Białka #proste –globularne (albuminy globuliny gluteiny histony prolaminy) –fibrylarne( kreatyna miozyna aktyny kolageny elastyny)-funkcje fizjologiczne (enzymy{trypsyna rybonukleaza} hormony{insulina trypsyna} B zapasowe{ferrytyna kazeina}B transport {Hb} B kurczliwe {aktyna miozyna} B ochronne {antygeny}B strukt {kolagen} B regulatorowe, B pelniace funkcje w regen genowej {histony bialka represorowe} Toksyny{jad weza} –posiadajace strukturę IV rzedową i nie posiadające #złożone proteidy grupa prostetyczna –fosfoproteidy, nukleo-, gliko-, lipo-, chromo-

AMINOKWASY R-C*(-H –NH2)-COOH ,-wegiel asymetr=czynność optyczna wyjątek glicyna, -naturalna kanfig L, α 1)DYSOCJACJA R-COOH-h2o->RCOO- +H+ , R-NH2-h2o->R-NH3+ +OH- (jon obojnaczy) proporcje zdysocjonowanych grup aminowych i karboksylowych zaleza od stałej dysocjacji aminokwasów oraz PH roztworu.2)WŁAŚCIWOŚCI AMFOTERYCZNE *dodanie kwasu do zdysocjonwanego roztw amnokw.=>aminokw zachowuje się jak zasada (większy ladunek dodatni cząsteczki) H-C-COO-(NH3-) –H+-> H-C-COOH (cofniecie dysocjacji gr karboksylowej)*dodanie zasady do roztw jonu obojnaczego=> aminokwas zachowuje siejak kwas(-)C-NH3+-OH- C-NH2 3)właść buforujące amfoteryczność aminokw warunkuje ich właściwości buforujące-> zdolność do utrzymywania stosunkowo stałego odczynu roztworu. PUNKT IZOELEKTRCZNY takawartosc pH roztw w którym ladunek – i + jest równy. Sumaryczny ładunek =0 . Aminokw znajdujące się w roztw o pH= ich PI nie wykazują ruchliwości eletrofonetycznej. PODZIAL ZE WZG NA RESZTE AMINOKWASOWA *alifatyczną GLy Ala *alifatyczną rozgałęziona Wal Leu Ile *kwaśne-Asp Glu i pochodne, *zasadowe Liz Arg His*obojętne*niecykliczne hydroksyaminokw Ser Thr *siarkowe Cys Met *aromatyczne i cykliczne Phe Tyr Try Pro*niebiałkowe Balanina H2N-CH2-CH2-COOH, arnityna H2N-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH cytrulinaNH2-C(=O)NH-CH2(3)-CH(NH2)-COOH.DWUPEPTYDY z aminokw nie bialkowycm Balaniną: #karnozyna(lanylo-l-histydyna) #anseryna(Balanylo-1metylo-lhistydyna)w mięśniach gdzie potrzebna szybka praaca, #kwas pantotenowy skł CoA TRÓJPEPTYDY GLUTATION (glutamylo-cysteilo-glicyna) substancja redukująca , utrzymuje grupy tiolowe enzymow w f zredukowanej, utlenia NADPH+H+ w cyklu pentozofosforanowym, jest koenzymem końcowego utleniania fenyloalaniny , bierze udział w rozkładaniu nadtlenków i wydalania ksenobiotyków z grupa –OH ,przenosi aminokw w niektórych procesach.MONOPEPTYDY -oksytocyna(skurcz miesni gładkich , bule porodowe laktacja) ,wazopresyna(resorpcja zwrotna wody z kanalikow nerkowych), -hormony tylnego plata przysadki, HORMONY TRzUStKI INSULINA-51 amnokwasów połączonych w 2 lancuhach mostakami siarczkowymi, masa cząsteczkowa 6000, obniza poziom cukru we krwi, przyspiesza przemianę weglowodanow przez indukcje glukozy wątrobowej, hamuje uwalnianie kw tłuszczowych w tk tluscz GLUKAGON- masa 3500, 29 aminokwasów niestabilna sekwencja, odwrotnie do insuliny, wzmaga proces glukoneogenezy i glikogenolizy i Boksydacji