CUKRY - stanowią b. zróżnicowaną zarówno pod wzglądem strukturalnym jak i funkcjonalnym grupę związków.

Najważniejsze to:

• Cukry proste – monosacharydy

• Dwucukry – disacharydy

• Oligosacharydy

• Polisacharydy

Związki te mogą pełnić następujące funkcje:

1. Zapasowe – u roślin – skrobia i sacharoza, u zwierząt – glikogen, u bakterii – dekstran

2. Strukturalne – wchodzą w skład ścian komórkowych, są składnikiem pancerzy skorupiaków i stawonogów (celuloza i chityna).

3. Są podstawowym składnikiem energetycznym – gdzie cukry proste i dwucukry po rozłożeniu to skrobia i glikogen

4. Źródło szkieletów węglowych w procesach syntezy makrocząsteczek np. białka, kw. tłuszczowe, kw. nukleinowe.

5. Są składnikami związków makroergicznych, koenzymów czy też kw. Nukleinowych

MONOSACHARYDY – mają właściwości redukujące. Wśród nich są aldozy, ketozy. Przynależą do szeregu L lub D (większość D). Mają konfigurację α lub β. Najprostsze z nich to triozy (aldehyd glicerynowy, dihydroksyaceton)

DISACHARYDY:

Maltoza – zbudowana z 2 cząsteczek α-D- glukozy połączonych ze sobą wiązaniem α-1,4-glikozydowym

Sacharoza – zbudowana z α-D-glukozy połączonej wiązaniem β-1,2-glikozydowym z β-D-fruktozą

Laktoza – cukier mleczny, zbudowana z β-D-galaktozy połączonej wiązaniem β-1,4-glikozydowym z cząsteczką α-D-glukozy

Izomaltaza – zbud z 2 czast. α-D-glukozy połączonych w. α-1,6-glikozydowym

Celebioza – z 2 czast β-D-glukozy połącz w. β-1,4-glikozydowym

POLISACHARYDY

Skrobia – typowy polisacharyd roślinny, zbudowana jest z czast α-D-glukozy połącz w. α-1,4 lub α-1,6-glikozydowym. Występują tu dwie podjednostki tj. amyloza i amylopektyna. Amyloza stanowi łańcuch prosty, jej masa waha się między 4-15 kDa. Amylopektyna jest formą rozgałęzioną, gdzie proste łańcuchy zbudowane z 25-30 reszt glukozowych połączone są w. α-1,6-glikozydowymi, masa 10000kDa. Stosunek ilościowy amylopektyny do amylozy wynosi 3:1. Występuje w bulwach ziemniaczanych, w ziarnach zbóż. Stanowi ona połowę węglowodanów spożywanych przez człowieka.

Glikogen – pod wzglądem budowy przypomina amylopektyną z tą różnicą, że jest w nim więcej wiązań α-1,6-glikozydowych. Łączą te wiązania proste odcinki między 8-20 resztami aminokwasowymi). Występuje w mięśniach i wątrobie (tylko u zwierząt!!!).

Celuloza – jest nie rozgałęzionym polisacharydem zbudowanym z cząsteczek β-D-glukozy powiązanych ze sobą wiązaniem β-1,4-glikozydowym.Masę cząsteczkową ma między 50-500kDaltonów. Jest najbardziej rozpowszechnionym polisacharydem w biosferze. Stanowi 50% puli węgla org. Proste łańcuchy celulozy są poukładane równolegle i połączone ze saobą licznymi wiązaniami wodorowymi tworzącymi się między gr OH sąsiadujących łańcuchów tworząc tzw włókienka elementarne

Dekstran – polisacharyd bakteryjny, w którym łańcuch główny zbudowany jest z cząsteczek α-D-glukozy połączonej ze sobą wiązaniem α-1,6-glikozydowym. Dekstran zawiera również rozgałęzienia (łańcuchy boczne), które połączone są z rdzeniem wiązaniem α-1,2-glikozydowym, α-1,3-glikozydowym, α-1,4-glikozydowym itd. w zależności od rodzaju bakterii.

Chityna – składnik strukturalny zrogowaciałych pancerzy owadów, skorupiaków. Zbudowana z reszt N-acetyloglukozoaminy powiązanej ze sobą wiązaniami β-1,4-glikozydowymi.

