TECHNOLOGIA GASTRONOMICZNA

Wykład 1 23.02.07r

Prowadząca: Dr inż. Celina Wieczorek

Podręcznik: „Podstawy technologii gastronomicznej” red. S. Zalewski

Egzamin w terminie sesyjnym 6-8 VII

Uwarunkowania jakości mięsa

Co wpływa na jakość potraw z mięsa?

JAKOŚĆ MIĘSA

Jakość mięsa z przemysłu powinna być „dobra”. O tym czy jakość mięsa jest „dobra” czy „niedobra” decydują następujące czynniki:

• wiek zwierząt

• rodzaj paszy (jak są żywione)

• metody chowu

• metody uboju

• postępowanie przedubojowe

• sposób podwieszenia tusz

• charakter surowca

• czas i sposób dojrzewania

Zasadniczymi czynnikami wpływającymi na jakość mięsa są:

• charakter surowca - wiąże się udział poszczególnych tkanek, który jest charakterystyczny dla poszczególnych rodzajów mięsa, a także uwarunkowany czynnikami genetycznymi poszczególnych ras

• stopień dojrzałości - wpływa na soczystość, wydajność potraw, kruchość, smak i aromat

Uwarunkowania jakości mięsa

↓ ↓

charakter surowca stopień dojrzałości

* udział tkanki łącznej * mięso „ciepłe”

* udział tłuszczu * mięso dojrzałe

* mięso niedojrzałe

Inne są uwarunkowania jakości mięsa dla przetwórstwa niż dla konsumpcji:

• przetwórstwo - w większym zakresie może być wykorzystywane mięso „ciepłe”; w większym stopniu stosuje się mięso o dużej zawartości tkanki łącznej oraz wykorzystuje się tłuszcz

• konsumpcja - powinno być stosowane mięso dojrzałe; tkanka łączna i tłuszcz w mięsie są mniej pożądane

Mięso „dobre” i „niedobre” - co to oznacza?

Mięso „dobre” - takie, które daje dobrą jakość potraw + dobrą wydajność

Jakość mięsa wynikająca z charakteru surowca warunkuje kierunki zastosowania.

Mięśnie zbudowane są z 2 rodzajów tkanek:

• mięśniowej i łącznej (proporcje tych tkanek w mięsie decydują o jego jakości)

W mięsie istnieje wyraźna korelacja między zawartością tkanki łącznej a twardością i włóknistością:

Tkanka łączna	Kierunki zastosowań
wysoka	→ wędliny drobno rozdrobnione (klej wiąże wodę), rozbicie mechaniczne/ kuter → konserwy sterylizowane → sztuka mięsa, mięso duszone
niska	→ szlachetne konserwy, szynka, polędwica - niskie parametry obróbki ze względu na jakość (dlatego pasteryzacja) → befsztyki, pieczenie (rare)

Jakość potraw z mięsa warunkuje nie tylko jakość surowca, ale również obyczaj (kraj, region) i obróbka (stopień rozbicia - tkanki całe czy rozdrobnione)

Fazy dojrzałości a jakość

Schemat przemian jakości mięsa w procesach poubojowych

Jakość

Wysoka

Soczystość i wydajność

kruchość

Smak i aromat

Niska czas

Ubój Stężenie Dojrzewanie

pośmiertne

mięso „ciepłe” mięso dojrzałe

• Niska i wysoka jakość mięsa wiąże się z takimi cechami jak wilgotność, kruchość, smak, aromat i wydajność

Jakość mięsa „ciepłego”:

• mięso „ciepłe” bezpośrednio po uboju charakteryzuje się dużą soczystością i wydajnością, a małą kruchością i smakowitością (smak, aromat)

• mięso takie zwłaszcza partie tłuste i ścięgniste stosowane są do produkcji wędlin drobno rozdrobnionych (parówki, mortadele, serdelki), gdyż doskonale chłonie wodę w procesie kutrowania (nawet do 150%) obróbka mechaniczna (mielenie i kutrowanie) eliminuje twardość a dodatek soli peklującej przypraw oraz wędzenie (lub dodatek preparatu dymu wędzarniczego) zapewnia smak

