Białka

Aminokwasy- są podstawowymi jednostkami strukturalnymi białek. Aminokwas zbudowany jest z grup: karboksylowej, aminowej, atomu wodoru oraz charakterystycznej grupy R, które wiążą się kowalencyjnie z atomem węgla, określanym jako węgiel α (atom ten nazwano tak ponieważ sąsiaduje z grupą karboksylową). Stanowią one substraty do biosyntezy niektórych neuroprzekaźników, koenzymów, fosfolipidów, zasad organicznych. Ich szkielety węglowodorowe są substratami w biosyntezie glukozy, ciał ketonowych. Aminokwasy dostarczają energii. Opisano ponad 900 różnych aminokwasów, 20 z nich stanowi monomeryczne jednostki białkowe.

Struktura łańcucha bocznego decyduje o roli aminokwasów w białku, dlatego jest on obojętny. Łańcuchy boczne mają charakter hydrofobowy, polega to na awersji do wody, przez co mają zdolność do grupowania się. Unikanie kontaktu z wodą jest czynnikiem stabilizującym strukturę przestrzenną białek rozpuszczalnych w wodzie. Różne rozmiary i kształty węglowodorowych łańcuchów bocznych umożliwiają im łączenie się w ściśle upakowane struktury z przestrzeniami wolnymi. Łańcuchy boczne różnią się wielkością, kształtem, ładunkiem elektrycznym, zdolnością do tworzenia wiązań wodorowych, hydrofobowością oraz reaktywnością chemiczną.

W wybranym aminokwasie centralnie położony atom węgla α jest połączony z grupą aminową, karboksylową, atomem wodoru i łańcuchem bocznym. Wyjątek stanowi prolina, która zawiera II rzędową grupę aminową. Atom węgla α jest chiralny, wyjątek stanowi glicyna (atom węgla połączony jest z czterema różnymi grupami).

Aminokwasy endogenne:	Skrót aminokwasu:
Alanina	Ala (A)
Asparagina	Asn (N)
Asparaginian	Asp (D)
Arginina	Arg (R)
Glutaminian	Glu (E)
Glutamina	Glu
Glicyna	Gly
Prolina	Pro
Seryna	Ser
Tyrozyna	Tyr
Cysteina	Cys
Aminokwasy egzogenne:
Lizyna	Lys
Metionina	Met
Leucyna	Leu
Histydyna	His
Fenyloalanina	Phe
Treonina	Thr
Tryptofan	Trp
Izoleucyna	Ile
Walina	Val

Aminokwasy oznacza się trzyliterowym skrótem lub symbolem jednoliterowym. Skróty ich nazw utworzono z trzech pierwszych liter ich nazw, a ich symbole stanowią pierwsze litery lub zostały ustalone umownie.

Podział aminokwasów na grupy zależy od chemicznego charakteru ich łańcuchów bocznych:

• Aminokwasy polarne i niepolarne;

• Aminokwasy z ładunkiem i bez ładunku;

Aminokwasy z łańcuchami nie polarnymi zawierają łańcuchy boczne bez grup funkcyjnych, są hydrofobowe, nie wiążą wody. Mogą uczestniczyć w tworzeniu wiązań hydrofobowych. Należą do nich takie aminokwasy jak: glicyna, alanina, tryptofan. Aminokwasy z łańcuchami polarnymi nie zawierają ładunku. W aminokwasach bez ładunku łańcuchy boczne w obojętnym pH są nośnikami ładunku ujemnego np. Asp, Glu, lub dodatniego np. Arg, Lys, His.

Właściwości amfoteryczne aminokwasów:

• Aminokwasy w środowisku wodnym wykazują właściwości słabych kwasów i zasad. Zawierają słabo kwasowe grupy α-karboksylowe i słabo zasadowe α-aminowe. Dodatkowo każdy z aminokwasów kwasowych czy zasadowych zawiera zjonizowaną grupę w łańcuchu bocznym;

• Aminokwasy mają właściwości buforujące;

• W środowisku kwaśnym są kationami, a w zasadowym anionami;

• Aminokwasy aromatyczne absorbują światło UV.

• Istnieje takie pH roztworu przy którym cząsteczki aminokwasów zachowują się jakby nie były naładowane, w rzeczywistości występują one w formie jonu obojętnego, którego ładunek sumaryczny = 0. Takie pH nosi nazwę punktu izoelektrycznego.

