Wiązanie peptydowe – budowa właściwości.

Aminokwasy są zdolne do wzajemnego łączenia się ich cząsteczek za pomocą grup funkcyjnych różnicowanych pod względem charakteru chemicznego. Są to reakcje kondensacji w wyniku których powstają tzw. peptydy. Cząsteczki tych związków zawierają charakterystyczne ugrupowanie zwane jako wiązanie peptydowe.

Wiązanie peptydowe jest stosunkowo sztywne. Atomy węgla połączone bezpośrednio z atomami azotu i atomami węgla grupy karboksylowej tworzą łańcuch polipeptydowy. Łańcuchy boczne układają się na przemian po obu stronach łańcucha peptydowego.

4. Białka – budowa, struktura I, II, III, IV rzędowa, właściwości białek – koloidy, zol, żel, wysalanie, właściwości.

Budowa:

Są one zbudowane głownie z pięciu pierwiastków: węgla, azotu, tlenu wodoru i siarki. Podstawowymi cegiełkami budującymi łańcuch białkowy są aminokwasy. Białka powstają z aminokwasów w rybosomach komórek. O kolejności włączenia się różnych aminokwasów w łańcuch peptydowy decyduje kod genetyczny zawarty w cząsteczce DNA, przekazywanych za pośrednictwem RNA do rybosomu.

Wiązania w białkach:

- wodorowe- tworzy się między grupami =CO i =NH wiązań peptydowych, a także między grupami funkcyjnymi łańcuchów bocznych. Wiązane to stabilizuje przestrzenną strukturę białka.

- jonowe- powstaje między grupami –COO- i –NH3+, współdziała ono w utrzymaniu konformacji cząsteczki białka

- hydrofobowe- powstaje między aminokwasami niepolarnymi

- dwusiarczkowe- tworzy się między resztami cysteiny tego samego lub różnych łańcuchów polipeptydowych. Jest ważnym czynnikiem stabilizującym konformację łańcucha polipeptydowego.

- koordynacyjne- metale, łączące ze sobą łańcuchy boczne aminokwasów.

Struktury:

- I rzędowa- jest to sekwencja (kolejność) aminokwasów, liniowe ich ułożenie. Jest ono stosunkowo najtrwalsze i dopiero działanie enzymów lub kwasów może powodować hydrolizę wiązania peptydowego.

- II rzędowa- jest to zwinięcie struktury pierwszorzędowej w trójwymiarową helisę alfs lub beta; stabilizacja stosunków przestrzennych jest utrwalona słabymi wiązaniami wodorowymi, których rozerwanie może nastąpić pod wpływem wielu czynników np. silne kwasy, zasady, temp. powyżej 600C powoduje nieodwracalne zniszczenie heliokoidalnej struktury większości białek.

Wyróżnia się dwie podstawowe struktury drugorzędowe: tzw. strukturę pofałdowanej kartki występująca między innymi w białku fibroinie oraz strukturę helisy typową dla kreatyny. Śruba helisy jest prawoskrętna, aby wszystkie reszty aminokwasowe, mogły pasować do tej helisy, muszą mieć jednakową konfigurację.

- III rzędowa- jest to dalsze zwijanie się i fałdowanie helisy w przestrzeni. Pomiędzy oddalonymi od siebie aminokwasami tworzą się wiązania, które stabilizują i utrzymują makrocząsteczkę białkową, przez co osiąga ona większą zwartość; struktura ta warunkuje właściwości biologiczne białka, ulegając denaturacji traci swe biologiczne właściwości.

- IV rzędowa- jest to sposób połączenia się trzecirzędowych struktur białkowych w większą całość. Dotyczy to białek złożonych z więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego i określa, jak są one ułożone w stosunku do siebie i jak są razem ułożone w przestrzeni.

Właściwości:

- koloidy – są to układy dyspresyjne składające się z fazy ciągłej (rozpraszającej) i rozproszonej. Wyróżniamy dwa typy układów koloidowych: 1) hydrofilowe nazywane emulsolidami lub koloidami odwracalnymi oraz 2) hydrofobowe nazywane suspensoidami lub koloidami nieodwracalnymi. Roztwory koloidów hydrofobowych zależnie od temperatury i stężenia mogą występować wformie ciekłej – zole lub formie elastycznego ciała stałego – żele.

- koagulacja – łączenie się cząstek koloidowych w zespoły. W wyniku koagulacji wytrąca się osad lub zol przechodzi w żel.

