Struk.2.(alfa i beta -pasmowa dywanowa)-ustabilizowana jest max. liczbą wiąz,wodorowych, które tworzą się z pomocą powinowactwa wodoru do elektroujemnych at.azotu i tlenu.W przypadku zwiniętego łańcucha polipeptydowego tworzenie ich polega na oscylacji protonów między grupami NH i C=O wiąz.peptydowych wyst.w sąsiednich zwojach.Są one bardzo słabe - ich energia jest zwykle mniejsza od 41,9 kj/mol.Struktura pasmowa beta- ze względu na nimożność tworzenia wiąz.wodorowych wew.łańcuch (brak zwinięcia)powstają one między odpowiednimi grupami sąsiadujących łań.co powoduje wytworzenie struk.dywanowej zbudowanej z płasko ułożonych obok siebie licznych łań.poliopeptydowych Wyst.w białkach fibrylarnych i globularnych , w glicynieStruk.3-dotyczy białek globularnych jest to sposób pofałdowania i zwinięcia heliksu białkowego w przestrzennie zwarty twór.Utrwalenie tej struktury dokonuje się z udziałem wiąz.wodorowych ,a także innyc mogących się tworzyć między reaktywnymi grupami rezst aminokwasowych..Struk.drugo i trzecio określa się jako konformacje cząsteczek.Strukt.4- określa stopień asocjacji lub polimeryzacji poszczególnych cząsteczek białkowych lub łań.polipept..Utrwalona jest przez wiaz.disulfidowe a także przez kleszczowe (chelatowe),Przekształcenie białka przez asocjację w enz.aktywny np.fosforylaza b w fosf. a.Denaturacja- utrata aktywności biologicznej,oznaczająca całkowitą nieprzydatność bialka w czynnościach kom.,jest następstwem naruszenia prawidłowości strukturalnych cząst.białkowej.Czynniki-silne kw.lub zasady,ciepło,jony metali ciężkich, prom nadfiol.Następ.zmiany fiz.i chem.,bialko jest gorzej rozp.,nieraz zmiejsza się jego ciężar cząsteczkowy,zmiejszenbie rozp.w punkcje izoelektrycznym wzrost podatności na hydrolizę enzymatyczną.Prowadzi ona do rozerwania wiąz.H i niektórych innych niekowal,a więc do rozfałdowania łań,do układu przypadkowegoSkład biał.-C-50-55%,H-6-7,O-20-23,N12-19,S2-3,P0-6.Wysalanie-Wzrost stęż.które powoduje nie tylko wytrącanie się białka, ale już rozp. jego cząst.Im więcej soli zostaje dodane do r-ru tym więcej wytrąci się zeń białka. Dzialanie wysalające dużych stęż. małocząst. jonów polega na ich znacznie większym oddziaływaniu na cząst.H2O w porównaniu z siłami wywoł.hydratację cząst. białka.Aniony tworzące wiąz. wodorowe posiadające dużą elektroujemnośc sprezyjają zjawisku wysalania.Elektroforeza-jest to metoda rozdziału subst. chem oparta na zjawisku przesuwania się cząst.o różnym ład. elektrycznym w polu elektrycznym.Zastosowanie-diagnost.medyczna, wykorzystywana do róznicowania białek w surowicy krwi.Ciężar Właś.- masa jednej cząst.białka wyrażana w gramach.- mała V dyfuzji w roztworach, jak również niezdolność przenikania przez blony celofanowe, kolodionowe, wykazują że cząst.bialek posiadają znaczny ciężar cząst. i duże rozmiary.Metody pom.-pomiar ciś.osmotycznego pomiar rozpraszania światła, intensywność swiatła rozprosz.zależy od wielkośći cząsteczki,wiec możliwe jest obliczenie jej ciężaru,jednocześnie metoda ta udziela inf. co do rozmiarów i kształtu cząst.badanego białka,przez znajomość elementarnego skł.białka umożliwia obliczenie jego minimalnego ciężaru molekularnego pod warunkiem że zawiera ono obok normalnych skł. również i jakieś inne skł.specialnie dlań charakter.,metoda sedymentacji-opadanie cząst.pod wpływem siły odśrodkowej
Peptydy o funkcji hormonow-sa to: waropresna, oksytocyna, ololenokrotykotropina, melanotropina, insulina. Wywoluja one kontrakcje miesni gladkich macicy i gruczolu mlecznego oraz uczestnicza w rozwoju zarodka. Insulina obniza poziom glukozy we krwi, brak jej powoduje chorobe zwana cukrzyca.
KONFORMACJA BIALKA-jest to utworzona siadka lancuchow polipeptydowych ma strukture arkusza zlozonego w charmonijke. Jest to postac czasteczki w ukladzie przestrzennym. Charakterystyczne dla bialek fibrylarnych.