ENZYMY TRAWIENNE AMYLOLITYCZNE (wytw, przez trzustke i wydz do przew pokarm

α-amylaza – glikozydaza rozkładająca wiązania α-1,4-glikozydowe wewnątrz łańcucha polisacharydowego. Jej produktami są w pierwszej kolejności wysokocząsteczkowe dekstryny, dalej dekstryny o mniejszej masie, a na końcu cząsteczki maltozy i izomaltozy.

α-1,6-glikozydaza – rozkłada wiązania α-1,6-glikozydowe, działa na skrajne wiązania jak i na w wewnątrz łańcucha

Maltaza – rozkłada maltozę do 2 cząsteczek glukozy

Sacharaza – rozkłada wiązanie β-1,2-glikozydowe, a produktami są α-D-fruktoza i α-D-glukoza

Laktaza – rozkłada laktozę.

Glukoamylaza – enzym bakteryjny wytwarzany przez bakterie przewodu pokarmowego. Rozkłada wiązania α-1,4 i α-1,6-glikozydowe od nieredukującego końca (typowa rgzoglikozydaza)

β-amylaza. Enzym ten nie jest enzymem trawiennym. Jest to enzym roślinny i występuje w ziarniakach np. w jęczmieniu. Enzym ten rozkłada skrobię, rozkłada wiązanie α-1,4-glikozydowe odłączając od końca skrobi β-maltozę. Browarnictwo.

ROZKŁAD GLIKOGENU POZA PRZEW POKARMOW.

Rola glikogenu zmagazynowanego w mięśniach polega na dostarczeniu energii podczas przedłużonego skurczu mięśni. Natomiast glikogen zmagazynowany w wątrobie służy utrzymaniu odpowiedniego poziomu glukozy we krwi. Glikogen występuje w postaci ziaren. W procesie rozkładu glikogenu w mięśniach i wątrobie biorą udział enzymy:

1. fosforylaza glikogenowa

2. transferaza glikogenowa

3. α-1,6-glikozydaza

Przy czym 1 i 2 to transferazy, a 3 należy do hydrolaz.

Fosforylaza glikogenowa katalizuje reakcje odszczepiania kolejnych reszt glukozy od nieredukującego końca łańcucha polisacharydowego z jednoczesnym ufosforyzowaniem odłączonej glukozy, tak więc produktem działania tego enzymu jest cząsteczka glukozy oraz dekstryna o coraz mniejszej masie cząsteczkowej. Enzym ten rozczepia wiązania α-1,4 gliozydowe. Należy do klasy transferaz i wymaga udziału fosforanu pirydoksyny. Fosforylaza glikogenowa może usuwać z łańcucha tylko te reszty glukozy, które oddzielone są od miejsca rozgałęzionego o więcej niż cztery reszty glukozowe.

Następnie wkracza drugi enzym to jest transferaza glikogenowa, która przenosi fragment trójglukozowy z rozgałęzień, czy też z łańcuchów bocznych na rdzeń.

Następnie wkracza drugi enzym tj. transferaza glikogenowa, która przenosi fragment trójglukozowy z rozgałęziony ( z łańcuchów bocznych) na rdzeń. W ten sposób umożliwia działanie trzeciemu enzymowi – α-1,6-glikozydazie która hydrolizuje wiązania poprzeczne (α-1,6-glikozydowe). Proces ten kończony jest przez ponowne włączenie się enzymu pierwszego czyli fosforylazy glikogenowej. Końcowym produktem rozkładu cząsteczki glikogenu poza przewodem pokarmowym jest kilkocukrowy oligosacharyd który niezbędny będzie do rozpoczęcia syntezy glikogenu.

