BIALKA

1. WŁAŚCIWOŚCI BIAŁEK

Z ich obecnością związane są wszelkie funkcje życiowe i dlatego nazwano je proteinami (od greckiego słowa protos — pierwszy, najważniejszy).

Białko stanowi około 20% masy ciała człowieka, z ilościowego punktu widzenia znajduje się na drugim miejscu po wodzie.

Białka należą do substancji, które nie mogą być zastąpione w ustroju inną substancją (gdyż inne składniki nie mają w swojej budowie N, więc nie ma z czego wytwarzać białek) ani też nie mogą być w nim magazynowane.

Część białek rozpuszcza się w wodzie, część w wodnych roztworach kwasów, zasad i soli. Natomiast żadne nie rozpuszczają się w rozpusz­czalnikach organicznych (poza alkoholem).

2. BUDOWA I PODZIAŁ BIAŁEK

Wszystkie białka zawierają w swoim składzie węgiel, tlen, wodór, azot.

W skład wielu z nich oprócz wymienionych pierwiastków wchodzi też siarka fosfor, a nieraz również żelazo, cynk, miedź, mangan i jod.

Podstawą budowy białek są aminokwasy, związki zawierające grupę karboksylową (—COOH)- kwasową i aminową (—NH₂) - zasadową.

Niektóre aminokwasy zamiast gr. aminowej posiadają grupę iminową ( - NH)

Związki te mogą reagować zarówno z kwasami, jak i zasada­mi, są więc związkami amfoterycznymi.

Połączenia dwóch lub kilku cząsteczek aminokwasów noszą nazwę peptydów. Z dwóch cząsteczek aminokwasów powstają dipeptydy z trzech — tripeptydy itd. Aminokwasy w peptydach połączone są ze sobą za pomocą wiązń peptydowych.

Peptydy mogą się łączyć z wolnymi aminokwasami lub innymi peptydami tworząc związek bardziej złożony- oligopeptydy ( do 10 am.) lub polipeptydy.

1. białka proste

Białka proste zawierają w swoim składzie wyłącznie lub prawie wyłącznie aminokwasy.

Białka proste dzielimy na następujące grupy:

1. Albuminy:

• białka obojętne,

• bardzo rozpowszech­nione w świecie zwierzęcym i roślinnym.

• rozpuszczalne w wodzie, rozcieńczonych roztworach soli, kwasów i zasad,

• są we krwi, w mięśniach, mleku, jajkach np. miogen — białko występujące w mięśniach, leguminę — białko grochu i inne.

2. Globuliny:

• nie rozpuszczają się w wodzie, natomiast ulegają rozpusz­czeniu w rozcieńczonych zasadach i mocnych kwasach.

• występują między innymi w mleku, surowicy krwi, w nasionach.

• globuliny i albuminy osadzają się na dnie naczynia, w którym gotujemy mleko.

• do globulin zaliczamy między innymi miozynę (białko mięśni), fibrynogen
  (białko osocza krwi), fazeolinę (białko zawarte w fasoli) i inne.

3. Protaminy:

• najprostsze białka, występujące np.w plemnikach ryb.

• białka te nie ulegają ścinaniu ani denaturacji

• zawierają one dużo azotu (25—30%), natomiast nie mają prawie wcale siarki.

• Histony:

- rozpuszczająj się w wodzie, a pod wpływem amoniaku lub
kwasu azotowego wytrącają się już na zimno.

- są to białka bardzo rozpowszechnione w świecie zwierzęcym i roślinnym jako białka charkterystyczne dla jąder komórkowych

• Skleroproteiny (białka szkieletowe):

- do białek tych należy m.in.: kolagen (sub­stancja klejowa), białko tkanki łącznej kości, chrząstek i więzadeł oraz keratyna ( białko włosów, paznokci, naskórka)

- nierozpuszczalność w wodzie, rozcieńczonych kwasach i zasadach

• Fosfoproteiny (kazeinamleka, witalina,żółtka jaja i inne),

• Gluteliny (białka roślinne)

• Proialminy (skład­niki ziaren zboż)
  
  Mąki, które nie zawierają glutenemu nie nadają się do wypieku

1. białka złożone

Białka złożone zawierają także części niebiałkowe, tzw. grupy prostetycze. Częściami tymi są między innymi:

barwniki, węglowodany, kwasy nukleinowe, kwas fosforowy i inne

Białka złożone dzielimy na:

1. Fosfoproteidy :

• zawierają kwas fosforowy.

• w wodzie rozpuszczają się słabo.