- denaturacja – zmiana struktury cząsteczki białka, przy której zmieniają się jego właściwości biologiczne, chemiczne i fizyczne. Zachodzi najczęściej pod wpływem temperatury, stężonego kwasu lub zasady. Zniekształca lub niszczy strukturę II, III i IV rzędową. Denaturacji nie należy utożsamiać z koagulacją, ponieważ zjawisko wypadania osadu nie jest nieodłącznie związane z denaturacją. Wiele białek ulega denaturacji pozostając w roztworze. Można natomiast wytrącić białko z roztworu nie powodując jego denaturacji.

- rozpuszczanie – większość białek dobrze rozpuszcza się w wodzie, niektóre rozpuszczają się tylko w rozcieńczonych roztworach soli, kwasów i zasad. O rozpuszczalności białek decyduje przede wszystkim ich zdolność do hydratacji a ponadto budowa chemiczna, obecność soli w pH.

- uwodnienie – wiązanie się dipoli wody z grupami polarnymi łańcuchów bocznych oraz atomami N i O wiązania peptydowego, dzięki czemu cząsteczka białka otacza się płaszczem wodnym. Uwodnienie białka nie polega na równomiernym pokryciu ich cząsteczki płaszczem. Na powierzchni cząsteczki białkowej znajdują się grupy zarówno hydrofobowe jak i hydrofilow o różnym powinowactwie do wody. Uwodnieniu ulegają także polarne grupy funkcyjne tych łańcuchów bocznych, które nie występują na powierzchni cząst. białkowej lecz są schowane między splotami łańcuchów polipeptydowych. W konsekwencji woda hydratacyjna wywiera wpływ na wymiar i kształt cząsteczki białka oraz na dostępność różnych grup funkcyjnych.

- pęcznienie – białko rozpuszczone w niewielkiej ilości wody, pęcznieje twożąc galaretowaty żel. Proces pęcznienia polega na zwiększeniu objętości żelu w wyniku wchłaniania cieczy przez żel suchy lub ubogi w ciecz np. żelatyna pod wpływem wody.

- wysalanie – proces wytrącenia białka rozpuszczalnego z roztworu dużym stężeniem soli. Do wysalania stosuje się sole, które łatwo tworzą wodziany. Zjawisku wysalania sprzyjają zwłaszcza te aniony, które tworzą wiązania wodorowe lub odznaczają się dużą elektroujemnością. Sole wiążące wodę pozbawiają cząsteczkę białka płaszcza wodnego, co powoduje zmniejszenie ich rozpuszczalności i prowadzi do wytrącenia z roztworu. Białko najłatwiej jest wysolić w punkcie pI gdyż brak ładunków elektrycznych sprzyja łączeniu się cząsteczek w większe agregaty, łatwo wypadające z roztworu.

- amfoteryczność – podobnie jak aminokwasy, białka także są związkami amfoterycznymi. Podstawowym elementem strukturalnym cząsteczki białka jest łańcuch polipeptydowy, zbudowany z aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniem peptydowym, tworzącym się w reakcji grupy –NH2 jednego aminokwasu z grupą –COOH drugiego aminokwasu. W cząsteczce białka grupami zdolnymi do jonizacji pozostają wiec grupy –COOH aminokwasów dwukarboksylowych, grupy –NH2 aminokwasów dwuaminowych, nieznaczna liczba grup aminowych i karboksylowych, grupa –OH tyrozyny, -SH cysteiny, reszta imidazolowa histydyny, guanidynowa argininy. Obecność tych cząsteczek nadaje cząsteczce białka charakter wielowarstwowego jonu.

Podział:

- białka proste, czyli proteiny zbudowane są wyłącznie z aminokwasów i zalicz się do nich: 1)histony – białka zasadowe występujące w chromosomach, regulujące procesy genetyczne; 2)albuminy – białka surowicy krwi regulujące ciśnienie osmotyczne; 3)gammaglobuliny – białka surowicy krwi biorące udział w ochronie immunologicznej organizmu; 4)skleroproteiny (kolagen, elastyna, keratyna) – białka proste o budowie włókienkowej; 5) aktynę i miozynę – białka kurczliwe występujące w mięśniach; 6) fibrynogen – białko biorące udział w procesie krzepnięcia krwi

białka złożone, to takie związki, w których skład oprócz białek prostych mogą wchodzić jako część niebiałkowa czyli jako grupę prostetycną, np.:1)barwniki – utworzone tak związki tochromoproteiny; 2)cukry - utworzone tak związki to glikoproteiny; 3)tłuszcze - utworzone tak związki to lipoproteiny.