Tylko organizmy roślinne mają pełny system enzymów niezbędny do syntezy wszystkich białkowych aminokwasów. U wielu zwierząt w tym u człowieka aparat enzymatyczny uległ redukcji i niektóre aminokwasy muszą być dostarczane w pożywieniu. Należą do nich: histydyna, leucyna, lizyna, metionina, fenyloalanina, treonina, tryptofan, walina. Wszystkie pozostałe aminokwasy są endogenne. W organizmie ludzkim występuje kilka aminokwasów które nie są składnikami białek. Należą do nich: β-alanina (składnik koenzymu A), ornityna i cytrulina (metabolity cyklu mocznikowego), tyroksyna i trijodotyronina (hormon tarczycy), homocysteina i homoseryna (metabolit).

Aminokwasy łączą się ze sobą w wyniku reakcji grupy karboksylowej z grupą α-amniową. Powstaje wiązanie peptydowe. Biosynteza wiązań peptydowych wymaga dostarczenia swobodnej energii.

Dipeptydy to połączenie dwóch aminokwasów. Oligopeptydy to połączenie kilku aminokwasów. Polipeptydy zaś kilkudziesięciu aminokwasów.

Cechy białek:

• Zdolność wiązania jąder;

• Posiadają ładunek;

• Ulegają wysalaniu;

• Ulegają denaturacji;

• Skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego;

Skład: W skład białek wchodzą takie pierwiastki jak: węgiel (50-56%), wodór (6-7%), tlen (20-23%), azot (12-19%), siarka i fosfor, miedź, magnez, żelazo.

Funkcje białek:

• Katalizatory np. Kataliza enzymatyczna;

• Transport np. hemoglobina, transferryna.

• Magazynująca np. ferrytyna;

• Kontrola przenikalności błon- regulacja stężenia metabolitów w komórce;

• Wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych;

• Kontrola wzrostu i różnicowania;

• Generatory ruchu;

• Immunologiczna np. immunoglobuliny;

• Bufory;

• Skurcz mięśnia: miozyna i aktyna.

• Budulcowa i strukturalna: kreatyna, elastyna, kolagen.

• Regulatorowa- reguluje przebieg procesów biochemicznych np. insulina, hormon wzrostu;

Podział białek według funkcji:

• Strukturalne;

• Transportowe;

• Magazynujące;

• Enzymatyczne;

• Obronne;

Podział białek według budowy:

• Proste: histony, protaminy, albuminy, globuliny, proaminy, skleroproteiny.

• Złożone: fosfoproteidy, metaloproteiny, lipoproteiny, glikoproteiny, nukleoproteiny.

Podział białek ze względu na rozpuszczalność i kształt cząsteczek:

• Fibrylarne: nie rozpuszczalne w wodzie, maja strukturę włóknistą, są odporna na działanie kwasów i zasad. Składają się z łańcuchów polipeptydowych ułożonych równolegle Do siebie. Używane do budowy tkanek konstrukcyjnych takich jak ścięgna, rogi, mięśnie.

• Globularne: rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, o kształcie kuli lub elipsy. Swobodnie przemieszczają się w obrębie komórki.

Struktura I rzędowa białek:

Aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi tworzą łańcuchy polipeptydowe. Białka są polimerami utworzonymi przez połączenie grupy α-karboksylowej jednego aminokwasu i grupy α-aminowej drugiego aminokwasu, tworząc wiązanie peptydowe ( i uwolnienie cząsteczki wody ). Wiele aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi tworzy łańcuch polipeptydowy. Jednostkę aminokwasu wbudowanego w łańcuch nazywamy resztą aminokwasową, łańcuch polipeptydowy jest spolaryzowany, ponieważ ma dwa różne końce, łańcuch polipeptydowy jest złożony z powtarzających się regularnie części tworzących łańcuch główny ( szkielet ) oraz części zmiennych ( łańcuch boczny ), peptydy są amidami kwasowymi, peptydy naturalne : glutation, insulina, penicylina, walinomycyna. Białka mają ściśle określoną sekwencję aminokwasów zgodną z zapisem genetycznym

Struktura II rzędowa białek:

Łańcuchy polipeptydowe mogą zwijać się w regularne struktury typu helisy alfa, harmonijki beta, wstęga-zwrot-wstęga i pętli.

