1

Enzymy

Enzymy

Większość reakcji chemicznych zachodzących w

komórce jest regulowana przez białka o

właściwościach katalitycznych, zwanych

enzymami. Ich cechą charakterystyczną jest

swoistość czyli zdolność do katalizowania pewnej

ograniczonej liczby reakcji chemicznych.

reakenzym.dir

Swoistość kierunku działania

Polega na zdolności enzymu do katalizowania tylko
jednej z możliwych reakcji jakim może podlegać
substrat. Jeżeli substrat może przekształcać się w
różne produkty, każda z reakcji jest katalizowana
przez odrębny enzym.

Specyficzność substratowa

Oznacza możliwość wyboru przez dany enzym

jednego lub grupy strukturalnie podobnych
związków. Właściwość ta wynika z „dopasowania”
struktury substratu do kształtu centrum aktywnego
enzymu.

Specyficzność substratowa

Większość enzymów wykazuje

specyficzność grupową

tzn. mogą one wykorzystywać w charakterze
substratu określoną grupę podobnych do siebie
związków.

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

2

Specyficzność substratowa

Specyficznością absolutną

charakteryzują się enzymy,

które przekształcają tylko jeden substrat.

Specyficzność substratowa

Enzymy wykazują

specyficzność stereochemiczną

względem: form L i D substratu, położenia wiązania,
ustawienia przestrzennego koenzymu.

Każdy enzym posiada centrum aktywne do

którego przyłącza się substrat. Jest to miejsce

odpowiedzialne za katalityczne właściwości

enzymu.

Wymienione właściwości enzymów są związane z ich

budową chemiczną. Część z nich zbudowana jest wyłącznie

z cząsteczek białka, inne mają dodatkowo wbudowaną

grupę prostetyczną (niebiałkową) konieczną do katalizy.

Często też enzymy do swojej aktywności wymagają

współdziałania z aktywatorami i ze związkami zwanymi

koenzymami.

NADP

NADP

–

–

fosforan

fosforan

dinukleotydu

dinukleotydu

nikotynamidoadeninowego

nikotynamidoadeninowego

NAD

NAD

-

-

dinukleotyd

dinukleotyd

nikotynamidoadeninowy

nikotynamidoadeninowy

K

K

+

+

ATP

ATP

–

–

adenozyno

adenozyno

trifosforan

trifosforan

FAD

FAD

–

–

dinukleotyd

dinukleotyd

flawinoadeninowy

flawinoadeninowy

Ca

Ca

2+

2+

CoA

CoA

–

–

koenzym A

koenzym A

Zn

Zn

2+

2+

Mn

Mn

2+

2+

NADP

NADP

Cu

Cu

2+

2+

Mg

Mg

2+

2+

koenzymy

koenzymy

grupy prostetyczne

grupy prostetyczne

aktywatory

aktywatory

kofaktory

Enzymy występują jako:

™ Monomery - pojedynczy łańcuch polipeptydowy

™ Oligomery - zbudowane z kilku podjednostek

™ Multienzymy- kompleks enzymów

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

3

Enzymy zmieniaj

Enzymy zmieniaj

ą

ą

szybko

szybko

ść

ść

reakcji, nie

reakcji, nie

zmieniaj

zmieniaj

ą

ą

c jej kierunku, same nie ulegaj

c jej kierunku, same nie ulegaj

ą

ą

przy tym zmianie.

przy tym zmianie.