• w gastronomii mięso takie może być wykorzystane na kotlety mielone, gdyż mielenie zapewnia mu właściwą konsystencję a dodatek przypraw i reakcje Maillarda w procesie smażenia powodują odpowiednią smakowitość

• niska jakość mięsa w stanie stężenia pośmiertnego - najgorsza pod względem kulinarnym i przetwórczym jest jakość mięsa w okresie tzw. stężenia pośmiertnego 2-6 h po uboju. Mięśnie twardnieją, stają się sztywne, matowieją . Potrawy byłyby niesmaczne, twarde i łykowate. Poprawa jakości mięsa po dojrzewaniu.

• im zwierzę starsze lub ciężej pracujące, tym dłużej powinien przebiegać proces dojrzewania

Mięso wykazuje najlepszą jakość po dojrzewaniu:

• drobiowe 1-2 dni

• młode cielęce, młoda wieprzowina 2-4 dni

• młoda wołowina, baranina 7-10 dni

• wołowina 2-3 tyg.

• mięso dojrzałe ma ukształtowane takie właściwości jak: soczystość, kruchość, smakowitość, barwa, zdolność wiązania dodanej wody, emulgowania tłuszczu, pęcznienia, żelowania

• proces dojrzewania powinien odbywać się w zakładach mięsnych, w specjalnie do tego celu przeznaczonych chłodniach w 0-2°C w pół lub ćwierćtuszach w celu zapewnienia warunków beztlenowych wewnątrz mięsa.

Zmiany poubojowe w tkance mięśniowej:

• spadek pH (kw. mlekowy)

• przerwanie przyżyciowej przemiany materii przez ubój, wykrwawienie zwierzęcia nie wstrzymuje procesów metabolicznych

• wykrwawienie - zatrzymuje komunikacyjną rolę krwi, a tym samym dostarczanie tlenu do mięśni

• powoduje to skierowanie przemian metabolicznych na drogę beztlenowej glikolizy, której zasadniczym produktem jest kw. mlekowy

• gromadzenie kw. mlekowego i fosforowego z hydrolizy ATP powoduje obniżenie pH tkanki mięśniowej:

7,0-7,2 przyżyciowe;

5,6-5,7 po 6-8h;

5,4-5,5 po 24h

Mechanizm skurczu pośmiertnego:

• w procesie skurczu uczestniczą dwa białka: aktyna i miozyna tworząc odrębny związek aktomiozynę; jest to przemiana egzoenergetyczna:

skurcz → energia → rozkurcz

• W warunkach tlenowych źródłem energii jest hydroliza ATP, a w przemianach beztlenowych zapoczątkowanie proteolizy białek.

• Objawy skurczu pośmiertnego ustępują najczęściej przed upływem 48 h po uboju.

Dojrzewanie (aktywność enzymów):

• Kalpainy - enzymy proteolityczne działające bezpośrednio po uboju: kalpaina I (szybko) i kalpaina II (wolno). Enzymy te aktywowane są jonami wapnia uwolnionymi z śródkomórkowych membran po śmierci zwierzęcia. Optymalne warunki działania obu kapalin pH=7; temp. 38°C. W czasie chłodzenia mięsa i poubojowego spadku pH w skutek glikolizy aktywność tych enzymów bardzo spada. W mięsie „ciepłym” bezpośrednio po uboju dzięki nim zachodzi główny nurt przemian proteolitycznych, czyli są odpowiedzialne za prawidłowy przebieg procesów dojrzewania; szybkie schłodzenie czy zamrożenie hamuje aktywność tych enzymów prowadzi do nieodwracalnego twardnienia (cold shortening) mięsa szybko schłodzonego lub jeszcze wyraźniejszego twardnienia, łykowacenia mięsa zamrożonego przed ustąpieniem stężenia pośmiertnego (thaw rigor) Dlatego w celu zapewnienia odpowiedniej jakości mięsa należy poczekać z procesem schładzania a zwłaszcza zamrażania na ustąpienie stężenia pośmiertnego czyli zakończenia 1 fazy prowadzonej przez kapainy.