• typowym przykładem białek z tej grupy jest kazeina (sernik) — główny składnik białka mleka, w którym występuje w postaci soli wapniowej; utrzymuje również tłuszcz mleka_w postaci zemulgowanej

2. Nukleoproteidy:

• białka o najbardziej złożonej budowie,

• znajdują się głównie w jądrach komórek,

• rozpuszczają się w roztworach kwasów i zasad, a podczasgotowania ulegają ścinaniu

• maja charakter silnie kwasowy.

• Glikoproteidy:

- połączenia białka z węglowodanami (głównie z glukozą i mannozą)

- glikoproteidów zaliczamy np. heparynę

4. Chromoproteidy:

• grupę białek połączonych z barwnikami np. hemoglobinai

• Metaloproteidy.

• ich grupę prostetycz­na stanowią metale ciężkie (np. Fe, Cn, Cu, itd).

• przed­stawicielem jest ferrytyna (nośnik Fe w ustroju - zmienia Fe³⁺ na Fe²⁺).

6. Pipoproteidy:

- ich grupą prostetyczna są tłuszcze (np. trombokinaza).

3. STRUKTURA BIAŁEK, DENATURACJA

W wyższej temperaturze białka ulegają ścięciu, czyli tzw. denaturacji, która polega na zmianie struktury cząsteczki białka i jest procesem nieodwracalnym. Ścinanie białek może być także wywołane działaniem mocnych kwasów i zasad, soli metali ciężkich, alkoholu itp. Przykładem denaturacji białka jest gotowanie jaj, powstanie szumowin w trakcie gotowania rosołu itp.

DENATURACJA - zmiana właściwości pierwotnych (biologicznych, rodzonych) pod wpływem nawet niezbyt silnych bodźców fizycznych i chemicznych tj.: detergenty, temperatura ( ok. 60C), alkohol, zasada, kwas, metale ciężkie

BIAŁKO BARDZIEJ PRZYSWAJALNE TO BIAŁKO WCZEŚNIE ZDENATURYZOWANE

np. jajko na miękko

DENATURACJA NISZCZY II, III, IV RZĘDOWĄ STRUKTURĘ BIAŁKA

STRUKTURA BIAŁEK:

I rzędowa - najprostsza, kolejność aminokwasó w łańcuchu peptydowym

II rzędowa - kształt spirali, mostki wodorowe podtrzymują łańcuch, ale pod wpływem gotowania rozbijają się

III rzędowa - struktura swoista dla danego białka - trójwymiarowa, można dzięki niej odróżnić białko; łańcuchy potrzymywane mostkami wodorowymi i siarczkowymi. Mogą ulegać zmianom ułożenia - kurczeniu i rozciągnięciu (aktyna i miozyna w mm)

IV rzędowa - składa się z podjednostek np. hemoglobina z podwójnych łańcuchów α i ß

Amnokwasów ok. 22

Dzieki białkowi można odróżnić osóbników gatunków zwierzęcych, roślinnych np. krew

NPU i CS - metody oceny wartości biologicznej białka

4. TRAWIENIE

Odbywa się w żołądku i dwunastnicy.

BIAŁKA

endopeptydazy żołądka

(pepsyna)

endopeptydaza trzystki

(trypsyna, chymotrypsyna)

polipeptydy, peptydy

endopeptydazy trzustki

peptydy, oligopeptydy

oligopeptydy + aminokwasy egzopeptydazy trustki

(aminopeptydaza, karboksypeptydaza)

trójpeptydy + dwupeptydy + aminokwasy

trójpeptydazy

dwupeptydazy

aminokwasy

5. ROLA BIAŁEK

• budulcowa

• odpornościowa ( immunologiczna)

• budowa enzymów trawiennych i tkankowych

• odtruwająca

• budują hormony, które wpływają na ppm

• tworzą kom. osocza, krwi, płyn mózgowo-rdzeniowy, śródtkankowy, soki trawienne i wydzieliny (mleko)

• działają jak bufory na regulację ciśnienia osmotycznego krwi

• na stężenie jonów wodorowych, co wpływa na regulację gospodarki kwasowo-zasadowej

• wzmagają łaknienie (azotowe ciała wyciągowe)

• wpływ smakowo-zapachowy (np. przy smażeniu mięsa)

• źródło energii nieenergetyczne, gdyż:

1g = 4 kcal

10-15% - zapotrzebowanie dzienne

1g białka / 1 kg m. c.

Do syntezy 1g białka potrzeba 24 kcal - co ozn., że białko jest nieekonomicznym źródłem energii, bo daje 4 kcal a do jego spalanie zużywamy aż 24 kcal !!!