Mechanizm katalizy –
mechanizm działania enzymu

Pierwszym etapem katalizy jest utworzenie
kompleksu enzym-substrat.
W połączeniach substratów z enzymami
biorą udział stosunkowo słabe siły
wiązania.

substrat

enzym

kompleks ES

a

b

c

a

b

c

Model klucza i zamka tłumaczący odddziaływanie enzymu z substratem. Kształt
miejsca aktywnego wolnego enzymu jest komplementarny do kształtu substratu

Model wymuszonego dopasowania tłumaczący oddziaływanie
substratu z enzymem. Związanie substratu pociąga za sobą zmianę kształtu enzymu.
Kształt miejsca aktywnego staje się komplementarny do kształtu substratu
dopiero po związaniu substratu

substrat

enzym

kompleks ES

a

b

c

a

b

c

Kataliza przez zwiększenie liczby efektywnych zderzeń
i orientację przestrzenną substratów

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

4

Kataliza dzięki polarnym lub niepolarnym
właściwościom centrum aktywnego

Cechy reakcji enzymatycznej

1. Duża szybkość
2. Przebiega w łagodnych warunkach
3. Wysoka specyficzność
4. Możliwość regulacji

Regulacja reakcji enzymatycznej

I. Regulacja zgrubna – zmiany ilości enzymu poprzez

regulację transkrypcji i translacji

Regulacja reakcji enzymatycznej

II. Regulacja dokładna – zmiany aktywności enzymu

¾ redukcja – utlenienie enzymu

¾ pH

¾ fosforylacja – defosforylacja enzymu

¾ regulacja allosteryczna

¾ inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna

¾ Ca

2+

¾ asocjacja – dysocjacja podjednostek enzymu

P 700

PC

P 700*

ferredoksyna

zred

ferredoksyna

utl

tioredoksyna

S

S

tioredoksyna

SH

SH

enzym zredukowany

(aktywny)

enzym utleniony

(nieaktywny)

światło

PS I

elektron

redukcja – utlenienie enzymu

pH środowiska

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

5

fosforylacja – defosforylacja enzymu

centrum

aktywne

substrat

miejsce

allosteryczne

substrat

zmienione

centrum

aktywne

miejsce

allosteryczne

substrat

inhibitor

ALLOSTERYCZNA INHIBICJA AKTYWNOŚCI ENZYMU

substrat

substrat

substrat

substrat

centrum aktywne

miejsce

allosteryczne

aktywator

zmienione

centrum

aktywne

ALLOSTERYCZNA AKTYWACJA AKTYWNOŚCI ENZYMU

enzyme.swf

E

E

E

E

E

I

I

I

I

S

S

S

S

HAMOWANIE AKTYWNOŚCI ENZYMU

KOMPETYCYJNE

NIEKOMPETYCYJNE

kompleks enzym-inhibitor

kompleks enzym-substrat-inhibitor

reakenzym.dir

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

6

BODZIEC

Ca

2+

Ca

2+

Ca

2+

Ca

2+

błona
plazmatyczna

Ca

2+

-ATPaza

Ca

2+

-kanał

+

+

-

kalmodulina

nieaktywne
białko

aktywne
białko

Ca

2+

Ca

2+

Ca

2+

Ca

2+

ODPOWIEDŹ

Kinetyka reakcji enzymatycznej

Różnica poziomu energii między substratem, a
produktem nazywana jest zmianą energii
swobodnej Gibbsa (

ΔG). Ujemna wartość ΔG

wskazuje, że reakcja jest termodynamicznie
korzystna we danym kierunku. Dodatnia wartość
ΔG świadczy, że reakcja jest termodynamicznie
niekorzystna. Reakcja energetycznie niekorzystna
aby zajść w danym kierunku wymaga nakładu
energii (powiązania z reakcją energetycznie
korzystną np. hydroliza ATP)

Aby zaszła reakcja biochemiczna, musi zostać
pokonana bariera energetyczna związana z
przekształceniem cząsteczki substratu w stan
przejściowy o największej energii swobodnej.
Różnica energii swobodnej między substratem a
stanem przejściowym nazywana jest energią
aktywacji. Enzym stabilizuje stan przejściowy i
zmniejsza energię aktywacji zwiększając przez to
szybkość przebiegu reakcji.

z enzymem

enzym
+ substrat

kompleks
substrat-
enzym

kompleks
substrat-
produkt

enzym
+
produkt

zamek i klucz

energia
aktywacji

energia
swobodna

energia
swobodna

postęp
reakcji

stan
przejściowy

substrat

produkt

bez enzymu

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

7

catalysis_energy[1].swf

Model Michaelisa-Menten

E + S '

ES

→ E + P

E – enzym
S – substrat
P – produkt

M

K

S

S

V

V

+

=

]

[

]

[

max

Dla wielu enzymów szybkość katalizy V

o

zmienia się ze stężeniem substratu [S].