• Katepsyny - enzymy komórkowe zlokalizowane w lizosomach. Gromadzenie się kw. mlekowego i fosforowego stwarza warunki dla endogennych przemian białek mięsa. Na skutek obniżenia pH mięśni enzymy te uaktywniają się wykazując optimum aktywności przy pH=5,4 - 5,8 i zaczynają rozkładać białkowe struktury mięśni. Działanie katepsyn dotyczy zarówno białek wewnątrzkomórkowych - mięśniowych jak i zewnątrzkom. - charakterystycznych dla tkanki łącznej.

• Rozkład i częściowe nadtrawienie włókien kolagenowych, elastylowych w mięsie prowadzi do mięknięcia i kruszenia, natomiast zmiany we frakcji białek włókna mięśniowego prowadzą do powstania prostych peptydów i wolnych aminokwasów (prekursory smaku i aromatu oraz elementy „tła smakowego”) oraz aktywnego smakowo inozyno-6-fosforanu - produktu hydrolizy kw. nukleinowych. Proces ten warunkuje zarówno kruchość i delikatność potraw jak i ich smakowitość oraz aromat.

Zdolność zatrzymywania wody przez mięso podczas obróbki cieplnej

Soczystość i wysoką wydajność gotowych potraw i mięsnych produktów garmażeryjnych warunkuje wodochłonność i zdolność zatrzymywania wody przez mięso w czasie obróbki cieplnej

Wodochłonność i zdolność zatrzymywania wody przez mięso w czasie obróbki cieplnej zależy od:

• zawartości białka

• stopnia rozwinięcia powierzchni kontaktu białka z wodą

• charakteru białka

• pH

• obecności soli i dodatków wiążących wodę

Zawartość białka

• Białko jest czynnikiem wiążącym i utrzymującym wodę. Zawartość białka jest odwrotnie proporcjonalna do zawartości tłuszczu. Mięso tłuste (niższa zawartość czynnika wiążącego - białka) będzie miało niższą wodochłonność od mięsa chudego. Około 90% wody wiązane jest przez białka włókien mięśniowych. Woda wiązana jest do bocznych łańcuchów (rodników aminokwasów) w polipeptydowym łańcuchu. Wiązanie wody przez białko następuje w wyniku hydratacji grup polarnych występujących w białkowych łańcuchach

• Stopień rozwinięcia powierzchni białka - warunkiem uzyskania dużej wydajności jest wprowadzenie dodanej wody w bezpośredni kontakt z oddziaływaniem sił elektrostatycznych łańcuchów białkowych w celu zatrzymania jej w postaci wody związanej lub unieruchomionej

Wpływ rozdrobnienia mięsa na chłonięcie wody

• mięso w kawałkach chłonie wodę tylko zewnętrzną powierzchnią (kilka % wodochłonności)

• mięso zmielone - zwielokrotnioną powierzchnią poszarpanych małych skrawków (do kilkudziesięciu %)

• homogenizacja zapewnia wykorzystanie pełnej zdolności wiązania wody, gdyż woda wprowadzana jest w bezpośredni kontakt z większością łańcuchów białkowych (do 200% wodochłonności)

• proces kutrowania mięsa (rozdrabniania w kutrze) jest klasycznym przykładem zwiększania wodochłonności mięsa przez rozwinięcie powierzchni kontaktu wody z łańcuchami białka. W procesie kutrowania dodaje się schłodzoną wodę i lód (obniżenie temperatury sprzyja wiązaniu wody) a także sól i polifosforany (do 150% wydajności)

Zdolność zatrzymywania wody przez mięso w zależności od sposobu kutrowania

W

4000 RPM

1200 RPM

czas

W - wodochłonność RPM - obroty/min

Charakter białka:

w mięsie występują 3 zasadnicze grupy białek:

• sarkoplazmatyczne

• miofibrylarne (aktyna, miozyna)

• łącznotkankowe (prokolagen, kolagen)

Poszczególne białka różnią się wodochłonnością; wzajemne proporcje białek ulegają zmianie w zależności od zewnętrznej tkanki łącznej. Białka łącznej tkanki gorzej wchłaniają wodę od mięśniowych i trudniej ulęgają rozdrobnieniu sprzyjającemu wzrostowi wodochłonności.