ENERGETYCZNE spalanie białka jest niekorzystne dla organizmu i występuje gdy:

• występuje niedobór innych składników (W, T)- złe zestawienie pokarmowe

• stany pourazowe

• nadmiar białka

• dostarczane białka są niepełnowartościowe

6. NIEDOBÓR

1. powoduje utratę masy ciała

2. słaby rozwój mięśni

3. niedokrwistość

4. zmniejszenie ilości krążącego osocza

5. podatność na zakażenia

6. upośledzenie gojenia ran

7. skłonność do występowania obrzęków

8. spadek stężenia Ca zjonowanego w surowicy krwi

9. spadek wytwarzania hormonów ( w przednim płacie przysadki)

10. spadek enzymów, aktywności wielu czynników

11. stłuszczenie wątroby wskutek zmniejszenia się odporności jej miąższu na działanie czynników toksycznych

12. uczucie zmęczenia

13. drażliwość, brak odporności na stres

Objawy niedoboru białka w ustroju ludzkim mogą być spowodowane nie tylko brakiem tego składnika w pożywieniu. Przyczyną wystąpienia niedoborów może być również nieprawidłowe wchłanianiei przyswajanie białka przez ustroi.

Stan taki może występować w niektórych chorobach nerek, wątroby, w rozległych oparzeniach, przewlekłych biegunkach itp.

Zbyt duże spożycie białek, szczególnie pochodzenia zwierzęcego - powóduje nadmierne obciążenie dodatkową pracą niektórych narządów ustroju, np. nerek i wątroby.

7. 
   ŹRÓDŁO

białka pochodzenia zwierzęcego białka pochodzenia roślinnego

(białka mleka, serów, jaj, mięsa, przetworów (białka zawarte w produktach zbożowych,

mięsnych, ryb i ich przetworów) nasionach roślin strączkowych,

warzywach, owocach)

Tylko E brak wykorzystania tego białka do budowy.

Wartość odżywcza białek dostarczanych z pożywienia do ustroju uzalęzniona jest od ich składu (ilość, proporcje) aminokwasów egzogennych.

AMINOKWAS OGRANICZAJĄCY - aminokwas egzogenny, którego w danym biaku jest najmniej i który decyduje o pełnowartościowości ( np. w białkach zwierzęcych jest go mniej niż w roślinnych)

BIAŁKA PEŁNOWARTOŚCIOWE BIAŁKA NIEPEŁNOWARTOŚCIOWE

(o wysokiej wartości biologicznej) ( o niskiej wartości boiologicznej)

białka zbudowane z aminokwasów, białka, które nie mają pełnego składu

których org. nie jest w stanie sam niezbędnych aminokwasów albo

syntetyzować, a które są dla niego zawierają je w zbyt małych ilościach

niezbędne ( jest ich 10) aby pokryć zapotrzebowanie ustroju

Należy uzupełniać białka niskowartościowe biakami wysoko np. podając je w jednym posiłku !!!

OBRÓT BIAŁEK - wielkość puli białek, proporcje rozpadu i syntezy, ich różnice

np.: białka budujące mm, narządy - powolny obrót ; białka odpornościowe, enzymy - szybka reaktywność biochemiczna (obrót)

8. BILANS AZOTOWY

Białka ulegają w organizmie ludzkim stałym przemianom.

Proces ten odbywa się nawet wówczas, gdy z pożywienia usuniemy całkowicie białka, a także w okresie tzw. zupełnego głodu, ponieważ przemianom podlega białko ustrojowe.

W wyniku przemian następuje wydalenie z ustroju w postaci mocznika (z moczem, kałem) pewnych ilości azotu (produkt spalania białka).

Jeżeli porównuje się ilości azotu wprowadzonego z pożywieniem i wydalonego z organizmu, otrzymuje się zestawienie zwane bilansem azotowym.

Bilans azotowy może być dodatni, ujemny lub w stanie równowagi (tzw. bilans zerowy).

N_p > N_w N_p < N_w N_p = N_w

Zatrzymany azot spełnia Sytuacja taka może wystąpić Stan taki występuje zwykle

w ustroju funkcję gdy organizm nie otrzymuje u zdrowego człowieka dorosłego.

materiału budulcowego dostatecznej ilości białka,

Bilans azotowy dodatni mają lub gdy spożywane białka

dzieci, młodzież, kobiety ciężarne są niepełnowartościowe.

i karmiące, a także rekonwalescenci. Wydalany azot w tym wypadku

pochodzi z rozkładu białek ustrojowych.

Stan taki jest niewskazany dla zdrowia,

ponieważ długotrwały niedobór białek

może powodować wiele scho­rzeń.

---