BIAŁKA więcej niż 100 aminokw, masa cz. >10000, grupy jonowe w białkach pochodzą od niezwiązanych peptydowo grup COOH i NH2, maja punkt izielektryczny-dysocjacja zależy od ph roztworu I RZEDOWA-okrsla rodzaj i proporcje aminokw w białku, amonokw Ci N końcowy , sekwencję aminokwasów, sekwencja od N-konca, brak wiazan miedzy resztami,oraz pofałdowania lancucha,wiązania peptydowe IIRZ. Ahelisa-śrubowozwinięta- w peptyd wzdłuż prawoskrętnej linii śrubowej, srednica 0,36, prawoskręt. Ukl łańcucha ->utrzymanie wiżań wodorowych w helisie zbudowanej z L-aminokw, tylko prolina i hydroksy prolina zakłócenia w regularności,np. mioglobina, Bharmonijka-pofaldowanie Alfa parą wodną, termiczne rozerwanie w wodorowych ->zygzakowatej konfig lancucha, poprzeczne miedzy lancuchowe w wodorowe, w ich tworzeniu biorą udział wszystkie w.peptydowe,kolagen immunoglobuliny IIIRZ przestrzennny k białka, tworzenie wiązan miedzy grupami funkcyjnymi aminokw wg dążenia do związania wszystkich reszt aminokw max liczba wiazan IVRZ co najmniej 2 lancuchy protomery, globuliny enzymy regulatorowe, nprotomerówoligomer.ROZPUSZCZALNOSC zależy od ph i stęż soli w rozt, punkt izoelektryczny utrudnia rozp, koagulacja-łączenie się poj czas w większe aglomeraty-wytracenie bialka z rozt w wyniku utraty otoczki hydrotacyjnej,zmiana ph przywraca otoczke bilako tworzy koloid ZOL<peptyzacja/koagulaca>ŻEL Denaturacja: wys temp, mocne kw zasady, silne czynn zewn –nieodwracalne bialko traci aktywna strukturęi wlasciw

Białka #proste –globularne (albuminy globuliny gluteiny histony prolaminy) –fibrylarne( kreatyna miozyna aktyny kolageny elastyny)-funkcje fizjologiczne (enzymy{trypsyna rybonukleaza} hormony{insulina trypsyna} B zapasowe{ferrytyna kazeina}B transport {Hb} B kurczliwe {aktyna miozyna} B ochronne {antygeny}B strukt {kolagen} B regulatorowe, B pelniace funkcje w regen genowej {histony bialka represorowe} Toksyny{jad weza} –posiadajace strukturę IV rzedową i nie posiadające #złożone proteidy grupa prostetyczna –fosfoproteidy, nukleo-, gliko-, lipo-, chromo-

AMINOKWASY R-C*(-H –NH2)-COOH ,-wegiel asymetr=czynność optyczna wyjątek glicyna, -naturalna kanfig L, α 1)DYSOCJACJA R-COOH-h2o->RCOO- +H+ , R-NH2-h2o->R-NH3+ +OH- (jon obojnaczy) proporcje zdysocjonowanych grup aminowych i karboksylowych zaleza od stałej dysocjacji aminokwasów oraz PH roztworu.2)WŁAŚCIWOŚCI AMFOTERYCZNE *dodanie kwasu do zdysocjonwanego roztw amnokw.=>aminokw zachowuje się jak zasada (większy ladunek dodatni cząsteczki) H-C-COO-(NH3-) –H+-> H-C-COOH (cofniecie dysocjacji gr karboksylowej)*dodanie zasady do roztw jonu obojnaczego=> aminokwas zachowuje siejak kwas(-)C-NH3+-OH- C-NH2 3)właść buforujące amfoteryczność aminokw warunkuje ich właściwości buforujące-> zdolność do utrzymywania stosunkowo stałego odczynu roztworu. PUNKT IZOELEKTRCZNY takawartosc pH roztw w którym ladunek – i + jest równy. Sumaryczny ładunek =0 . Aminokw znajdujące się w roztw o pH= ich PI nie wykazują ruchliwości eletrofonetycznej. PODZIAL