Wniosek:

• mięso nie ścięgniste o przewadze białek włókna mięśniowego charakteryzuje się lepsza wodochłonnością od ścięgnistego

• mięso ścięgniste zwłaszcza ze zwierząt młodych o dużej zawartości prokolagenu wykazuje lepszą zdolność do utrzymywania wody w czasie obróbki termicznej.

pH

• Aktualne pH mięsa warunkuje liczbę grup zdysocjowanych w łańcuchach białkowych i występowanie ładunku elektrycznego na całości cząsteczki białkowej.

• Jeśli polarne jonizujące aminokwasy nie są zdysocjowane jest tylko połowa wody która mogłaby zostać związana.

• Minimalna zdolność wiązania wody przez białka mięsa występuje w punkcie izoelektrycznym PI (wartość pH=5), gdzie suma ładunków aktomiozyny jest „0”.

• Poniżej i powyżej tej wartości pH tworzone są większe powłoki hydratacyjne.

• PI większości białek mięsa zawiera się granicach 5,2-5,4 a więc poniżej aktualnego pH mięsa, które zawiera się w zakresie 7,0-7,2 (bezpośrednio po uboju) do 5,5-5,8 (dla mięsa w pełni dojrzałego)

Wniosek:

Im wyższe aktualne pH mięsa tym wyższa wodochłonność i zdolność zatrzymywania wody przez mięso

Zależność wodochłonności i zdolności zatrzymywania wody od pH w mięsie

[%] X X- wodochłonność i zdolność zatrzymywania wody

Mleko-

Mięso-

Białko-

Jaja

PI pH

Poniżej PI	PI	Powyżej PI
odpychanie łańcuchów jonami (+)	„upakowana” struktura białka w punkcie izoelektrycznym	odpychanie łańcuchów jonami (-)
+ + + + + woda + + + + + woda + + + + +		woda woda

Obecność soli i innych dodatków

Przy dodatku soli kuchennej do 5% występuje efekt nasolenia, białka pęcznieją i wiążą więcej wody. Efekt nasolenia polega na powstrzymaniu asocjacji, względnie agregacji cząsteczek białkowych przez nagromadzenie przeciwnych jonów.

Na skutek dodatku soli dochodzi do pierwszeństwa połączeń aminowych i tym samym do przesunięcia PI na niższe wartości pH. Skutkiem tego jest duże wiązanie wody w obecności soli powyżej PI. Normalnie do wyrobów mięsnych dodawane jest 1,6-3% chlorku sodu, a do szynek 7-9%.

Wpływ soli na zdolność wiązania wody.

woda [%]

dodatek NaCl

120

100

80 brak NaCl

60

40

pH

3 4 5 6 7

Straty wody w zależności od stężenia NaCl i pH mięsa.

[%] wodochłonność

dla pH=5,8 dla 3% NaCl

1 2 3 4 5 % NaCl 5 5,5 6 6,5 7 pH

Fosforany i skrobia

Polifosforany:

• przesuwają PI

• sprzyjają dysocjacji aktomiozyny do aktyny i miozyny

• dają normalny efekt solny

Skrobia:

• w niewielkim stopniu podwyższa wodochłonność na skutek pęcznienia

• posiada zdolność zatrzymywania wody przez kleikowanie w czasie obróbki

• skrobia dodawana jest w formie mąki pszennej, ziemniaczanej, kaszy manny, bułki do rozdrobnionej masy mięsa w pulpetach, kotletach, pieczeni rzymskiej oraz farszów mięsnych

• pęcznienie nie ma praktycznego znaczenia, gdyż skrobia na zimno pęcznieje 30-40% co przy praktycznie stosowanym dodatku 3-4% w przeliczeniu na skrobię daje przyrost wodochłonności 1%.