Synteza glikogenu:

W procesie tym uczestniczą 3 enzymy:

• pirofosforylaza UDP – glukozy (urydynodifosforan)

• Syntaza glikogenowa

• Enzym rozgałęziający

Pierwszy enzym odpowiedzialny jest za syntezę aktywnej glukozy tj. UDP – glukozy, która wytwarzana jest z glukozo – 1– fosforanu i urydynotrifosforanu (UTP). Proces syntezy glikogenu podobnie jak wszystkich innych makrocząsteczek wymaga zaktywowanego substratu. Drugi enzym (Syntaza glikogenowa) przenosi reszty glukozowe z UDP – glukozy na cząsteczkę wydłużającego się glikogenu. Wydłużenie łańcucha polega na wytworzeniu wiązania α-1,4-glikozydowego i umieszczeniu tej cząsteczki od końca nieredukującego. Enzym ten do rozpoczęcia swojej działalności wymaga tzw. inicjatora tzn. glikogeniny. Glikogenina zbudowana jest z białek połączonych z oligosacharydem pozostałym po rozkładzie glikogenu. Trzeci enzym przenosi proste oligosacharydy do wnętrza cząsteczki i przyłącza ją tworząc wiązania α-1,6-glikozydowe.

Glikoliza

Jest to ciąg reakcji, w którym glukoza lub fruktoza przekształcają się w pirogronian z jednoczesnym wytworzeniem energii (na razie łatwizna, ale schemat szlaku wygląda jak mapa piekła Dantego, tak więc radzę to wkuć, bo Bielu bardzo lubi tym męczyć na kolosie). Pozostałe cukry, aby mogły wejść w przemiany glukolityczne muszą być wcześniej przekształcone w glukozę lub fruktozę. Glikoliza jest procesem uniwersalnym tj. przebiegającym w cytoplazmie wszystkich żywych organizmów.

Głównymi funkcjami glikolizy są:

1. Wytworzenie ATP zwłaszcza u beztlenowców

2. Wytworzenie szkieletów węglowych niezbędnych do syntezy wielu związków

Wczesne etapy glikolizy wymagają rozkładu enzymatycznego tj. jednej lub 2 cząsteczek ATP. W dalszych etapach glikolitycznych wytwarzane są 2 cząsteczki ATP w przeliczeniu na triozę lub 4 w przeliczeniu na heksozę, co daje zysk energetyczny wysokości 2 lub 3 cząsteczek ATP. W warunkach tlenowych glikoliza jest etapem wstępnym do cyklu Krebsa i łańcucha oddechowego. Stąd też powstały w glikolizie NADH jest regenerowany w łańcuchy oddechowym dostarczając dodatkowe 2,5 cząsteczki ATP. W warunkach beztlenowych lub przy niedoborze O₂ powstały NADH jest regenerowany (utleniany) w procesach fermentacji i nie dostarcza dodatkowego ATP. Wytworzenie ADP w procesie glikolizy przebiega na drodze fosforylacji substratowej. Fosforylacja substratowa jest to proces syntezy ATP z ADP i reszty fosforanowej kosztem energii wiązań makroergicznych w obecnych substratach. W szlaku glikolitycznym mają miejsce 2 fosforylacje substratowe tj. w reakcji katalizowanej przez kinazę fosfoglicerynianową i kinazę pirogronianową. Tak więc energia potrzebna do syntezy ATP powstaje z rozkładu wiązania karboksylofosforanowego obecnego w 1,3-bisfosfoglicerynianie, oraz druga z rozkładu wiązania enolofosforanowego obecnego w fosfoenolopirogronianie.

Wśród wszystkich reakcji glikolizy 3 są nieodwracalne i są katalizowane przez:

1. heksokinazę

2. fosfofruktokinazę

3. kinazę pirogronianową

W reakcji przekształcania aldehydu 3-fosfoglicerynowego w 1,3-bisfosfoglicerynian ma miejsce przyłączenie reszty fosforanowej i utworzenie wiązania makroergicznego. Energia niezbędna do tworzenia tego wiązania pochodzi z utlenienia grupy aldehydowej aldehydu 3-fosfoglicerynowego. W reakcji katalizowanej przez enolazę dochodzi do przekształcenia niskocząsteczkowego wiązania estrowego w wiązanie wysokoenergetyczne – enolofosforanowe. Najważniejszym punktem katalnym szlaku glikolitycznego jest reakcja katalizowana przez fosfofruktokinazę . Jest to enzym allosteryczny, którego aktywność jest hamowana przez ATP i przyśpieszana przez AMP

Fermentacja:

W warunkach beztlenowych pirogronian może przekształcić się w kwas mlekowy (fermentacja mleczanowa) lub etanol (fermentacja alkoholowa )

Fermentacja mleczanowa przebiega u wielu mikroorganizmów oraz w mięśniach zwierząt i ludzi. Znalazła ona zastosowanie w przemyśle spożywczym i rolnictwie do zakwaszania różnych surowców (kiszonki). Powstały kwas mlekowy zakwasza środowisko i zapobiega rozwojowi bakterii gnilnych. Ponadto kwas mlekowy tworzy estry, które nadają kiszonkom „niepowtarzalny smak i aromat kiszonego ogóra”.

