3513659744

45

Le domaine extracellulaire est approximativement de 400 acides amines et il est fortement glycosylć. Dix sites potentiels de glycosylation ont ete prddits et neuf d’entre eux sur les rćsidus asparagine ont 6t6 confirmćs (Hoosdally et al._y 2009). La glycosylation de CD36 est nćcessaire pour le transport efficace du rćcepteur vers la membranę cellulaire, mais elle ne modifie pas sa liaison avec les ligands (Hoosdally et al., 2009). CD36 est constitutivement phosphorylć sur la thrćonine 92 et son degrć de dćphosphorylation est important pour la liaison avec certains ligands et la signalisation ultćrieure (Asch et al._y 1993). Les sćquences N- et C-terminales intracellulaires, respectivement de 7 et 13 acides aminćs, contiennent chacune deux rćsidus de cysteinę permettant 1’ancrage des ąueues dans la couche inteme de la membranę (Tao et al._y 1996). La palmitoylation de ces ąuatre cystćines assure la maturation de CD36 dans le reticulum endoplasmique, rćgule son incorporation dans des radeaux lipidiques et la captation de LDLox (Thome et al.₉ 2010). L’ubiquitination de CD36 aux lysines 469 et 472 le rend sensible a la dćgradation (Smith et al₉ 2008).

1.11.4 Sites de liaison de CD36

La partie extracellulaire de CD36 formę une boucle qui possede plusieurs domaines fonctionnels pour la liaison aux differents ligands et contient une poche hydrophobe entre les acides amines 184-204 qui est probablement associće au feuillet exteme de la membranę cellulaire (Collot-Teixeira et al._y 2007). D’abord, le domaine localisć entre les acides aminćs 155-183 est impliqud dans la liaison des LDLox (Endemann et al._% 1993), ainsi que des HDL, LDL et VLDL natives (Calvo et al._y 1998), des Col-1 et IV (Tandon et al., 1989), des acides gras h longue chame (AGLC) (Abumrad et al._y 1993), des produits terminaux de glycation (AGEs), des cellules apoptotiques (Savill et al._y 1993), du growth hormone releasing peptide (GHRP), de rhexarćline (Bodart et al._y 2002) et d’un    de la familie GH (EP80317) (Demers et al._y