BIAŁKA

W skład białek wchodzi: węgiel, tlen, azot, wodór, siarka. Niekiedy też: fosfor, żelazo, cynk, miedź, mangan, jod.

Zbudowane są z α-L aminokwasów.

α – oznacza, że grupa aminowa (-NH₂) położona jest przy węglu (α) sąsiadującym z grupą kwasową –COOH, czyli grupa aminowa związana jest z tym samym atomem węgla co grupa karboksylowa. Forma L oznacza występowanie grupy aminowej po lewej stronie, a forma D po prawej.

AMINOKWASY

1. W skład białek zwierzęcych wchodzi 20 aminokwasów.

2. Zawierają one co najmniej dwie grupy funkcyjne: karboksylową (kwasową –COOH) i aminową (zasadową –NH₂). Niektóre mają grupę iminową (-NH). Ponadto mogą zawierać grupę wodorotlenową -OH, wodorosiarczkową –SH, pierścień aromatyczny lub heterocykliczny.

3. W roztworach wodnych występują w postaci jonów obojnaczych (grupy są zdysocjowane).

4. Są związkami amfoterycznymi.

5. Biorąc pod uwagę przemiany aminokwasów w organizmie można je podzielić na:

- glikogenie (cukrotwórcze) – w wyniku kolejnych przemian przechodzą w cukry;

- ketogenne (ketotwórcze) – mogą tworzyć ciała ketonowe.

6. Aminokwasy niebiałkowe, które znajdują się w peptydach lub w stanie wolnym pełnią rozliczne funkcje w metabolizmie, np. ornityna i cytrulina nie występują w organizmie człowieka jako składniki białek, lecz są ważnymi związkami pośrednimi w powstawaniu mocznika. Tauryna występuje w żółci w połączeniu z kwasami żółciowymi. Ważna jest dla rozwoju systemu nerwowego niemowląt, jest w mleku kobiecym, ale brak jej w krowim.

7. Pod względem wartości biologicznej aminokwasy dzielimy na:

a.) egzogenne (niezbędne) – muszą być dostarczone z pokarmem:

- lizyna – w większych ilościach jest w białkach zwierzęcych; potrzebna do wzrostu i rozwoju chrząstki, syntezy nukleotydów, laktacji; bierze udział w odnawianiu tkanek, wytwarzaniu hormonów, enzymów, przeciwciał, wpływa na przemianę tłuszczową;

- metionina – aminokwas siarkowy; w dużych ilościach w białku jaja, mleka, twarogu; ochrania komórki wątrobowe, konieczny do wzrostu; jest dawcą grup metylowych (-CH₃) niezbędnych do syntezy m.in. choliny i kreatyniny (ważny składnik mięśni) bierze udział w przemianie lipidowej;

- treonina – w małych ilościach we wszystkich białkach;

- leucyna – razem z izoleucyną występują zwł. w mleku, białku kiełków i kukurydzy; metabolizowane przez tkanki pozawątrobowe;

- izoleucyna

- walina – w znacznych ilościach w białku siemienia lnianego; metabolizowany przez tkanki pozawątrobowe;

- tryptofan – najwięcej mają go białka zbóż, nie ma go w białku kolagenowym, żelatynie; bierze udział w biosyntezie witaminy PP (kwasu nikotynowego), w rozmnażaniu i laktacji; jest niezbędny do powstawania hormonu tkankowego – serotoniny, występującej w płytkach krwi, błonie śluzowej przewodu pokarmowego oraz tkance nerwowej; zmniejsza nadpobudliwość i napięcie, działa przeciwdepresyjnie – poprawia działanie mózgu;

- fenyloalanina – w organizmie przekształca się w procesie utleniania w inny aminokwas – tyrozynę; znajduje się w małych ilościach we wszystkich białkach;

b.) półegzogenne – mogą powstawać w organizmie z aminokwasów egzogennych:

- tyrozyna – syntetyzowana w wątrobie z fenyloalaniny przy udziale enzymu hydroksylazy fenyloalaninowej; niezbędna do syntezy hormonów: tyroksyny, adrenaliny i noradrenaliny; jest substratem do produkcji melanin – barwników;