Enzym jako biokatalizator—zwiększa prawdopod.zderzeń poprzez zagęszczenie cząst.na pow. kataliz.,zmiej.barierę energ.,ukierunkowuje cząst.regul.substratów wzgl. Siebie w taki sposób aby gr.mające ze sobą wejść w reakcję znalazły się w bezpośredniej bliskości.Stęż.substr.- przy niskim stęż.substr. w stosunku do stęż.enz.,przyrost szybk.reakcji jest wprostpropor. do wzrostu stęż.substr.-przy bardzo dużyn stęż.substr,szybkość reakcji ma wart.max i nie zależy od dalszego zwięk. Się jego stęz,.Stereospecyficzność-polega na odpowiednim dopasowaniu konf. Substratu do ukł.przestrzennego punkt.zaczepienia w centrum aktywnym enzymu. Tylko w przyp. odpow. Dopasowania nastąpi wytworz.kompleksu enzym-substrat zdolnego do dalszego przekształ. z wydziel. enzymu oraz prod. reakcji. Np.oksydaza glukozowa katalizuje utlenienie tylko beta-D-glukopiranozy. Inhibitory- są to czyn.chem.które działaja (dwrac. lub nie odwracalnie)modyfik. na określony fragment enz.powod. zmiejszenie szyb.reakcji. Inhibitor blok. współdziałanie skł. uczest. w reakcji enzym.łączą c sie z jednym z nich lub w inny sposób-enzyma ,koenzymy,substraty Efektory-działają hamująco na reak.enz. mechan. Hamowania może polegać naich oddziały. na plastycz.konformację cząstki białka w obrębie cent.aktyw.Aktywatory- powodują aktywacje enzymów,gdyż większosc enz. wymaga do uzysk.swojej aktyw.róż.czynników chem Inaktywator-denaturacja białka enzymowego,działa nieodwracalnie Jedn.uniwersal.-optymalna ilość enzym.która przekształca w optymal.warunk.1milimol substratu w ciągu jednej minuty.Jednost.katal-aktyw.enz. wyraż w stosunku do 1mg białka nazywa się aktyw.właściwą 1 kayal-aktyw.enz. przy której zdolny jest on przekszt. 1 mol subst. w produk. w ciagu 1 sek. I w temp.30c.1 katal=6*10do7.Sprzężenie zwrot.-prod.działa jednego enz. działa jako prod pośredni.działa on hamująco na pierwszą reakcje danego ciagu w ten sposób kom.unika wytw. niepotrz.prod.pośred. prod.końc. danego ciągu działa hamuj. Na pierwszy enzym tego ciągu.Efekt allosferyczny-polega na zaham. aktyw.enz. w skutek przyłączania efektora następ. znaczne zmiany struktury białka.Hamow. może polegac na udziale efektorów.Budowa enz.allosf.-białka o struk. 4 rzędowej obok podjed zawier. centrum aktywne które przyłącza subst.,maja jedn.regul.zaw. cent. allosf.które jest zdolne do przyłańczania specyfi. efektora.Nastę.zmiana strukturu wtórnej białka allosf. Koenzym A-kw.pantenowy który zb. Jest z kw.2-4-dihydroksy-3,3-dimetylomasłowy i beta alaniny,które powiązane sa za pomocą wiąz.peptydowegoFunkcja-przenosi reszte kw.octowego oraz reszty acylowych innych kwasów karboks..Koenzym KU-cząst.ibihinonu składa się z rdzenia aromat. Lub chinonowego (w zal.od stop.utleniania)podstaw. Dwiema grupami metoksylowymi,metylową oraz łań.bocznym poch.od izopentenolu.Koenzym F-współdział.on z enz. przenoszącymi jednowęglową jednostkę w post.mrówczanu z gr.metylowej lub hydroksymet.-pośrednik przy przenoszeniu gr.C(metyl.,hydroksymet.formylowej)powst. w org. przez podwojne uwodornienie kw.foliowego z udziałem reduktazy dihydroksyfolianowej.Klasy enz.-oksydoreduktazy(podklasa określa gr.utlenioną)-transferazy(określa gr przenoszoną)-hydrolazy(okr.typ wiąz.hydrolizowanego)-liazy(okr.typ wiąz.rozczepianego-izomerazy(okr.typ izomeryzacji)-ligazy okr.typ wiąz.wytwarzanego)Powstawanie wit D2 iD3-tworzą się przez izomeryzację układu i powst. przez 5-7nienasyconych