Kiedy stężenie substratu jest małe szybkość
reakcji enzymatycznej prawie liniowo zależy
od stężenia substratu. Przy dużych
stężeniach substratu, szybkość reakcji
enzymatycznej jest prawie niezależna od
stężenia substratu.

K

M

jest równe takiemu stężeniu substratu dla

którego szybkość reakcji osiąga połowę swojej
wartości maksymalnej.

K

M

jest miarą powinowactwa enzymu do

substratu. Mała wartość K

M

wskazuje na silne

wiązanie substratu.

EnzymeVelocity[1].mov

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

8

InitVelCalc[2].mov

GraphicDemo[3].mov

EqDerivation[5].mov

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

1

Kwasy tłuszczowe

Kwasy tłuszczowe są kwasami karboksylowymi i w
organizmach żywych występują w wielu formach
cząsteczkowych.

Większość występujących w lipidach kwasów
tłuszczowych to monokarboksylowe kwasy
tłuszczowe ale spotyka się także istotne metabolicznie
kwasy dikarboksylowe.

Wykazano kilkaset różnych kwasów tłuszczowych lecz
najczęściej występuje o wiele mniej – od ok. 10 u roślin
do ok. 20 u zwierząt.

Większość kwasów tłuszczowych zawiera
prosty łańcuch, przeważnie zawierający
parzystą liczbę atomów węgla. Długość
łańcucha waha się pomiędzy C

6

do C

80

ale

najczęściej występują kwasy C

12

do C

24

.

Kwasy tłuszczowe zwierzęce można podzielić na rodziny:

nasycone kwasy tłuszczowe – bez wiązań podwójnych
w łańcuchu, mononienasycone kwasy tłuszczowe
(MUFA) – tylko jedno wiązanie podwójne w łańcuchu,
wielonienasycone kwasy tłuszczowe (PUFA) –
zawierające dwa lub więcej wiązań podwójnych, zwykle
rozdzielonych pojedyńczą grupą metylenową.

kwas stearynowy 18:0

kwas oleinowy 18:1

kwas linolowy 18:2

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

2

-

-

49.5

49.5

°

°

ciek

ciek

ł

ł

y

y

Kwas

Kwas

arachidonowy

arachidonowy

(20:4)

(20:4)

-

-

14.5

14.5

°

°

ciek

ciek

ł

ł

y

y

Kwas

Kwas

linolenowy

linolenowy

(18:3)

(18:3)

-

-

5

5

°

°

ciek

ciek

ł

ł

y

y

Kwas linolowy

Kwas linolowy

(18:2)

(18:2)

13

13

°

°

ciek

ciek

ł

ł

y

y

Kwas oleinowy

Kwas oleinowy

(18:1)

(18:1)

70

70

°

°

sta

sta

ł

ł

y

y

Kwas stearynowy

Kwas stearynowy

(18:0)

(18:0)

63

63

°

°

C

C

sta

sta

ł

ł

y

y

Kwas palmitynowy

Kwas palmitynowy

(16:0)

(16:0)

Dla dokładnego określenia struktury kwasu
tłuszczowego należy podać nie tylko długość łańcucha
węglowego ale także liczbę i dokładne położenie wiązań
podwójnych.

Tak więc kwas linolowy, czyli kwas cis-9, cis-12-
oktadekadienowy jest nazywany 18:2 (n-6).
Używa się również oznaczenia

ω (omega).