- cysteina – powstaje z metioniny, od której najpierw odczepia się grupa metylowa (-CH₃), dając homocysteinę; następnie grupa tiolowa (–SH) homocysteiny wchodzi na miejsce grupy –OH seryny i powstaje cysteina; z dwóch reszt cysteiny połączonych wiązaniem dwusiarczkowym (-S-S) syntezowana jest cystyna; wchodzi w skład tripeptydu (obok glicyny i kwasu glutaminowego) – glutationu pełniącego ważną role w procesach utleniania i redukcji we wszystkich komórkach; jest substratem do produkcji tauryny, która po połączeniu z kwasem cholowym występuje w żółci;

c) endogenne – organizm może je syntezować, powstają z innych aminokwasów, produktów przemiany węglowodanów lub tłuszczów:

- glicyna – odgrywa ważną rolę w syntezie hemoglobiny – jest głównym źródłem pierścienia porfirynowego; bierze udział w syntezie związków purynowych i pirymidynowych wchodzących w skład kwasów nukleinowych; wchodzi w skład glutationu; ważna w procesach odtruwania organizmu (wiąże szkodliwe związki i wydala z moczem); najobficiej występuje w białkach tkanki łącznej (kolagenie i elastynie);

- alanina – zaliczana do aminokwasów glukogennych – przenosi reszty węglowe z mięśni do wątroby, gdzie służą one do syntezy glukozy;

- arginina – występuje w białkach jąder – histonach i protaminach; powstaje na drodze cyklu ornitynowego – mocznikowego; zapobiega hiperamonemii; poprawia aktywność układu immunologicznego, sprawność fizyczną, funkcjonowanie przysadki mózgowej, gojenie ran wytwarzana jest w ilościach niedostatecznych zwłaszcza dla młodych organizmów;

- kwas asparaginowy – występuje zwłaszcza w białkach roślinnych; bierze udział we wzmacnianiu systemu immunologicznego oraz w usuwaniu amoniaku z organizmu;

- asparagina – amid kwasu asparaginowego;

- kwas glutaminowy – składnik zwł. białek roślinnych; jest niezbędny w procesach metabolicznych zachodzących układzie nerwowym; uaktywnia mózg, zmniejsza zmęczenie; wchodzi w skład glutationu (obok glicyny i cysteiny);

- glutamina – stanowi materiał energetyczny dla enterocytów błony śluzowej jelit; zapobiega atrofii błony śluzowej jelita, nie dopuszczając do translokacji bakterii; jest substratem w biosyntezie limfocytów i makrofagów – przez co wzmacnia mechanizmy odpornościowe; ma szczególne znaczenie w metabolizmie zachodzącym w mózgu i nerkach;

- prolina - razem z hydroksyproliną występują w białkach tkanki łącznej; obecne także w kazeinie;

- hydroksyprolina – jest ważnym składnikiem kolagenu – białka tkanek podporowych organizmu;

- seryna – bierze udział wraz z glicyną w syntezie substancji purynowych i pirymidynowych, wchodzących w skład kwasów nukleinowych; służy do syntezy cysteiny; łagodzi ból;

- histydyna – jest niezbędna dla młodych organizmów okresie wzrostu, u dorosłych osób jest syntetyzowana w wystarczających ilościach, m.in. przez florę jelita; ważna w syntezie kwasów nukleinowych i hemoglobiny; z histydyny powstaje w tkankach histamina – działająca na układ nerwowy;

8. Peptydy to połączenia dwóch lub kilku cząsteczek aminokwasów. Z dwóch aminokwasów powstają dipeptydy, z trzech – tripeptydy. Jeśli w łańcuchu jest poniżej 10 aminokwasów mówimy o oligopeptydach, ponad 10 tworzy polipeptydy, a ponad 100 – makropeptydy, czyli białka. Peptydy pełnią funkcję np. koenzymów, hormonów. Wiele hormonów przysadki mózgowej, tarczycy, trzustki należy do peptydów, np. oksytocyna, wazopresyna, kortykotropina, kalcytonina, parathormon, melanotropina, insulina, glukagon, a także sekretyna, cholecystokinina. Niektóre antybiotyki są peptydami.

Aminokwasy w peptydach i białkach połączone są ze sobą za pomocą wiązań peptydowych, które tworzą się przez kondensację grupy aminowej jednego aminokwasu z grupą karboksylową drogiego (-CO-NH) z wyłączeniem cząsteczki wody.