Fermentacja alkoholowa przebiega przede wszystkim u drożdży i przemiana ta jest dwu enzymatyczna (2 stopniowa). Znalazła szerokie zastosowanie w gorzelnictwie , winiarstwie , piwowarstwie .

Szlak pentozofostoranowy:

Ciąg reakcji utlenienia glukozo-6-fosforanu do rubozo-5-fosforanu. Zachodzi w cytoplazmie i jest bardzo aktywny w tkance tłuszczowej, gruczołach mlekowych i korze nadnerczy – w tkankach gdzie przebiega intensywna synteza kwasów tłuszczowych, steroidów z acetylokoenzymu A. W przeciwieństwie do glikolizy przebiega z małą intensywnością w mięśniach. Pełni 2 główne funkcje:

• Przekształcenie heksozy w pentozę, a dokładnie rubozo-5-fosforan – cukier wykorzystywany do syntezy kwasów nukleinowych, związków makroergicznych, koenzymów (FAD, CoA, NAD, NADP)

• Tworzenie NADPH + H⁺ wykorzystywany do syntezy kwasów tłuszczowych i wielu innych procesów anabolicznych

Reakcje szlaku pentozofosforanowego dzielimy na 3 etapy:

1. Utlenienie glukozo-6-fosforanu do rybulozo-5-fosforanu i utworzenie 2 cząsteczek NADPH

2. Izomeryzacja rybulozo-5-fosforanu do rybozo-5-fosforanu

3. Przekształcenie rybozo-5-fosforanu we fruktozo-6-fosforan i aldehyd-3-fosfoglicerynowy.

Etap 3 jest pomostem łączącym przemiany szlaku pentozo-fosforanowego z glikolizą.

Glukoneogenaza:

Synteza glukozy z prekursorów nie będących cukrowcami głównie ze szczawianu, mleczanu, pirogronianu. Proces ten przedewszystkim przebiega w wątrobie oraz warstwie korowej nerek. Szczególnie ważną rolę odgrywa w czasie głodowania, gdy zapas glikogenu kończy się po 12 godzinach głodu. Wówczas to glukoneogeneza odpowieda za utrzymanie poziomu glukozy we krwi. Glukoneogeneza stanowi też pomost między przemianami aminokwasów białek, a metabolizmem cukrów. Pod względem chemicznym glukoneogeneza w dużym stopniu jest odwróceniem glikolizy, jednekże nie uważa się za odwrócenie gdyż:

• glikoliza przebiega przede wszystkim w mięśniach a glukoneogeneza w wątrobie.

• cząsteczka enzymu glukoneogenezy nie bierze udziału w przemianach glikolitycznych.

• część przemian glukoneogenezy przebiega w mitochondriach podczas gdy wszystkie przemiany glikolityczne w cytoplaźmie.

W warunkach beztlenowych lub ograniczonego dostępu tlenu powstały w mięśniach mleczan dyfunduje do krwi, za jej pośrednictwem transportowany jest do wątroby, tam wchodzi w przemiany glukoneogenetyczne, gdzie końcowym produktem jest glukoza. Cukier ten z wątroby przechodzi do krwiobiegu gdzie za pośrednictwem krwi przedostaje się do mięśni gdzie wchodzi w przemiany glikolityczne. Cykl tych reakcji nazwany jest cyklem Coricha.

PRZEMIANY ZWĄZKÓW AZOTOWYCH

Katabolizm białka-organizmy zwierzęce w przeciwieństwie do roślinnych zaopatrywane są w białka, które niezależnie od swojego pochodzenia muszą być w przewodzie pokarmowym rozłożone do aminokwasów z których organizm buduje własne białka. Wyjątkiem są młode ssaki - na początku życia dzięki większej porowatości śluzówki (większa przepuszczalność ściany jelitowej) mogą korzystać z białek nierozgałęzionych.

