2. BUDOWA I WŁASNOŚCI BIAŁEK
Jeśli w cząsteczce mamy >100 aminokwasów tworzących wiąz. peptydowe to mamy do czynienia z makropeptydami czyli białkami.
wiąz. peptydowe
Własności białek:
- wielkość cz. 5 –100 [nm] (cząsteczki duże), -tworzą r-ry koloidalne, - r-ry białek wykazują efekt Tyndalla, -ze względu na swoje rozmiary nie przenikają przez błony półprzepuszczalne (stosujemy dializę jako met. oczyszczania białek w r-rach drobnocząstecz.), – wykazują czynność optyczną (związaną z obecnością C asymetrycznych), - cz. białek obdarzone są ładunkiem el. i posiadają swój punkt izoelektr. (rozdzielanie – zjawisko elektroforezy).
Funkcje białek:
1.Biokatalizatory (enzymatyczne)
2.Transportowe ( transport cząsteczek i jonów)
3.Uczestniczą w ruchu uporządkowanym efekt działania białkowych ukł. kurczliwych
4.Mechaniczno-strukturalna (wchodzą w skład mięśni i kości)
5.Immunologiczne (ochronne) w przypadku pojawienia się antygenów
6.Receptorowe (pośrednictwo w przekazywa- niu impulsów nerwowych)
7.Regulacyjne wzrostu i różnicowania się komórek.
Podział białek:
1. Skład: - proste zbudowane tylko z aminok.
- złozone zawierają również komponenty nie aminok.
2. Kształt cz.: - włókienkowe (fibrylarn e) 2 włókienka oś długa i krótka
- sferyczne (globularne)nie ma różnicy między osiami może mieć kształt elipsy.
3. Zawartość aminokwasów egzogennych:
- pełnowartościowe (niezbędne dla człowieka)zawierają amin.egzogenne
- niepełnowartościowe mało lub bez amin.egzo
proste złożone
1). włókienkowe - fosfoproteiny
- skleroproteiny - glikoproteiny
2). globularne - chromoproteiny
a). polipeptydy - nukleoproteiny
- protaminy - lipoproteiny
b) właściwe - metaloproteiny
- histony, albuminy,
globuliny, prolaminy, gluteliny
Skleroproteiny – bardzo odporne na działanie
rozpuszczalników i enzymów proteolitycznych
;Przykłady: białko włosa – keratyna, a także
kolagen i elastyna (tkanka łączna) i inne.
Protaminy – polipeptydy; ze względu na skład
aminokwasu mają charakter zasadowy (za-
wirają aminokwas zasadowy – argininę)
Histony – białka o ch-rze zasadowym (amino-
kwasy zasadowe: arginina, lizyna, histydyna)
; budowa bardziej zróżnicowana; występują
gł. w jądrach komórk. wyższych org.; pełnią
f. regulacyjną przy przekazywaniu informacji
genetycznej.
Albuminy – b. dobrze rozpuszczalne w wodzie
i rozcieńczonych r-rach soli; występują gł. W
płynach ustrojowych, ziarnach zbóż; zawie-
rają dużą aminokw. egzogennych; obecne
są w surowicy krwi (odpowiadają za stałą
ilość krwi; pełnią f. transportowe zw. chemi-
cznych (np. kwasy tłuszczowe itp.)
Globuliny-najbardziej powszechne,nie rozpuszcz.w wodzie,niewiele to enzymy,rola białek zapasowycz(roś.strączkowe),osocze krwi.
Prolaminy-rozpuszczane w r-rach niższych alkoholi alifatycznycz,etanol,większość to białka rośl.-ziarna zbóż,prolina-zawdzięczają nazwe
Gluteliny-rozpusz. W słabych r-rach kwas i zasad,nie rozpuszcz.w r-rach soli oboj,duże ilości amin. Kwaśnych:asparaginowy,wchodzą w skład glutenu.
Globuliny – występują najczęściej; są nieroz –
puszczalne w wodzie, rozpuszczają się w
r-rach soli, niektóre w rozcieńczonych kw. i
zasadach; występują gł. w płynach ustrojo –
wych, nasionach roślin motylk; f. katalityczne
Prolaminy – rozpuszczają się w rozcień. r-rach
niższych alkoholi alifatycznych; Do prolamin
należą gł. białka roślinne; duża zawartość
aminokw. kwaśnych (kw. asparginowy, kw.
glutaminowy, ich amidy: aspargina i glutami-
na). Zawierają pewne ilości proliny, mało
aminokw. egzogennych jak lizyna; występują
w nasionach zbóż.
Gluteliny - rozpuszczają się w rozcień. r-rach
kw. i zasad, nierozpuszczalne w r-rach soli
obojętnych; zawierają duże ilości kw. gluta –
minowego i glutaminy.
Fosfororoteiny – oprócz aminokw. zawierają
powiązane estrowo reszty kw. fosforowego
poprzez grupy alkoholowe amikokwasów:
seryny i streoniny (zawartość kwasu 1-10%).