• efekt kleikowania na gorąco występuje powyżej 65°C

• skrobia wchłania zarówno wodę dodaną jak i wodę wydzielającą się w czasie denaturacji białek mięsa.

• woda ta jest utrzymywana na gorąco w porcji mięsa jako lepki zol, a po ostygnięciu pozostaje w formie żelu.

• zwiększa się wydajność obróbki cieplnej i soczystość otrzymanej potrawy.

• dodatek skrobi w ilości 2-4% jest zwykle wystarczający do związania soków wydzielających się z mięsa w czasie obróbki cieplnej

Zdolność wiązania wody przez mięso w zależności od użytych dodatków

WBV - Zdolność wiązania wody

sól + fosforany + skrobia

sól + fosforany

sól

20 30 temp [°C]

Zmiany barwy mięsa

• Barwa mięsa określona jest przez mioglobinę - chromoproteinę, która podobna jest do hemoglobiny - w obydwu barwnikach znajduje się dająca barwę grupa prostetyczna zwana hemem.

• Hem składa się z układu porfirytowego, którego centralnym atomem jest Fe.

• Przez Fe hem połączony jest resztą aminokwasu histydyny z białkiem.

• Główną różnicą między mioglobiną a hemoglobiną jest ciężar cząsteczkowy (mioglobina 17000D, hemoglobina 66000D) i czwartorzędowa struktura - hemoglobina w przeciwieństwie do mioglobiny wykazuje strukturę czwartorzędową

• W hemoglobinie 4 cząsteczki hemu połączone są z białkiem, w mioglobinie jedna

• Barwa mioglobiny określona jest przez stopień utlenienia:

1. Jeśli centralny atom Fe występuje jako Fe2+ - występuje czerwona barwa mioglobiny lub oksymioglobiny

2. Jeśli występuje Fe3+ to metmioglobina - brązowa

• Zawartość mioglobiny w mięsie wynosi; 0,3-2% w zależności od:

1. Gatunku i rodzaju mięśni

2. Żywienia i warunków chowu

3. Sposobu uboju, skuteczności wykrwawienia

• W żywych zwierzętach mioglobina występuje tylko w 10% barwników, natomiast w mięśniach dobrze wykrwawionego zwierzęcia 95% barwnika to mioglobina

• Dziczyzna bita bez skrwawienia jest ciemna, bo ma oba barwniki

• Ilość białka w mięsie zależy od funkcji jaką ten mięsień spełnia i stopnia ukrwienia mięśnia

• W zasadzie mięśnie ciężko i długo pracujące są ciemne, gdyż muszą posiadać rezerwę tlenu dla zapewnienia warunków odwracalności reakcji glikogen→ kw. mlekowy i zabezpieczenia zatrucia mięśni kw. mlekowym.

• Mięśnie młodych sztuk są jasne

Przemiany barwników mięsa

• Surowe

czerwony ← O₂ czerwony -e czerwono-czarny

mioglobina → oksymioglobina → metmioglobina

Fe²⁺ H₂O utlenianie Fe²⁺ O₂ utlenianie Fe³⁺

• Gotowane

↓ ↓

denaturacja cieplna peklowanie

utlenianie +NO (na czerwono)

↓ -e ↓

Hemichrom (żółto-czarny) Nitrozomioglobina

Fe³⁺ Fe³⁺∙ NO

↓ ↓ przemiana

cieplna

Siarkowe pochodne Nitrozohemochrom

Fe²⁺∙ SH (zielony) Fe²⁺∙ NO

↓ utlenianie ↓ -e

BILINY Nitrozohemichrom Przemiany pierścienia Fe³⁺∙ NO porfirytowego (czarny) zielony

e ←

Fe²⁺(czerwony) → Fe³⁺ (czarny)

10

Jakość potraw z mięsa

Przemysł paszowy

Rolnik

Hodowca

Genetyk

Konsument

- nowy posiłek

- reklamacja

Chłodnictwo

Proces technologiczny w zakładzie gastronomicznym

Obróbka wstępna

Dojrzewanie

Przemysł mięsny

---