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

ACP

Syntetaza

NZDVyZWáXV]F]RZ\FK

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

&+



&

S-CoA

2

&+



& 6

2

$&3

&

2

2

+

&+



& 6

2

&R$

&

2

2

+

&+



&

S-ACP

2

&+



&

enzym

2

$&36+ELDáNRZ \QRQLNJUXSDF\ORZ \FK

']LDáDQLH V\QWH WD]\NZ DVyZ WáXV]F]RZ \FK

$&36+

HQ]\PWUDQVDF\OD]DZFKRG]LZVNáDGV\QWHWD]\

NZDVyZWáXV]F]RZ\FK



PDORQ\OR$&3

PDORQ\OR&R$



$&36+



enzym

$&36+



1

2

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

&+



& 6

2

$&3

&

2

2

+

&+



&

enzym

2

&+



& 6

2

$&3

&

2

CH

3

&+



& 6

2

$&3

&+



CH

3

$&36+ELDáNRZ \QRQLNJUXSDF\ORZ \FK

']LDáDQLH V\QWH WD]\NZ DVyZ WáXV]F]RZ \FK

 $&36+ &2



HQ]\PWUDQVDF\OD]DZFKRG]LZVNáDGV\QWHWD]\

NZDVyZWáXV]F]RZ\FK

PDORQ\OR$&3

DFH WRDFH W\OR$&3

EXW\U\OR$&3

1$'3+

NLOND

UH DNFML



3

4

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

CH

2

CH

3

&+



& 6

2

$&3

&

CH

2

2

&+



& 6

2

$&3

&+



CH

3

&+



&

enzym

2

&+



CH

3

&+



& 6

2

$&3

&

2

2

+

CH

2

CH

3

&+



& 6

2

$&3

&+



CH

2

']LDáDQLHV\QWHWD]\NZ DVyZ WáXV]F]RZ \FK

EXW\U\OR$&3

1$'3+

NLOND

UH DNFML

UHGXNFMD

PDORQ\OR$&3

$&3 

heksylo-ACP

DFH WREXW\U\OR$&3

HQ]\PWUDQVDF\OD]DZFKRG]LZVNáDGV\QWHWD]\

NZDVyZWáXV]F]RZ\FK

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

DFHW\OR&R$

PDORQ\OR&R$

$&&

V\QWHWD]D NZDVyZ WáXV]F]RZ\FK

 $&3

 $&3

 $&3

 &R$

 &R$

NZDV\ WáXV]F]RZH

R EDUG]RGáXJLPáDFXFKX

ZRVN VXEHU\QD

HORQJD]\

7,2.$5%$0,1,$1<

5(7,.8/80 (1'23/$=0$7<&=1(

&+/2523/$67

GHVDWXUD]\

32&+2'1( .:$68

3523,212:(*2

32&+2'1(

3,5<'$=<1<

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

6FKHPDWELRV\QWH]\IRVIROLSLGyZ
JOLNROLSLGyZLOLSLGyZZáDFLZ\FK

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

&
&+



232





&+



2+

2

&
&+



232





&+



2+

2+

&
&+



232





&

2+

2 &

2

5



&

&+



232





&

2

2 &

2

5



&

2

5



IRVIRUDQ

GLK\GURNV\DFHWRQX

IRVIRUDQ

JOLFHUROX

NZDVIRVIDW\GRZ\

IRVIDW\G\ORLQR]\WRO

IRVIDW\G\ORJOLFHURO

IRVIDW\G\ORVHU\QD

1$'+

DF\OR&R$

DF\OR&R$

NZDVOL]RIRVIDW\GRZ\





Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

&

&+



232





&

2

2 &

2

5



&

2

5



&
&+



2+

&

2

2 &

2

5



&

2

5



&
&

&

2

2 &

2

5



&

2

5



2 & 5



2

NZDVIRVIDW\GRZ\

GLDF\ORJOLFHURO

JDODNWROLSLG\