Glikoproteiny (mukoproteiny)- komponentami
niebiałkowymi mogą być składniki cukrowe:
np. galaktoza, mannoza, glukozamina i jej
pochodne; są dobrze rozpuszcz. w wodzie;
są odporne na temperaturę; w przypadku za-
kwaszenia lub zasol. wypadają ze związku;
występują powszechnie w org. żywych jako
składniki płynów ustrojowych, soków
trawiennych, tkanki osłaniającej.
Chromoproteiny – zawierają składnik barwny
jako komponenty niebiałkowe; są łatwo rozp.
w wodzie i rozcień. r-rach soli; występują w
świecie roślin i zwierząt np.: hemoglobina,
mioglobina, melanoproteiny.
Nukleoproteiny – połączenia białek z kw. nukle
-inowymi, połączenia stanowią histony lub
protaminy; występują gł. w jądrze kom. i cyto
-plazmie (składnik rybosomu);
Lipoproteiny - białka połączone z lipidami (kw.
tłuszczowe, tłuszcze, złożone – fosforotłusz-
czowe, sterydy).
Metaloproteiny – w części białkowej zawierają
jakiś metal, który pełni f. enzymatyczną lub
regulacyjną potencjału redox(mogą zmieniać
wartościowość). Enzymy np.: fosfataza
(zawiera Mg), oksydazy (Cu), reduktaza azo-
tanowa (Mo), ferrytyna (Fe).
1. Struktura pierwotna – I rzędowa – jest to ro- dzaj i kolejność aminokw. w łańcuchu biał – kowym. Podstawą tej struktury jest wiązanie peptydowe.
2. Struktura wtórna – jest to sposób ułożenia łańcucha białkowego w przestrzeni. Wyróżnia się 3 struktury:
II rzędowa - sposób i stopień związania łańcucha polipeptydowego w przestrzeni. Za jej stabilność odpowiedzialne są wiązania wodorowe (są to wiązania słabe ale wystę – pują w dużej ilości i są w stanie utrzymać taką strukturę).
Rodzaje :
a). – heliks – struktura spiralna, regularna
spirala, pomiędzy aminokwasami występuje wiązanie wodorowe wewnątłańcuchowe
b). – harmonijka – struktura pasmowa sfałdowanej kartki. Wiązanie wodorowe mię - dzyłańcuchowe
III rzędowa – odnosi się głównie do białek globularnych,zależna od kolejności i rodzaju aminokwasów, zależy w pewnym stopniu od struktury I rzędowej. Jest to dalszy stopień skomplikowania przestrzennego.Za trwałość struktur odpowiadają wiązania: wodorowe, jonowe, estrowe,dwusiarczkowe,tiosiarczkowe , przy pomocy sił Van der Walsa.
IV rzędowa – stopień asocjacji, połączenia bądź polimeryzacji cząstek białka, które tworzą większą jednostkę –heliks zwiniętą w kłębki (kilka kłębków). Wiązania : dwu –siarczkowe, kleszczowe – grupy fenylowe, aminowe, karboksylowe.
Denaturacja – niszczenie struk. wtórnej białek:
1.Fizyczna – pod wpływem wysokiej temp. (>50 0C), promieniowania.
2.Chemiczna – pod wpływem zmiany pH, stężone kwasy mineralne i aromatyczne, detergenty, duże stężenie metali ciężkich, alkoholi (dłuższe działanie alkoholu etylowego powoduje denaturację).
Denaturacji towarzyszy spadek rozpuszczalności w punkcie izoelektrycznym, utrata wł. biogennych, wzrost reaktywności grup chem. występujących w obrębie części białkowej, następuje wzrost kąta skręcania płaszczyzny światła spolaryzowanego, zwiększenia asyme-trii cząsteczki. Białko jest bardziej podatne nahydrolizę enzymatyczną i traci zdolność krystalizacji.
Wytrącanie białek:
Białka ze względu na swój amfoteryczny charakter mogą reagować z kwas. i zasadami tworząc trudno rozpuszczalne sole. Jeżeli białko ma charakter ujemny (pH > punkt izoel.) to reaguje z kationami metali ciężkich: Fe, Cu, Pb, Hg tworząc połączenia nierozpuszczalne, które wypadają z roztworu. Kationy metali alkalicznych dają sole dobrze rozp. w wodzie. Przy pH niższym od punktu izoel. białka reagują z anionami niektórych kwasów org. (kwasów: trójchlorooctowego, pikrynowego, sulfasalicylowego)dając połączenia nierozpusz
Wysalanie białek:
Jest procesem odwracalnym i nie zmienia struktury białek. Białko w roztworze otacza się cząsteczkami wody, wprowadzając dużych stężeń soli powoduje usunięcie płaszcza wodnego i wypadanie białek z roztworu – wysalanie białek. Dodanie wody pozwala na odtworzenie płaszcza wodnego i powrót do stanu r-ru koloidalnego. Różne białka wysalają się przy różnych stężeniach soli, co można wykorzystać do rozdzielania mieszanin białko- wych i oczyszczania enzymów.