PODZIAŁ I CHARAKTERYSTYKA BIAŁEK

1. Ze względu na budowę chemiczna:

a.) proste – zbudowane tylko z aminokwasów, zawierają w swoim składzie: azot, tlen, węgiel, wodór i siarkę;

- albuminy – rozpuszczalne w wodzie i roztworach soli; podczas ogrzewania wytrącają się w postaci szumowin- łatwo ulegają denaturacji. Wchodzą w skład tkanek płynów ustrojowych; występują we krwi, w mięśniach (miogen), mleku (laktoalbumina), jajach (owoalbumina), grochu (legumelina), zbożach (leukozyna). Stanowią główny ilościowo składnik białka osocza krwi; rola albumin osocza krwi polega na utrzymaniu ciśnienia onkotycznego krwi oraz na przenoszeniu wielu biologicznie czynnych związków: hormonów, witamin, niektórych leków; zmniejszenie ich stężenia we krwi prowadzi do obrzęków. Syntetyzowane w wątrobie;

- globuliny – nierozpuszczalne w wodzie, rozpuszczają się natomiast w rozcieńczonych roztworach soli, zasad i mocnych kwasów. Wrażliwe na temperaturę, łatwo denaturują, stanowią największą i najbardziej rozpowszechnioną grupę białek. Są istotnym składnikiem wszystkich komórek (cytoplazmy). Występują w osoczu krwi (fibrynogen), maja drugie miejsce pod względem ilości białek osocza (45%). Znajdują się w mleku (laktoza), tkance mięśniowej (miozyna), wchodzą w skład białek zapasowych nasion roślin strączkowych (frazeolina). W wyniku rozdziału elektroforetycznego (elektroforeza jest to rozdział substancji polegający na przesuwaniu się naładowanych cząsteczek w polu elektrycznym) rozdzielają się na: alfa, beta i gamma. Zawierają wszystkie aminokwasy, w większych ilościach kwas asparaginowy i kwas glutaminowy;

- prolaminy i gluteliny – białka występujące w ziarnach zbóż. Zawierają dużo proliny i kwasu glutaminowego, natomiast mało lizyny. Prolaminy stanowią frakcję gliadyny, łącznie z gluteinami tworzą gluten. Prolaminy są rozpuszczalne w alkoholu, gluteliny w rozcieńczonych kwasach i zasadach;

- histony – zawierają dużo aminokwasów zasadowych: histydyny, argininy i lizyny. Rozpuszczają się w wodzie. Typowe białka dla jądra komórkowego, występują w połączeniu z kwasami nukleinowymi jako nukleoproteiny. Rola ich polega prawdopodobnie na równoważeniu kwaśnych reszt fosforowych DNA, stanowią także część białkową hemoglobiny (globina);

- protaminy – zaliczane do polipeptydów. Występują w plemnikach ryb. Składają się tylko z 8 rodzajów aminokwasów, wśród nich przeważają aminokwasy zasadowe, głównie arginina; zawierają dużo azotu (ok. 25%), mają charakter zasadowy;

- skleroproteiny – białka o włóknistej strukturze. Nierozpuszczalne w wodzie, w roztworach soli i rozpuszczalnikach organicznych. Zawierają mało aminokwasów zasadowych, natomiast mają dużo glicyny, proliny, hydroksyproliny. Odporne na działanie enzymów trawiennych. Występują w organizmach zwierzęcych, są białkami strukturalnymi, ochronnymi. Należą do nich m.in.: kolagen (substancja klejowa), białko tkanki łącznej kości, chrząstek, więzadeł oraz kreatyna (białko naskórka, włosów, paznokci);

b.) złożone – oprócz aminokwasów mają także związki niebiałkowe, tzw. grupy prostetyczne, którymi mogą być: reszta kwasu fosforowego, kwasy nukleinowe, barwniki (hem), atom metalu ciężkiego, węglowodany, lipidy;

- fosfoproteiny – oprócz aminokwasów zawierają kwas fosforowy połączony wiązaniem estrowym z grupą wodorotlenową (-OH) aminokwasów: seryny, treoniny. W wodzie rozpuszczają się słabo. Do tej grupy zalicza się główny składnik mleka – kazeinę. Kazeina w mleku występuje w postaci soli wapniowej, dopiero pod wpływem kwaśnienia mleka albo pod wpływem enzymu – podpuszczki uwalnia się rozpuszczalny w wodzie sernik. Fosfoproteiny występują także w żółtku jaja jako witelina;

