonego dopasowania.
Specyficzność substratowa- właściwości i przestrzenne ułoż reszt aminokw tworzących miejsce aktywne enzymu determinują rodzaj wiązanego substratu. Specyficzność absolutna (oksydoza glukozowa), grupowa (esterazy), przestrzenna.
Większość enzymów do wykazania aktywności wymaga współdz składn niebiałkowych- kafaktorów (jony nieorgan, cząst organ- koenzymy, związane kowalencyjnie gr prostetyczne).
Koenzymy są wiązane i uwalniane w cyklu katalit i można je zaliczyć do kosubstratów. Rodzaje koenz i gr prost: NAD, NADP- amidy kw. nikotynowego, FMN, FAD- ryboflawina.
NADP i NAD współdz z dehydrogenezami przenosząc elektr i protony z substr na amid kw nikotynowego: SH2+NAD+ <-> S+NADH+H+
FMN i FAD przenoszą elektr i protony z NADH na FAD bądź z substratu na tlen: NADH+H+ +E-FAD -> NAD++FADH2
Koenzymy NAD i flawoproteiny są ogniwami pośrednimi w transporcie elektron i H+ w łańc oddechowym.
Koenzym A (CoA) uczestn w przenoszeniu reszt amylowych.
Oddziaływanie na szybkość reakcji enzym:-na istniejące enzymy ( przez stęż substratu, stęż enzymu, temperat, pH) , poziom komórk - na poziomie genetycznym.
Aktywność enz- ilość enzymu. Miarą jest ilość powstaj produktu lub ubytku substr w jednostce czasu. Jednostki aktywności:
-jedn enzymatyczna- ilość enzymu, która przekształca 1 mol substr w 1 minutę w 25°C i optymal warunkach.
-katal- ilość enzymu przekształcająca 1 mol substr w 1 sek w 25°C
-aktywność molekularna- mikromole substr przekształcone przez 1 mikromol enzymu w ciągu 1 min
-aktywność właściwa- liczba jednostek na 1mg białka
Inhibitory- substancje hamujące aktywność enzymów. Rozróżniamy 2 typy inhibicji:
-nieodwracalna- destrukcja enzymów
-odwracalna: kompetencyjna (inhibitor podobny do substr, enzym wiąże substr lub inhibit), znosi ją duże stężenie i niekompetencyjna (enzym wiąże inhibit w innym miejscu niż m.aktywne, substrat lub oba naraz) jony met ciężkich, znosi ją czynnik redukujący (cysteina).
Regulacja aktywn enzymatycznej:
Przez sprzężenie zwrotne-polega na hamowaniu 1szego enzymu szlaku przez produkt końcowy tego szlaku ( enz allosteryczne).
Aktywacja proteolityczna- enzymy proteolityczne (trypsyna, chymotrypsyna) powst w trzustce jako nieaktywne zymogeny, aktywow są w jelicie cienkim przez rozszczepienie specyf wiązań peptyd i odłączenie niewielkich peptyd.
Klasyfikacja enzymów:
1 oksydoreduktazy- kataliz reakcje oksydacyjno- redukc, przenoszenie elektronów, prot
2 transferazy- przenoszą gr z udziałem koenzymów (aminotransferazy, kinazy)
3 hydrolazy- reakcje hydrolizy z udziałem wody (esterazy, peptydazy)
4 liazy- rozszczepiają wiązania C-C, C-O, C-N bez udziału wody
5 izomerazy- przenoszenie grup w obrębie cząsteczki
6 ligazy- wytwarzanie wiązań między cząsteczkami z rozbiciem wiązania bogatego w energię w ATP.