IRVIDW\G\ORHWDQRORDPLQD

IRVIDW\G\ORFKROLQD

WULDF\ORJOLFHURO

3L

8'3JDODNWR]D

&'3HWDQRORDPLQD

&'3FKROLQD

DF\OR&R$



Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

retikulum
endoplazmatyczne

oleosom

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

0RELOL]DFMDWáXV]F]yZ

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

„

„

:SRUyZQDQLXGRZ JORZRGDQyZNZDV\

:SRUyZQDQLXGRZ JORZRGDQyZNZDV\

WáXV]F]RZH]DZLHUDMZL FHMDWRPyZZRGRUX

WáXV]F]RZH]DZLHUDMZL FHMDWRPyZZRGRUX

ZSU]HOLF]HQLXQDDWRPZ JODFRR]QDF]D*H

ZSU]HOLF]HQLXQDDWRPZ JODFRR]QDF]D*H

VEDUG]LHM]UHGXNRZDQH

VEDUG]LHM]UHGXNRZDQH

„

„

: JORZRGDQ\VF] FLRZRXWOHQLRQH

: JORZRGDQ\VF] FLRZRXWOHQLRQH

GODWHJRWáXV]F]H]DZLHUDMZL FHMHQHUJLL

GODWHJRWáXV]F]H]DZLHUDMZL FHMHQHUJLL

(H

(H

+

+

i e

i e

-

-

ZSU]HOLF]HQLXQDDWRPZ JOD

ZSU]HOLF]HQLXQDDWRPZ JOD

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

&

+

&

+



&

+



2

2 &

2

5



&

2

5



2 & 5



2

&

+

&

+



&

+



2+

2+

2+

&

2

2+

5



5



&

2

2+

&

2

2+

5



&

2

2+

5



5



&

2

2+

&

2

2+

5



WULDF\ORJOLFHURO

OLSD]D

JOLFHURO



*/,2.6<620

DFHW\OR&R$

β

RNV\GDFMD

2/(2620

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

5 &+



&

&+



2+

2

5 &+



&

&+



6

2

&R$

5 &

&

&+



6

2

&R$

2

&

5

6

2

&R$

&

&+



6

2

&R$

+6&R$

+6&R$



β

β

β−

2.6<'$&-$.:$6Ï:7à86=&=2:<&+

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

&

+

&

+



&

+



2+

2+

232





&
&

+



&

+



2

2+

232





&

+

&

+



&

+



2+

2+

2+

IRVIRUDQ

JOLFHUROX

1$'



IRVIRUDQ

GLK\GURNV\DFHWRQX

KHNVR]\

SLURJURQLDQ

JOLNROL]D

JOLFHURO

$73

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

Cykl glioksalanowy

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

1$'



NZDV WáXV]F]RZ\

DFHW\OR&R$

V]F]DZLRRFWDQ

F\WU\QLDQ

L]RF\WU\QLDQ

JOLRNVDODQ

MDEáF]DQ

EXUV]W\QLDQ

EXUV]W\QLDQ

IXPDUDQ

MDEáF]DQ

)$'

*/,2.6<620

0,72&+21'5,80

&<7262/

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

MDEáF]DQ

MDEáF]DQ

V]F]DZLRRFWDQ

3(3

IRVIRUDQ IUXNWR]\

8'3JOXNR]D

IRVIRUDQ VDFKDUR]\

VDFKDUR]D

PDJD]\QRZDQLH

Z ZDNXROL

WUDQVSRUW

GR SRZVWDMF\FK

WNDQHN

0,72&+21'5,80

&<7262/

1$'



$73

$73

1$'+

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB

FAZA JASNA FOTOSYNTEZY

ŁAŃCUCH ODDECHOWY

Biochemia

Ochrona Środowiska

Coypyright KB