Podklasy hydrolaz(np.amylaza)-katali.reak.hydrolizy,nie wymagają zwykle współdziałania koenzymów.-estrazy(rozkł.wiąz.estrowe),glikozydazy (dział.na wiąz.glikozydowe) peptydazy(kat.rozkł.białek do pepty.aminokwasowych), amidazy .Koenzymy oksydoreduktaz -Katalizują reakcje przebiegające ze zmianą wartoś. skład lub stop.utlenienia zw.org.zmiany te są związane z przeniesieniem at.wodoru, tlenu oraz samych elektronów.dinukleotyd nikotynoadeninowy(NAD) i jego fosforan(NADP),dinukleotyd flawinoadeninowy(FAD),mononukleotyd flawinowy(FMN),kwas liponowy(LipS2),koenzym ku,gr.prostetyczne cytochromów.ATP-przenośnik energii,nukleotyd zb.z adeniny (zasada)rybozy i kw.ortofos(zw.z gr.estrową w poz5)funkcje-przenosz.reszt ortofos.i odczep.ADP,przeno.reszt pirofos.i odczep.AMP,przen.adenozynofos. i odczep.pirofos.,przenosz. adenozyny i odczep.azoto- i pirofos .Koenz.transferaz-ATP,koenzym A,kw.tetrahydrofoliowy(THF),difosforan tiaminy(DPT),fosforan pirydiksalu(PLP),biotyna.Enzymy te katal.reakcję przeniesienia gr.pomiędzy poszcz.związkami zwykle z udział.specyf.enzymów.-aminotransf.-katal.przeniesienie gr.aminowej,-fosfotran.-kat.przen.gr fosfor.z udziałem ATP-acetylotran.-przen. grupy acylowej-glikozylotran-kat.przen.gr.glikozydowej.Proenzym -trypsynogen, pepsynogen, chymotrypsynogen, Prowitaminy-prekursor wit.z których org.może wyt.wit.A(wpływ enz.jelitowych) i wit.D(wpł.prom.UV)Specy.absolut.-enz.mają zdol. Do przyspieszania reakcji wyłącznie jednego substr. np.ureaza hydrolizację tylko mocznika.Kw.liponowy-to koenzym oksyreduktaz.wys.w wątr i droż.. Jest to disulfidowa poch. kw.oktanowego.występ.w połą. z białkiem.Kw.foliowy(kw.pteroiloglutaminowy)-u zw.niezbę. do wytwarzania czerwonych krwinek w szpiku kostnym,konieczna do syntezy kw,nukleinowych.StałaMichaelisa-jest to stęz.substratu(mol/dm3),przy którym szybkość reakcji enzym. jest równa jej szybk.max.pH na enzymy-skrajne wart,pH działają denaturująco na bialka enz.,niewielkie odchylenia od wart.optymal.(przy której obserwuje się największą szyb.kataliz.reakcji)mogą nieznacznie denaturować białko,a mimo to wpł.na zmiejszenie szyb.reakcji.alfa i beta amylaza-alfa-atakuje wiąz. znajdujące się w środku ,następ.rozpad wielkiej cząst.amylozy.beta-atakuje co drugie wiązanie poczynając od nieredukującego końca łań.wielocukru.Enzym-ma bud.białkową-Apoenzym-częśc białkowa enzymu,warunkuje specy.substratową działania enz.gdyż wykazuje powinowactwo do substratu.-Koenzym-cześć niebiał.okresla typ katalizowanego procesu, decyduje o tym jakiej przemianie ulega substrat. Ener.aktywacji-określona porcja energi ,którą układ musi pobrać w celu przezwycięzenia bezwładności chemicznej cząstek.E akt. Może być wydatnie zmiejszona w r. katalizowanej.Wit. A- powst. z karotenów,tworzy się wit. A w procesie enzymatycznego,symetrycznego,oksydacyjnego rozpadu cząstki karotenu.Rozpad symetr. odbywa się jedynie w przew.pokar,a w innych org.prowadzi do wielu reakcji ubocznych.Funkcje koenzymu CoQ-zespala komplek. 1 i 2 dokonujące pierwot.utlenianiaNADH(lub bursztynianu)z kompl. 3i4 na które przekazują elektrony-przenosi protony i elektronysłuży jako bogaty mag.elektronów użyteczny przy dużych obciążeniach łań.oddech.-bierze udział w metabolizmie jako pośrednik w trans. elektronów.-strukt.bardzo podobna do wit.rozp. w tł.Specyficzność grupowa-enzymy mogą wykorzystywać w char.substratu określoną gr.podobnych do siebie substancji Np.oksydaza aminokwasowa katalizuje oksydacyjną deaminację wielu aminokwasów.Kofaktor-drobno cząst. zw.o funkcji aktywatora,jego działanie polega na współ.z białkiem enzymu. Są to liczne witaminy lub ich pochodne wiąz.rozczepianego-izomerazy(okr.typ izomeryzacji)-ligazyokr.typ wiąz.wytwarzanego)