Ma to znaczenie w przyswajaniu ciał odpornościowych (mleko matki) -γ globuliny. Minusem jest fakt iż może stać się to przyczyną alergii pokarmowych.

Niezależnie od rozkładu białek w przewodzie pokarmowym w organizmie jest wymiana - odnowienie - składników ciała, w tym białek. Gdy połowa białek ulega wymianie jest to okres połowicznej wymiany. Czas jest zróżnicowany - im białko jest bardziej aktywne metabolicznie, tym okres ten jest krótszy. Dla tego białka enzymatyczne mają ten okres kilku minut a strukturalne kilkumiesięczne.

Niezależnie od miejsca rozkładu enzymy prowadzące ich metabolizm to enzymy proteolityczne (proteazy). Enzymy rozkładające białka w przewodzie pokarmowym - enzymy trawienne, poteolityczne (pozakomórkowe), poza przewodem pokarmowym - enzymy proteolityczne wewnątrzkomórkowe

Wszystkie enzymy dzielimy na endopeptydazy - rozkład wiązań peptydowych wewnątrz łańcucha i egzopeptydazy - rozkład skrajnych wiązań łańcucha (amylopeptydazy - odłączają pojedyńcze aminokwasy od N-końca łańcucha wolną grupę NH₂, karboksypeptydazy - odłączają pojedyncze aminokwasy od C-końca)

Wszystkie enzymy dzielą się w zależności od budowy centrum aktywnego.

- peptydazy cysteinowe (grupy SH - cysteiny)

- peptydazy serynowe (grupa OH - seryny)

- aspartylowa (COO^– - kwasu asparginowego)

- metylo proteiny (jony metali)

NAJWAŻNIEJSZE ENZYMY TRAWIENNE

• pepsyna - fosfoproteina wywarzana przez komórki dna żołądka jako pepsynogen. W soku żołądkowym pepsynogen przekształca sie w pepsynę (aktywna forma, rozkłada wiązania peptydowe miedzy grupami karboksylowymi aminokwasów aromatycznych i dikarboksylowymi; a grupami innych aminokwasów. Optimum pH 1, 2 - 2,5. Endopeptydaza aspartylowa.

• podpuszczka - wywarzana w żołądku przeżuwaczy, jako proenzym prolenina. Przekształca rozpuszczalną kazeinę w nierozpuszczalną parakazeinę - w ten sposób wydłuża czas obecności kazeiny w żołądku i zwieksza efoktywność jej wykożystania. Optimum pH 3,5 - 4. Endopeptydaza aspartylowa. Zastosowanie w przemyśle serowarskim (sery podpuszczkowe)

• trypsyna - wytwarzana przez komórki trzustki, jako trypsynogen. transportowane jest do jelita cienkiego, jako trypsynogen, gdzie przekształca sie w trypsyne i rozkłada białka, hydrolizuje wiązania peptydowe, tworzone przez grupy karboksylowe aminokwasów zasadowych (lizyna, arginina), a grupami NH₂ innych aminokwasów. Optimum pH 7,5 - 8,5. Endopeptydaza serynowa.

• chymotrypsyna- wytwarzana przez komórki trzustki jako chymotrypsynogen. Aktywacja w jelicie cienkim. Rozkłada wiązania peptydowe między grupami karboksylowymi aminokwasów aromatycznych, a grupami NH₂ pozostałych aminokwasów. Optimum pH 7,5- 8,0. Endopeptydaza serynowa.

• elastaza i keratynaza- wytwarzane są i działają tak jak trypsyna i chymotrypsyna. Elastaza nie wykazuje wysokiej specyficności do rodzaju wiązania peptydowego, lecz jako jedyna rozkłada elastynę (białko ścięgien). Keratynaza rozkłada keratynę (strukturalnie).

• karboksypeptydaza A i B - "A"- odłącza od C-końca aminokwasy z wyjątkiem proliny, aminokwasów zasadowych. "B"- odłącza prolinę i aminokwasy asadowe od C-końca. Wytwarza je trzustka. Działają w jelicie cienkim.

• aminopeptydaza leucynowa- odczepia od N- końca aminokwasy białkowe. Najwyższa aktywność do substratu, który na N - końcu ma leucynę.