480 [1024x768]

490

KINETYKA CHEMICZNA

centrów aktywnych. Jeżeli wyrazimy izotermę Langmuira w postaci O — bc

~ T+bc'^{t0 szy}kkość ^reakcJ‘ katalitycznej będzie równa

(6.54)

gdzie G oznaczać tutaj będzie stopień obsadzenia centrów aktywnych. Gdy 1 p bc, tj. dla małego obsadzenia centrów, & = bc, a więc

-    = ke    (6.55)

czyli taka reakcja katalityczna będzie pierwszego rzędu.

Drugi skrajny przypadek uzyskamy, gdy spełniony będzie warunek bc P 1. Wszystkie centra aktywne będą wówczas obsadzone i szybkość reakcji nie będzie zależna od stężenia:

dc

"dT

k

(656)

Mamy więc wtedy do czynienia z reakcją zerowego rzędu. Najczęściej sytuacja jest pośrednia między tymi dwoma skrajnymi przypadkami i obserwujemy ułamkowy rząd reakcji katalitycznej

dc

d/

kc*

(6.57)

gdzie 0 < n < 1.

Reakcje enzymatyczne

Enzymy zaliczamy do katalizatorów mikroheterogenicznych. Makrocząsteczki Biokataliza enzymów o średnicy rzędu 100 do 1000 A, o masie cząsteczkowej 20 000 do 500 000, stanowią specyficzny koloid białkowy. Kataliza na enzymach jest zatem pośrednia między homogeniczną i heterogeniczną.

Enzymy jako biokatalizatory wyróżniają się szczególną efektywnością i selektywnością działania. O efektywności niech świadczy porównanie energii aktywacji rozkładu wody utlenionej prowadzonej nad różnymi katalizatorami nieorganicznymi oraz nad biokatalizatorem peroksydazą (tabl. 6.2).

Wybiórczy, selektywny charakter działania enzymów jest już powszechnie znany. Wprawdzie i proste katalizatory nieorganiczne jak i organiczne wykazują