• Helisa alfa – ciasno skręcony łańcuch główny polipeptydu tworzy wewnętrzną część cylindra, a łańcuchy boczne aminokwasów wystają na zewnątrz w ułożeniu helikalnym (śrubowym).Helisa alfa może być lewo- lub prawo-skrętna. W białkach większość jest prawoskrętna. Białka o dużej zawartości helis alfa to np. ferrytyna magazynująca żelazo. Helisy alfa spotykamy również w białkach tworzących cytoszkielet, białkach „opinających” błony biologiczne.

• Harmonijka beta – w strukturze tej łańcuch polipeptydowy jest prawie całkowicie rozciągnięty, w odróżnieniu od ciasno występującego w helisie alfa. Harmonijka beta tworzy się przez połączenie dwu lub więcej nici beta wiązaniami wodorowymi. Sąsiadujące łańcuchy mogą być utworzone w przeciwnych kierunkach ( antyrównoległe ) lub w tym samym kierunku ( równoległe ).

• Struktury typu wstęga-zwrot-wstęga i pętle: W wielu strukturach tego typu, w łańcuchu polipeptydowym tworzą się wiązania wodorowe między grupą -CO reszty oraz grupą NH reszty. Oddziaływania te stabilizują nagłe zmiany kierunku łańcucha polipeptydowego. Pętle z kolei odpowiadają za odwrócenie kierunku łańcucha w odróżnieniu od helisy alfa, nici beta, pętle nie mają regularnej, okresowej struktury.

Domeny to następny poziom organizacji przestrzennej. Stanowią one podstawowe jednostki struktur II rzędowych. Pojedyncza domena 50-150 aminokwasów. Białka mogą składać się z pojedynczej domeny lub tworzyć kilka domen (γ-krystaliczne).

Struktura III rzędowa białek:

Białka rozpuszczane w wodzie zwijają się w ściśle struktury z niepolarnym rdzeniem. Struktura trzeciorzędowa jest to ściśle upakowana, asymetryczna struktura, którą przyjmuje indywidualny polipeptyd. Wyróżniamy dwie podstawowe cechy struktury trzeciorzędowej:

- wnętrze białka tworzą hydrofobowe łańcuchy boczne aminokwasów,

- powierzchnie białka tworzą głównie hydrofilowe aminokwasy, które oddziałują ze środowiskiem wodnym.

Siłą sterującą formowaniem struktury trzeciorzędowej białek rozpuszczalnych w wodzie są hydrofobowe oddziaływania między resztami znajdujących się we wnętrzach białka.

Struktura IV rzędowa białek:

Łańcuchy polipeptydowe mogą się składać w struktury złożone z wielu podjednostek. Białka składające się z więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego wykazują czwarty poziom organizacji strukturalnej. Każdy z łańcuchów nazywamy podjednostką. Najprostszym rodzajem struktury jest dimer, składający się z dwóch identycznych jednostek. W większości przypadków podjednostki połączone są wiązaniami niekowalencyjnymi. Przykładami białek składających się z kilku podjednostek są: hemoglobina, polimeraza DNA, kanały jonowe, wirus mozaiki tytoniowej, dehydrogenaza białczanowa, dehydrogenaza alkoholowa.

Oddziaływania międzycząsteczkowe stabilizujące strukturę czwartorzędową są następujące:

• Oddziaływania jonowe – mogą występować między grupami aminowymi lub guanidynowymi łańcuchów bocznych aminokwasów zasadowych, a grupami karboksylowymi aminokwasów kwaśnych (Asp, Glu).

• Oddziaływania hydrofobowe – polegają na odpychaniu cząsteczek wody.

• Oddziaływania van der Waalsa.

• Wiązania wodorowe.

Denaturacja białek – zmiany w konformacji łańcucha polipeptydowego, wskutek których białko traci rodzime właściwości. Denaturacja powoduje zmiany struktur II, III i IV rzędowych. Czynniki denaturyzujące działają na wiązania stabilizacyjne, czyli : wiązania wodorowe, jonowe, dwusiarczkowe, koordynacyjne. Za denaturyzację białek odpowiedzialne są :

• Czynniki fizyczne:

  • - ogrzewanie

  • - wysychanie

  • - ultradźwięki

  • - promieniowanie krótkofalowe

• Czynniki chemiczne:

  • - kwasy, zasady

  • - jony metali ciężkich

  • - mocznik

  • - detergenty

  • - fenol

  • - alkohol, aceton

Degradacja białek jest podstawowym procesem katabolicznym w organizmach żywych. Polipeptydy są selektywnie cięte na mniejsze, biologicznie aktywne fragmenty lub też degradowane do wolnych aminokwasów.