Białka – wielkocząsteczkowe biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z reszt aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH-. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się przy udziale specjalnych organelli komórkowych zwanych rybosomami.
Zazwyczaj liczba reszt aminokwasowych pojedynczego łańcucha polipeptydowego jest większa niż 100, a cała cząsteczka może być zbudowana z wielu łańcuchów polipeptydowych (podjednostek).
Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C, O, H, N, S, także P oraz niekiedy kationy metali Mn2+, Zn2+, Mg2+, Fe2+, Cu2+, Co2+ i inne.
Skład ten nie pokrywa się ze składem aminokwasów. Wynika to stąd, że większość białek (są to tzw. białka złożone lub proteidy) ma dołączone do reszt aminokwasowych różne inne cząsteczki. Regułą jest przyłączanie cukrów, a ponadto kowalencyjnie lub za pomocą wiązań wodorowych dołączane może być wiele różnych związków organicznych pełniących funkcje koenzymów oraz jony metali.
Powstawanie białek
Białka tworzą się podczas reakcji polikondensacji, w której uwalniane są małe cząsteczki. Reakcja ta zwana translacją zachodzi we wszystkich organizmach dzięki rybosomom, czyli skomplikowanym kompleksom enzymatycznym.
Funkcje białek:
W związku z ich podstawową funkcją wyróżniamy:
1. białka transportujące jest to m.in. hemoglobin, albumina osocza, lipoproteina
2. białka magazynujące występujące np. w nasionach roślin
3. białka strukturalne to m.in. glikoproteiny, elastyna, kolagen i keratyna;
4. białka regulatorowe to niektóre hormony jak insulina, glukagon czy też ADH, ACTH
5. toksyny występujące w jadzie węża
6. przeciwciała
7. enzymy – m.in. transferazy, hydrolazy, liazy:
8. białka aparatu kurczliwego: aktyna i miozyna
Istnieje wiele kryteriów podziału białek.
Ze względu na budowę i skład, dzielimy białka na proste i złożone.
Białka proste (proteiny) zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:
1. protaminy – są silnie zasadowe, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.
2. histony – podobnie jak protaminy są silnie zasadowe i dobrze rozpuszczają się w wodzie; składniki jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem deoksyrybonukleinowym), czyli są obecne także w erytroblastach. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina.
3. albuminy – białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Dobrze rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.
4. globuliny -w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, z tym że kwas asparaginowy i kwas glutaminowy w większych ilościach; w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, natomiast dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.
5. prolaminy – są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.
6. gluteliny – podobnie jak prolaminy – to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.
7. skleroproteiny – białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, a także proliny i hydroksyproliny, nierozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy keratyna.
Białka złożone (dawniej - proteidy):
1. chromoproteiny – złożone z białek prostych i grupy prostetycznej – barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza) zawierające układ hemowy oraz flawoproteiny.
2. fosfoproteiny – zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.
3. nukleoproteiny – składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteimy są zlokalizowane przede wszystkim w cytoplazmie: w rybosomach, mikrosomach i mitochondriach, w niewielkich ilościach także w jądrach komórkowych, a poza jądrem tylko w mitochondriach. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów.
4. lipidoproteiny – połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL). Wchodzą na przykład w skład błony komórkowej.
5. glikoproteiny – ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.
6. metaloproteiny – zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.
Białka dzielimy również ze względu na właściwości odżywcze – wyróżnia się białka doborowe i niedoborowe.
* BIAŁKA DOBOROWE (Pełnowartościowe) – te które w swoim składzie zawierają wszystkie aminokwasy egzogenne. Do takich białek zaliczamy np. albuminę, białko jaja kurzego, białko mleka i mięsa.
* BIAŁKA NIEDOBOROWE (Niepełnowartościowe) – te w których brakuje choćby jednego aminokwasu egzogennego. Przykładem takiego białka jest kolagen, żelatyna.
Denaturacja białka
Denaturacja białka polega na takiej zmianie jego budowy przestrzennej, która powoduje zanik aktywności biologicznej. Wiązania disulfidowe -S-S- ulegają rozszczepieniu w obecności odczynników redukujących (2H+).