- nukleoproteiny – maja najbardziej złożoną budowę. Grupą prostetyczną są kwasy nukleinowe, połączone najczęściej z białkami zasadowymi (histonami i protaminami). Deoksyrybonukleoproteiny znajdują się w jądrze komórkowym w chromosomach. Rybonukleoproteiny występują w cytoplazmie komórki;

- chromoproteiny – obejmują grupę białek zawierających barwniki. Należy do nich, m.in. hemoglobina zawierająca hem;

- metaloproteiny – zawierają atomy metali jako grupy prostetyczne, np. żelazo, cynk, miedź i inne. Należą do nich liczne enzymy jak:

- transferryna w surowicy krwi – odgrywająca rolę w transporcie żelaza,

- ceruloplazmina zawierająca miedź – wchodząca w skład α-globulin w osoczu krwi,

- anhydraza węglanowa – zawierająca cynk; enzym ten występuje wewnątrz w komórkach i erytrocytach, katalizuje powstanie kwasu węglowego (H₂CO₃) z dwutlenku węgla i wody;

- glikoproteiny (mukoproteiny) – składają się z części białkowej i węglowodanowej. Wchodzą w skład błon komórkowych. Występują w chrząstkach, ścięgnach, wydzielinach błon śluzowych, np. w mucynie (enzym zawarty w ślinie);

- lipoproteiny – są to białka, w których grupą prostetyczną są lipidy (tłuszcze). Odgrywają rolę przede wszystkim jako składniki strukturalne błon biologicznych. Transportują lipidy we krwi w postaci różnych frakcji: chylomikronów, LDL, HDL, VLDL. Przenoszą związki nierozpuszczalne w wodzie, np. witaminy: A, D, E, K. We krwi znajdują się we frakcjach α- i β-globulin.

2. Ze względu na kształt cząsteczki:

a.) globularne – mają łańcuchy polipeptydowe, ściśle pofałdowane i zwinięte, utrzymywane przez wiązania hydrofobowe; należą do nich m.in.: insulina, albuminy, globuliny osocza oraz wiele enzymów;

b.) włókienkowe (fibrylarne) – mają uporządkowana strukturę; zawierają odcinki łańcuchów polipeptydowych zwiniętych śrubowo (β-harmonijki) lub w helix (łańcuch spiralnie skręcony) i połączone wiązaniami kowalencyjnymi lub wodorowymi; należą do nich m.in.: kreatyna (włosy, pióra),miozyna, fibrynogen, kolagen.

3. Klasyfikacja białek na podstawie funkcji biologicznej:

- strukturalne – kolagen, elastyna, kreatyny, glikoproteiny;

- enzymy;

- ochronne – immunoglobuliny, fibrynogen (włóknik), interferon;

- transportowe – hemoglobina (tlen), albuminy osocza (bilirubina, kwasy tłuszczowe itp.), lipoproteiny (różne lipidy), transferryna (żelazo);

- biorące udział w skurczu – aktyna, miozyna;

- hormony – insulina, glukagon, parathormon, kalcytonina;

- białka błon komórkowych.

STRUKTURA BIAŁEK

1. Pierwszorzędowa – podaje rodzaj i kolejność ułożenia aminokwasów w łańcuchu, wielkość cząsteczki białka – ilość aminokwasów i masę cząsteczkową. Uszeregowanie aminokwasów decyduje o właściwościach biologicznych białka. Występują tu dwa rodzaje wiązań: peptydowe (grupa –COOH reaguje z grupą –NH₂) i wiązanie dwusiarczkowe pomiędzy grupami –SH. Wiązanie to polega na odwodorowaniu grup sulfhydrylowych (-S-S). Z dwóch reszt cysteiny powstaje cystyna.

2. Drugorzędowa – polega na ukształtowaniu się łańcucha, zbudowanego z aminokwasów w przestrzeni i określa rodzaj jego konfiguracji. Łańcuch ten ulega spiralnemu skręceniu w kształcie α-helix lub pofałdowanej harmonijki o strukturze β. Wiązanie utrwalające spiralę lub harmonijkę to wiązanie wodorowe. Istota tego wiązania jest pulsowanie atomu wodoru pomiędzy dwoma elektroujemnymi atomami tlenu i azotu. Wiązania te są słabe, lecz jest ich dużo i mogą te strukturę utrwalić.