ZE WZG NA RESZTE AMINOKWASOWA *alifatyczną GLy Ala *alifatyczną rozgałęziona Wal Leu Ile *kwaśne-Asp Glu i pochodne, *zasadowe Liz Arg His*obojętne*niecykliczne hydroksyaminokw Ser Thr *siarkowe Cys Met *aromatyczne i cykliczne Phe Tyr Try Pro*niebiałkowe Balanina H2N-CH2-CH2-COOH, arnityna H2N-CH2-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH cytrulinaNH2-C(=O)NH-CH2(3)-CH(NH2)-COOH.DWUPEPTYDY z aminokw nie bialkowycm Balaniną: #karnozyna(lanylo-l-histydyna) #anseryna(Balanylo-1metylo-lhistydyna)w mięśniach gdzie potrzebna szybka praaca, #kwas pantotenowy skł CoA TRÓJPEPTYDY GLUTATION (glutamylo-cysteilo-glicyna) substancja redukująca , utrzymuje grupy tiolowe enzymow w f zredukowanej, utlenia NADPH+H+ w cyklu pentozofosforanowym, jest koenzymem końcowego utleniania fenyloalaniny , bierze udział w rozkładaniu nadtlenków i wydalania ksenobiotyków z grupa –OH ,przenosi aminokw w niektórych procesach.MONOPEPTYDY -oksytocyna(skurcz miesni gładkich , bule porodowe laktacja) ,wazopresyna(resorpcja zwrotna wody z kanalikow nerkowych), -hormony tylnego plata przysadki, HORMONY TRzUStKI INSULINA-51 amnokwasów połączonych w 2 lancuhach mostakami siarczkowymi, masa cząsteczkowa 6000, obniza poziom cukru we krwi, przyspiesza przemianę weglowodanow przez indukcje glukozy wątrobowej, hamuje uwalnianie kw tłuszczowych w tk tluscz GLUKAGON- masa 3500, 29 aminokwasów niestabilna sekwencja, odwrotnie do insuliny, wzmaga proces glukoneogenezy i glikogenolizy i Boksydacji BIAŁKA więcej niż 100 aminokw, masa cz. >10000, grupy jonowe w białkach pochodzą od niezwiązanych peptydowo grup COOH i NH2, maja punkt izielektryczny-dysocjacja zależy od ph roztworu I RZEDOWA-okrsla rodzaj i proporcje aminokw w białku, amonokw Ci N końcowy , sekwencję aminokwasów, sekwencja od N-konca, brak wiazan miedzy resztami,oraz pofałdowania lancucha,wiązania peptydowe IIRZ. Ahelisa-śrubowozwinięta- w peptyd wzdłuż prawoskrętnej linii śrubowej, srednica 0,36, prawoskręt. Ukl łańcucha ->utrzymanie wiżań wodorowych w helisie zbudowanej z L-aminokw, tylko prolina i hydroksy prolina zakłócenia w regularności,np. mioglobina, Bharmonijka-pofaldowanie Alfa parą wodną, termiczne rozerwanie w wodorowych ->zygzakowatej konfig lancucha, poprzeczne miedzy lancuchowe w wodorowe, w ich tworzeniu biorą udział wszystkie w.peptydowe,kolagen immunoglobuliny IIIRZ przestrzennny k białka, tworzenie wiązan miedzy grupami funkcyjnymi aminokw wg dążenia do związania wszystkich reszt aminokw max liczba wiazan IVRZ co najmniej 2 lancuchy protomery, globuliny enzymy regulatorowe, nprotomerówoligomer.ROZPUSZCZALNOSC zależy od ph i stęż soli w rozt, punkt izoelektryczny utrudnia rozp, koagulacja-łączenie się poj czas w większe aglomeraty-wytracenie bialka z rozt w wyniku utraty otoczki hydrotacyjnej,zmiana ph przywraca otoczke bilako tworzy koloid ZOL<peptyzacja/koagulaca>ŻEL Denaturacja: wys temp, mocne kw zasady, silne czynn zewn –nieodwracalne bialko traci aktywna strukturęi wlasciw