486 [1024x768]

496

KINETYKA CHEMICZNA

2)    najkorzystniejsza wzajemna orientacja reagujących związków wraz z aktywnym centrum enzymu;

3)    współdziałanie z substratem miejsc elektrono-donoro-akceptorowych aktywnego centrum enzymu i katalityczne działanie kwasowo-zasadowe;

4)    efekty polaryzacji, wynikające z działania naładowanych i polarnych grup enzymu.

W tworzeniu aktywnych stanów przejściowych enzym-substrat, jedną z decydujących ról odgrywają warunki przestrzenne. Możemy mówić ogólnie o indukowanej zgodności strukturalnej enzymu i substratu. Dynamiczny,

substrat

Rys. 6.14. Schemat oddziaływania enzymu z substratem wg Koshlanda. Grupy: A i B — sorbujące; X — katalizująca

fluktuujący układ makrocząsteczki enzymu przystosowuje swą konformację w sposób pasujący do struktury cząsteczki substratu. Według Wolkensztejna (1967) zgodności strukturalne są prawdopodobnie najistotniejszym czynnikiem warunkującym mechanizmy biomolekularne. Koncepcja zgodności strukturalnej jest zgodna zresztą z ogólną teorią multipletową Balandina (1957) katalizy na kontaktach. Wg tej teorii na powierzchni kontaktu znajdują się centra aktywne zawierające zespoły atomów „dopasowane” strukturalnie do cząsteczek substratu. Na rys. 6.14 przedstawiono schemat oddziaływania enzymu z substratem wg Koshlanda.