3. Trzeciorzędowa – określa wtórne skręcenie spirali lub harmonijki łańcucha aminokwasowego w przestrzeni. Strukturę tę utrwala wiele wiązań. Oprócz wyżej wymienionych występuje wiązanie hydrofobowe. Gdy w obrębie tego łańcucha znajdują się aminokwasy z rodnikiem aromatycznym (tyrozyna, fenyloalanina), wtedy te dwa rodniki są do siebie przyciągane i mogą się na siebie nasuwać, wypierając cząsteczki wody. Cząsteczki wody napierają ze wszystkich stron na pierścienie, powodując utrzymanie tych dwóch pierścieni. Strukturę III-rzędową utrwala również wiązanie jonowe (mostki solne). Gdy zbliżą się do siebie zjonizowane grupy funkcyjne aminokwasów kwaśnych i zasadowych, wówczas przyciągają się na zasadzie ładunków różnoimiennych.

4. Czwartorzędowa – dotyczy białek zbudowanych z tzw. podjednostek, np. hemoglobina zbudowana jest z 4 łańcuchów - 2α i 2β. Ukształtowanie tych łańcuchów względem siebie w przestrzeni opisuje struktura IV-rzędowa. Utrwalana jest tymi samymi wiązaniami co struktura III-rzędowa.

WŁAŚCIWOŚCI BIAŁEK

Białka są to związki wielkocząsteczkowe, zawierające w swoim składzie do 500 aminokwasów (co najmniej 100). Aminokwasy wchodzące w skład cząsteczki nadają jej określony ładunek. Rozproszone cząsteczki mają charakter hydrofilowy – otaczają się płaszczem wodnym (woda ma budowę dipolarną – różnoimienną – na różnym biegunie, dlatego reaguje z białkiem). Otoczka wodna chroni je przed łączeniem się w większe zespoły i wypadaniem z roztworu. Białka kolagenowe występują w postaci żelu, dając roztwór o dużej lepkości i wykorzystuje się je do produkcji galaret.

Białka nie są w stanie przenikać przez błonę półprzepuszczalną. Są one wrażliwe na wiele czynników, jak wysoka temperatura, mocne kwasy, zasady, sole metali ciężkich, promienie nadfioletowe, rentgenowskie. Czynniki te powodują proces denaturacji związanej ze zniszczeniem wtórnej struktury białka. Białko denaturowane traci swe właściwości biologiczne. W określonych warunkach naturalna struktura białka może być przywrócona. Jest to proces renaturacji, który zachodzi bardzo wolno.

Białka rozpuszczalne pod wpływem większych stężeń soli metali alkaicznych lub soli amonowych ulegają wytrąceniu – koagulacji, czyli wysalaniu. Ten proces jest odwracalny. Po dodaniu wody następuje rozpuszczenie wytraconego białka. Koagulacja polega na odciągnięciu wody otaczającej cząstki białka przez silnie spolaryzowane jony dodanej soli. Jony soli otaczają się płaszczem wodnym, natomiast cząsteczki białka pozbawione ochronnej warstwy wody zlepiają się i ulegają wytrąceniu. Wytrącenie białka mogą powodować jony metali ciężkich, jak Cu²⁺, Zn²⁺, Pb²⁺, Hg²⁺, AG⁺. Tworzą one kompleksy, np. z białkiem enzymatycznym, hamując w ten sposób aktywność enzymów. W niektórych przypadkach proces ten można odwrócić, stosując substancje wiążąc jony metali, np. cysteinę.

Niedożywienie białkowe, czyli kwashiorkor, charakteryzuje się zahamowaniem wzrostu i dojrzewania, hipoalbuminemią, apatią, brakiem łaknienia, zmianami skórnymi przypominającymi pelagrę, nacieczeniami tłuszczowymi wątroby.

Nadmiar białka tez nie jest wskazany, ponieważ azot niewykorzystany do budowy białek ustrojowych musi być wydalony z organizmu. Z jonu aminowego (zawierającego azot) i dwutlenku węgla powstaje w wątrobie amoniak. Ten z kolei zamieniamy jest w mocznik i wydalany przez nerki. Białko niezużyte do celów budulcowych może ulec spaleniu, dając energię, a nadmiar azotu, który z białka powstaje, będzie obciążał wątrobę i nerki.