Powstaje: >CH2-S-S-CH2< + 2H → >CH2-S-H + H-S-CH2<
W wyniku rozerwania wiązań dwusiarczkowych zniszczone są struktury przestrzennej budowy białka - prowadzi to do zaniku aktywności biologicznej białka. Inne czynniki denaturujące białko to kwasy, zasady, alkohol, stężone roztwory mocznika, temperatura. W większości wypadków denaturacja białek jest procesem nieodwracalnym.
Struktura przestrzenna białka
Ogólnie mówiąc jedna molekuła, polipeptydowa może być tworem złożonym z niekoniecznie jednego łańcucha białkowego tworzonego przez aminokwasy z pomocą kowalencyjnych wiązań peptydowych. Przestrzenny układ jest systematycznie uporządkowany. Kolejne poziomy struktury przestrzennej charakteryzują się swoistymi cechami i zależą od istnieniach innych rodzajów wiązań pomiędzy aminokwasami.
Wyróżniamy:
1. strukturę pierwszorzędową- najprostszą wyznaczoną poprzez kolejność aminokwasów w łańcuchu białkowym; determinują ją wiązania peptydowe; informacja o kolejności aminokwasów w cząsteczce białka jest zakodowana w DNA; w procesie transkrypcji, a następnie translacji sekwencja nukleotydowa jest odczytywana w trakcie syntezy odpowiedniego polipeptydu; struktura ta zawiera informacje na temat wszystkich wiązań kowalencyjnych istniejących w białku;
2. strukturę drugorzędową - jest to regularny układ w przestrzeni łańcucha polipeptydowego stabilizowanego poprzez wiązania wodorowe tworzone przeważnie przez grupy karbonylowe i aminowe łańcucha; wyróżniamy konfiguracje helisy, konfiguracje kartki oraz zakręty
o helisa alfa, jest to cylindryczny układ łańcucha polipeptydowego, tworzony przez wewnętrzne wiązania wodorowe wiązań peptydowych będących w kolejnych zwojach helisy jednego łańcucha
o struktura harmonijkowa zwana inaczej dywanową, konfiguracją pofałdowanej kartki jest utworzona poprzez płaskie wiązania amidowe kilku łańcuchów białkowych lub innych miejsc pojedynczego łańcucha, płaskość tych wiązań powoduje utworzenie pofałdowanej kartki zaś łańcuchy boczne znajdują się nad i pod powstałą płaszczyznę, sąsiednie łańcuchy mogą mieć zwrot ten sam a więc są równoległe albo przeciwny i wówczas są antyrównoległe
o zakręt beta jest częścią struktury drugorzędowej łańcucha, która powoduje zwrot jego biegu w przeciwną stronę, jest to mała pętla powstała w wyniku wiązania wodorowego między atomem tlenu grupy karboksylowej a atomem wodoru grupy aminowej czwartego aminokwasu; taką konfigurację mogą przyjmować miejsca, w których brak regularnej struktury drugorzędowej
3. strukturę trzeciorzędową - precyzuje przestrzenny układ wszystkich atomów białka, bez zależności od sąsiednich cząsteczek, determinują ją różne wiązania chemiczne typu mostki dwusiarczkowe czy też oddziaływania jonowe i hydrofobowe; wiązania dwusiarczkowe są tworzone przez utlenienie grup tiolowych cystein będących koło siebie przestrzennie a nie w łańcuchu białkowym
4. strukturę czwartorzędową białka, która dotyczy białek złożonych z kilku podjednostek tj. osobnych łańcuchów polipeptydowych i jest to sposób połączenia się tych podjednostek w jedną całość, tworząc aktywne białko;
Łańcuch białkowy samorzutnie układa się tak, aby boczne łańcuchy o charakterze hydrofobowym znajdowały się w środku struktury przestrzennej zaś polarne, naładowane ładunkiem były zwrócone na powierzchnię białka.
Struktura pierwszorzędowa warunkuje następne struktury w cząsteczce białka a ogólne ułożenie w przestrzeni białka, jego konformacja ma znaczny wpływ na funkcje biologiczne. Znaczna ilość funkcji polipeptydów wiąże się z faktem, iż związki te przybierać rozmaite struktury przestrzenne.