TRAWIENIE I PRZYSWAJANIE BIAŁEK

Hydroliza (rozpad) białek zachodzi pod wpływem enzymów proteolitycznych zaliczanych do hydrolaz, rozbijających wiązania peptydowe. Przeważnie enzymy te występują pozakomórkowo w przewodzie pokarmowym. Enzymy przewodu pokarmowego wytwarzane SA w postaci nieczynnej (proenzymów). Endopeptydazy wytwarzane przez żołądek i trzustkę rozrywają cząsteczki białka w określonych miejscach wewnątrz łańcucha peptydowego, nie działają na końce tego łańcucha. Hydrolizują białka oraz wyższe peptydy.

Egzopeptydazy:

- karboksypeptydazy;

- aminopeptydazy;

- dwupeptydazy;

Endopeptydazy:

- pepsyna;

- trypsyna;

- chymotrypsyna;

- elastaza.

Trawienie białek rozpoczyna się w żołądku. Kwaśne środowisko powoduje denaturację białek oraz pęcznienie kolagenu, elastyny, keratyny. W soku żołądkowym znajduje się enzym pepsyna, zaliczany do endopeptydaz. Enzym ten wytwarzany jest w postaci nieczynnej – proenzymu; pod wpływem kwaśnego środowiska i pepsyny przechodzi w formę czynną. Pepsyna rozbija wiązania peptydowe w środku łańcucha polipeptydowego, dzieląc go na krótsze odcinki. Rozszczepia przeważnie wiązania aminokwasów aromatycznych (fenyloalaniny, tyrozyny) oraz między leucyną a glutaminą. Nadtrawiony pokarm, w postaci dobrze rozdrobnionej miazgi, przechodzi do dwunastnicy, gdzie znajduje się sok trzustkowy, zawierający enzymy: trypsynę, chymotrypsynę, elastazę. Enzymy te uczynniane są w dwunastnicy. Działają w środowisku zasadowym (pH 7- 9).

Trypsyna działa na wiązania peptydowe utworzone przez aminokwasy zasadowe – lizynę lub argininę. Konwersja trypsynogenu w czynną trypsynę katalizowana jest przez enterokinazę wytwarzana przez błonę śluzową jelita cienkiego. Chymotrypsyna hydrolizuje wiązania peptydowe między aminokwasami aromatycznymi: fenyloalaniną, tyrozyną, tryptofanem.

Chymotrypsynogen aktywowany jest do chymotrypsyny przez trypsynę. Elastaza działa na wiele wiązań peptydowych utworzonych przez małe aminokwasy, np. serynę, glicynę, alaninę.

Sok trzustkowy zawiera także karboksypeptydazy o charakterze egzopeptydaz. Egzopeptydazy działają na koniec łańcucha peptydowego, uwalniając końcowe aminokwasy. Działają na mniejsze fragmenty.

Karboksypeptydazy atakują łańcuch peptydowy od końca mającego wolne grupy karboksylowe (-COOH).

Trawienie białek kończy się w jelicie cienkim za pomocą egzopeptydaz: aminopeptydaz i dwupeptydaz. Aminopeptydazy rozszczepiają łańcuch peptydowy od końca z wolnymi grupami aminowymi (-NH₂), a dwupeptydazy rozkładają tylko dwupeptydy. Wchłanianie końcowych produktów trawienia białek – aminokwasów, dwu- i trój peptydów – odbywa się w jelicie cienkim. Jest procesem czynnym, tzn. zachodzi przeciwko gradientowi stężeń, czyli wymaga dostarczenia odpowiedniej ilości energii. W przenoszeniu aminokwasów przez błony komórkowe biorą udział jony sodowe i potasowe. Dawcą energii jest ATP.

Z komórek jelita cienkiego aminokwasy na zasadzie procesu dyfuzji biernej (niepotrzebna energia) przedostają się do krwi żyły wrotnej i stamtąd do wątroby.

Aminokwasy są roznoszone przez krew do wszystkich tkanek i służą do syntezy białka ustrojowego, która zachodzi w każdej komórce. Niestrawione do końca białko i niewchłonięte wydalane są z kałem.